+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7pgo | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of a Class D Carbapenemase_R250A | ||||||
Components | Beta-lactamase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / OXA | ||||||
Function / homology | Function and homology information penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Klebsiella pneumoniae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Zhou, Q. / He, Y. / Jin, Y. | ||||||
Funding support | China, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Acs Cent.Sci. / Year: 2023 Title: An Ion-Pair Induced Intermediate Complex Captured in Class D Carbapenemase Reveals Chloride Ion as a Janus Effector Modulating Activity Authors: Zhou, Q. / Catalan, P. / Bell, H. / Baumann, P. / Cooke, R. / Evans, R. / Yang, J. / Zhang, Z. / Zappala, D. / Zhang, Y. / Blackburn, G.M. / He, Y. / Jin, Y. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7pgo.cif.gz | 413.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7pgo.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 7pgo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7pgo_validation.pdf.gz | 350.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7pgo_full_validation.pdf.gz | 350.9 KB | Display | |
Data in XML | 7pgo_validation.xml.gz | 32.5 KB | Display | |
Data in CIF | 7pgo_validation.cif.gz | 49.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pg/7pgo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pg/7pgo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7nrjC 7o5nC 7o5tC 7o9nC 7pehC 7peiC 7pepC 7pfnC 7pseC 7psfC 7q14C 4s2pS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 1
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 30168.016 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Klebsiella pneumoniae (bacteria) Gene: bla OXA-48, bla_2, bla_4, blaOXA-48, G5637_27540, KPE71T_00045, SAMEA3649466_05396, SAMEA3649630_05289, SAMEA3649650_05830 Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q6XEC0, beta-lactamase #2: Chemical | ChemComp-1BO / #3: Chemical | ChemComp-BR / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.92 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1M HEPES pH 7.5, 11.6% PEG8000, 8% 1-BuOH, mixed with the 10 mg/mL protein stock at 1:1 ratio. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.918395 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: May 21, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.918395 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→58.75 Å / Num. obs: 98044 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 23.2 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 6.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.88 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 4809 / CC1/2: 0.737 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4S2P Resolution: 1.85→58.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 4.159 / SU ML: 0.114 / Cross valid method: FREE R-VALUE / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.137 Details: Hydrogens have been added in their riding positions
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.915 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→58.75 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|