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万見
- PDB-7pck: CRYSTAL STRUCTURE OF WILD TYPE HUMAN PROCATHEPSIN K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pck
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF WILD TYPE HUMAN PROCATHEPSIN K
要素PROTEIN (PROCATHEPSIN K)
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (THIOL PROTEASE) / PROCATHEPSIN K / CYSTEINE PROTEASES / PROREGION
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / : / lysosome / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / : / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sivaraman, J. / Lalumiere, M. / Menard, R. / Cygler, M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of wild-type human procathepsin K.
著者: Sivaraman, J. / Lalumiere, M. / Menard, R. / Cygler, M.
履歴
登録1998年10月21日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月29日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)
B: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)
C: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)
D: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,4324
ポリマ－141,4324
非ポリマー00
水00
1
A: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)

C: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7162
ポリマ－70,7162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_546-x,y-1/2,-z+11
Buried area1560 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26780 Å2
手法PISA
2
B: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)

D: PROTEIN (PROCATHEPSIN K)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7162
ポリマ－70,7162
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area1650 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area25560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.700, 84.400, 155.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (PROCATHEPSIN K)


分子量: 35357.898 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7
詳細: 100 MM TRIS-HCL, 5% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 12 MM AMMONIUM SULPHATE AND 9% PEG, pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110.7 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1reservoir
35 %MPD1reservoir
412 mMammonium sulfate1reservoir
59 %PEG33501reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→8 Å / Num. obs: 21801 / % possible obs: 87.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 68
反射
*PLUS
Num. measured all: 121990

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.843精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CJL

1cjl


解像度: 3.2→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1230 6 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 20997 84 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9305 0 0 0 9305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.041
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.75
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d4.561
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev position: 1.5 Å / Weight position: 300
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 6 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.75
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg4.561

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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