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- PDB-7pcb: The PDZ domain of SNX27 fused with ANXA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pcb
タイトルThe PDZ domain of SNX27 fused with ANXA2
要素Sorting nexin-27,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of natural killer cell polarity / postsynaptic early endosome / : / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / postsynaptic recycling endosome ...establishment of natural killer cell polarity / postsynaptic early endosome / : / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / postsynaptic recycling endosome / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / osteoclast development / plasma membrane protein complex / regulation of synapse maturation / calcium-dependent phospholipid binding / endocytic recycling / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / : / epithelial cell apoptotic process / endosomal transport / endosome to lysosome transport / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of exocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / immunological synapse / Smooth Muscle Contraction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / response to activity / adherens junction / intracellular protein transport / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / Schaffer collateral - CA1 synapse / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / midbody / protease binding / early endosome membrane / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / vesicle / early endosome / endosome / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / glutamatergic synapse / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SNX27, atypical FERM-like domain / SNX27, PX domain / SNX27, RA domain / Annexin A2 / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin ...SNX27, atypical FERM-like domain / SNX27, PX domain / SNX27, RA domain / Annexin A2 / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Annexin V; domain 1 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Sorting nexin-27
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting nexin-27,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5077
ポリマ－47,2151
非ポリマー2926
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area19280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.680, 59.210, 180.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Sorting nexin-27,Annexin A2 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / ...Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 47214.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SNX27, KIAA0488, My014, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96L92, UniProt: P07355
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Potassium thiocyanate 0.1 M Sodium bromide 0.1 M MES 6.5 12 % v/v PEG Smear High

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.167 Å / Num. obs: 39829 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.12 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / Num. unique obs: 2885 / CC1/2: 0.403 / Rrim(I) all: 2.49

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 6SAK

5n7d

6sak


解像度: 2→46.167 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2047 1989 5 %
Rwork0.1895 37788 -
obs0.1903 39777 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 153.6 Å2 / Biso mean: 55.2529 Å2 / Biso min: 25.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→46.167 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3281 0 11 254 3546
Biso mean--44.5 50.55 -
残基数----415
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.04990.3461380.3258262299
2.0499-2.10530.31121400.28362662100
2.1053-2.16730.29441400.2419265299
2.1673-2.23720.28491400.2247264999
2.2372-2.31720.27031380.221264999
2.3172-2.410.21831400.19482663100
2.41-2.51960.22091400.19772659100
2.5196-2.65250.2261420.19482696100
2.6525-2.81860.21541420.19542702100
2.8186-3.03620.25081420.19482682100
3.0362-3.34170.20131440.18552732100
3.3417-3.8250.18241430.17872738100
3.825-4.81830.17331460.15612759100
4.8183-46.1670.16461540.16462923100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.88640.9742-3.34046.3487-1.035610.0717-0.03671.5172-0.0611-1.4231-0.04650.5610.9048-1.45450.10650.7496-0.0165-0.17390.8263-0.06730.742-0.6171-8.335611.7976
22.3272-0.09870.03491.8156-0.91184.09580.08110.4776-0.1936-0.3434-0.05090.03210.20060.1918-0.02450.26110.01890.02740.342-0.06010.277220.83181.818421.5317
31.43740.2159-0.46911.856-1.81622.70070.0689-0.2301-0.09470.1929-0.06320.0719-0.13610.08120.03280.2718-0.02560.04130.2659-0.02640.336611.2591-3.913850.9091
42.4240.1835-0.35083.0911-1.54573.48920.16660.18710.0676-0.2331-0.06170.29550.0487-0.1289-0.14910.20540.02360.00240.2793-0.0330.28474.70266.260526.5689
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 40 through 122 )A40 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 123 through 279 )A123 - 279
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 280 through 393 )A280 - 393
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 394 through 454 )A394 - 454

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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