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- PDB-7qqm: The PDZ domain of LRRC7 fused with ANXA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qqm
タイトルThe PDZ domain of LRRC7 fused with ANXA2
要素Leucine-rich repeat-containing protein 7,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / linear motif / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair ...: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / axon initial segment / osteoclast development / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / vesicle membrane / : / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / receptor clustering / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of exocytosis / Long-term potentiation / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / response to activity / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / cell-cell adhesion / positive regulation of neuron projection development / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / specific granule lumen / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / RAF/MAP kinase cascade / midbody / protease binding / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / vesicle / early endosome / postsynaptic density / endosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / : / Annexin V; domain 1 / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Leucine-rich repeat-containing protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2022年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat-containing protein 7,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2828
ポリマ－46,8451
非ポリマー4377
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.780, 70.080, 102.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Leucine-rich repeat-containing protein 7,Annexin A2 / Densin-180 / Densin / Protein LAP1 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 ...Densin-180 / Densin / Protein LAP1 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 46845.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: LRRC7, KIAA1365, LAP1, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96NW7, UniProt: P07355
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Potassium thiocyanate 0.1 M Sodium bromide 0.1 M MES 6.5 12 % v/v PEG Smear High

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.481 Å / Num. obs: 57570 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 18.28
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.57 / Num. unique obs: 4207 / CC1/2: 0.572 / Rrim(I) all: 1.952

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D

5n7d


解像度: 1.6→45.481 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 2872 5 %
Rwork0.1697 54625 -
obs0.1711 57497 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.22 Å2 / Biso mean: 28.3666 Å2 / Biso min: 13.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→45.481 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3277 0 28 499 3804
Biso mean--27.13 39.49 -
残基数----413
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.6-1.62620.28061360.26762574
1.6262-1.65430.28511350.25662561
1.6543-1.68440.28421340.2452555
1.6844-1.71680.26591360.23732576
1.7168-1.75180.24581350.21862561
1.7518-1.78990.26391350.21292567
1.7899-1.83150.20961350.19252572
1.8315-1.87730.21371350.19012569
1.8773-1.92810.23321360.18572578
1.9281-1.98480.20471360.17972582
1.9848-2.04890.21071370.17382603
2.0489-2.12210.17761360.16972570
2.1221-2.20710.16751360.16282582
2.2071-2.30750.18881370.16522605
2.3075-2.42920.21241360.16172604
2.4292-2.58140.20471370.16882602
2.5814-2.78070.18931380.17032607
2.7807-3.06040.18661390.15592643
3.0604-3.50310.19691370.15462639
3.5031-4.4130.16411390.13942680
4.413-45.4810.19781470.17282795
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.63430.95650.05443.8606-0.62672.30480.0249-0.1190.09080.27590.00680.2748-0.0815-0.0972-0.00530.17460.01230.04460.1419-0.00360.1364-31.41173.818422.565
23.4642-0.1199-0.07262.74080.1942.4320.0434-0.05890.2431-0.0713-0.02510.0909-0.3291-0.0884-0.00510.1925-0.00060.02480.11120.00820.1428-21.204620.47679.5497
31.1951.71420.32365.1970.85012.1792-0.06480.1080.0619-0.21810.1733-0.0425-0.17830.0784-0.11650.13220.0055-0.00280.15860.01620.1068-23.2834.2133-13.712
40.77310.49820.34731.03670.37590.9152-0.04770.0765-0.0822-0.02210.0499-0.01260.05950.034-0.01660.15410.00270.01730.1392-0.00320.1608-23.1976-9.8829-3.1298
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1443 through 1533 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1534 through 1621 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1622 through 1703 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1704 through 1855 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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