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- PDB-7pc9: The PDZ domain of SYNJ2BP complexed with the PDZ-binding motif of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pc9
タイトルThe PDZ domain of SYNJ2BP complexed with the PDZ-binding motif of HTLV1-TAX1
要素
  • Protein Tax-1
  • Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity ...symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / embryo development / receptor localization to synapse / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / cornified envelope / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / collagen fibril organization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / virion binding / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / negative regulation of endothelial cell migration / osteoclast development / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of receptor recycling / phosphatidylserine binding / receptor clustering / positive regulation of exocytosis / negative regulation of endothelial cell proliferation / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / protein targeting / fibrinolysis / cytoskeletal protein binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lipid droplet / negative regulation of angiogenesis / cell-matrix adhesion / response to activity / adherens junction / postsynaptic density membrane / lung development / calcium channel activity / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / neuromuscular junction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / sarcolemma / nuclear matrix / cell-cell adhesion / SH3 domain binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / melanosome / late endosome membrane / midbody / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / vesicle / mitochondrial outer membrane / host cell cytoplasm / early endosome / endosome / neuron projection / lysosomal membrane / calcium ion binding / host cell nucleus / Neutrophil degranulation / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
HTLV Tax / HTLV Tax / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily ...HTLV Tax / HTLV Tax / Annexin A2 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tax-1 / Annexin A2 / Synaptojanin-2-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
HTLV-1 subtype A (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
A: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
C: Protein Tax-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,74513
ポリマ－95,3453
非ポリマー40110
水6,539363
1
B: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2416
ポリマ－47,0401
非ポリマー2005
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area390 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area20160 Å2
手法PISA
2
A: Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2
C: Protein Tax-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5057
ポリマ－48,3052
非ポリマー2005
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area20660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.990, 99.850, 173.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Synaptojanin-2-binding protein,Annexin A2 / Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / ...Mitochondrial outer membrane protein 25 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 47040.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SYNJ2BP, OMP25, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57105, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Protein Tax-1 / Protein X-LOR / Protein PX / Trans-activating transcriptional regulatory protein of HTLV-1


分子量: 1264.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: N-terminal biotin-ttds (trioxatridecan-succinamic acid) label
由来: (合成) HTLV-1 subtype A (ウイルス) / 参照: UniProt: P03409
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 10% w/v PEG 8000, 8% v/v Ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.327 Å / Num. obs: 41356 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 13.46 % / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.316 / Net I/σ(I): 8.93
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.22 / Num. unique obs: 2991 / CC1/2: 0.449 / Rrim(I) all: 2.43

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 2JIK

5n7d

2jik


解像度: 2.4→49.327 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 2067 5.01 %
Rwork0.2025 39223 -
obs0.2045 41290 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 171.46 Å2 / Biso mean: 53.8979 Å2 / Biso min: 20.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→49.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6472 0 10 363 6845
Biso mean--67.33 46.36 -
残基数----812
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4-2.45580.32281350.28412561100
2.4558-2.51720.30191340.2807255598
2.5172-2.58530.38161360.27112580100
2.5853-2.66140.34411340.2655254799
2.6614-2.74730.31351360.2493258699
2.7473-2.84540.29811370.24542596100
2.8454-2.95940.31521350.2392257099
2.9594-3.0940.29341370.2263258599
3.094-3.25710.2781360.2189259799
3.2571-3.46110.27181380.2119261599
3.4611-3.72830.22851400.19992644100
3.7283-4.10330.20441370.1657261099
4.1033-4.69670.18441400.1542663100
4.6967-5.91570.20741430.18332696100
5.9157-49.3270.18291490.17422818100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7809-0.5354-1.42095.59362.36936.61020.2502-0.04640.59550.699-0.1819-0.1216-0.05430.1001-0.07071.1192-0.14750.05291.13640.11911.351822.2829-5.2034-43.6615
20.5461-0.55680.361.6394-0.43821.35080.0790.3388-0.4498-0.2613-0.1366-0.19490.79060.43180.1240.77820.11860.05560.4944-0.04060.481.6155.4894-40.1548
31.31010.690.81031.03540.73971.4356-0.04670.04070.2133-0.185-0.01580.0475-0.177-0.00180.0520.28910.03470.00160.28840.0140.3409-0.106129.1457-15.0872
42.0384-0.30170.32352.75811.81863.3201-0.10980.17390.0625-0.35270.1165-0.0441-0.2920.0996-0.03140.45870.00690.04370.44630.00460.3319-4.3523-15.8117-30.5142
50.5708-0.0701-1.13131.84231.82893.76490.41970.42120.5748-0.31720.0041-0.4191-0.16120.5497-0.42150.52120.0360.05830.67630.0690.4672.4948-17.6286-29.5416
62.37460.1653-0.98371.8633-0.54913.3081-0.00480.5236-0.0484-0.3771-0.1495-0.00650.12580.35960.13670.3148-0.0175-0.00520.4574-0.03660.274527.9856-33.1837-32.6399
71.31620.4505-0.56380.9286-0.32981.6962-0.03010.137-0.0205-0.08180.0760.11820.1381-0.0466-0.05050.20860.0096-0.03010.2116-0.01870.264221.8167-34.3051-8.2642
82.0035-0.7179-4.5143.1341-0.82463.98390.1471.6884-0.0853-0.2118-0.2503-0.02090.27480.06460.09150.684-0.02710.01050.9041-0.03750.4843-0.0387-17.265-41.9713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 10 through 86 )B10 - 86
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 87 through 156 )B87 - 156
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 157 through 416 )B157 - 416
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 10 through 86 )A10 - 86
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 87 through 111 )A87 - 111
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 112 through 213 )A112 - 213
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 214 through 416 )A214 - 416
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 199 through 206 )C199 - 206

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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