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- PDB-7pc3: The second PDZ domain of DLG1 complexed with the PDZ-binding moti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pc3
タイトルThe second PDZ domain of DLG1 complexed with the PDZ-binding motif of HTLV1-TAX1
要素
  • Disks large homolog 1,Annexin A2
  • Protein Tax-1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade ...L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / membrane raft organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / myelin sheath adaxonal region / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density / GMP kinase activity / PCSK9-AnxA2 complex / NrCAM interactions / embryonic skeletal system morphogenesis / astral microtubule organization / reproductive structure development / immunological synapse formation / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of p38MAPK cascade / peristalsis / receptor localization to synapse / lateral loop / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / smooth muscle tissue development / cell projection membrane / cornified envelope / bicellular tight junction assembly / cortical microtubule organization / regulation of sodium ion transmembrane transport / Synaptic adhesion-like molecules / Schmidt-Lanterman incisure / protein localization to synapse / vesicle budding from membrane / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / plasma membrane protein complex / positive regulation of potassium ion transport / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / Trafficking of AMPA receptors / calcium-dependent phospholipid binding / osteoclast development / hard palate development / negative regulation of receptor internalization / protein-containing complex localization / node of Ranvier / Dissolution of Fibrin Clot / amyloid precursor protein metabolic process / S100 protein binding / collagen fibril organization / endothelial cell proliferation / vesicle membrane / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / lens development in camera-type eye / cortical actin cytoskeleton organization / epithelial cell apoptotic process / regulation of myelination / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / branching involved in ureteric bud morphogenesis / phosphatidylserine binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / receptor clustering / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of receptor recycling / phosphoprotein phosphatase activity / basement membrane / Long-term potentiation / intercalated disc / positive regulation of exocytosis / immunological synapse / lateral plasma membrane / Smooth Muscle Contraction / regulation of neurogenesis / bicellular tight junction / potassium channel regulator activity / phosphatase binding / T cell proliferation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / negative regulation of T cell proliferation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / lipid droplet
類似検索 - 分子機能
HTLV Tax / HTLV Tax / L27-1 / L27_1 / Annexin A2 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK ...HTLV Tax / HTLV Tax / L27-1 / L27_1 / Annexin A2 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Annexin / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / : / Annexin V; domain 1 / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Tax-1 / Annexin A2 / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
HTLV-1 subtype A (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1,Annexin A2
C: Protein Tax-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,86011
ポリマ－48,2352
非ポリマー6259
水7,152397
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.670, 61.320, 143.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Disks large homolog 1,Annexin A2 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy ...Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 46970.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12959, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Protein Tax-1 / Protein X-LOR / Protein PX / Trans-activating transcriptional regulatory protein of HTLV-1


分子量: 1264.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: N-terminal biotin-ttds (trioxatridecan-succinamic acid) label
由来: (合成) HTLV-1 subtype A (ウイルス) / 参照: UniProt: P03409

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非ポリマー , 4種, 406分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Lithium sulfate, 0.1 M bis-Tris pH 5.5, 25% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→46.553 Å / Num. obs: 36311 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 13.37 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.178 / Net I/σ(I): 12.58
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / Num. unique obs: 2616 / CC1/2: 0.645 / Rrim(I) all: 1.605 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 2X7Z

5n7d

2x7z


解像度: 1.95→46.553 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2011 1812 5 %
Rwork0.1711 34443 -
obs0.1726 36255 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.94 Å2 / Biso mean: 30.8243 Å2 / Biso min: 11.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→46.553 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3270 0 33 397 3700
Biso mean--44.41 40.38 -
残基数----412
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.95-2.00280.3011360.2502257698
2.0028-2.06170.24931370.216261198
2.0617-2.12820.23821350.2026258699
2.1282-2.20430.21291360.1864259099
2.2043-2.29260.23311370.1797260699
2.2926-2.39690.20111380.1696262399
2.3969-2.52320.20141390.1734263699
2.5232-2.68130.2011390.1763263399
2.6813-2.88830.17931390.17482648100
2.8883-3.17890.19911410.1672670100
3.1789-3.63880.19321410.1592687100
3.6388-4.58380.16761440.13372720100
4.5838-46.5530.20791500.18422857100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.78211.8520.6423.7280.1263.1301-0.14470.21630.1641-0.32950.13880.2791-0.1167-0.0745-0.00160.1650.0227-0.02490.2211-0.00110.212.9696-19.96829.9948
20.95480.1884-0.24650.728-0.20061.41790.02190.0368-0.0548-0.1252-0.0471-0.09190.01520.110.02770.12990.01840.00390.1129-0.01050.160217.40367.101229.784
34.45724.50884.42474.57014.51387.2922-0.16850.80590.1563-0.21040.648-0.9129-0.45941.3815-0.47030.4289-0.08790.02670.6396-0.00350.481725.117-19.416110.0649
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 314 through 417 )A314 - 417
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 418 through 725 )A418 - 725
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 200 through 206 )C200 - 206

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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