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- PDB-7p0z: 2.43 A Mycobacterium marinum EspB. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p0z
タイトル2.43 A Mycobacterium marinum EspB.
要素ESX-1 secretion-associated protein EspB
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Cryo-EM / EspB / ESX-1 / Preferential orientation
機能・相同性ESX-1 secretion-associated protein EspB, PE domain / ESX-1 secreted protein B PE domain / extracellular region / ESX-1 secretion-associated protein EspB
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium marinum (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Gijsbers, A. / Zhang, Y. / Vinciauskaite, V. / Siroy, A. / Ye, G. / Tria, G. / Mathew, A. / Sanchez-Puig, N. / Lopez-Iglesias, C. / Peters, P.J. / Ravelli, R.B.G.
資金援助 オランダ, European Union, メキシコ, 4件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)731.016.407 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)184.034.014 オランダ
European Union (EU)No 766970 Q-SORTEuropean Union
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)283909 メキシコ
引用ジャーナル: Curr Res Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Priming mycobacterial ESX-secreted protein B to form a channel-like structure.
著者: Abril Gijsbers / Vanesa Vinciauskaite / Axel Siroy / Ye Gao / Giancarlo Tria / Anjusha Mathew / Nuria Sánchez-Puig / Carmen López-Iglesias / Peter J Peters / Raimond B G Ravelli /
要旨: ESX-1 is a major virulence factor of , a secretion machinery directly involved in the survival of the microorganism from the immune system defence. It disrupts the phagosome membrane of the host cell ...ESX-1 is a major virulence factor of , a secretion machinery directly involved in the survival of the microorganism from the immune system defence. It disrupts the phagosome membrane of the host cell through a contact-dependent mechanism. Recently, the structure of the inner-membrane core complex of the homologous ESX-3 and ESX-5 was resolved; however, the elements involved in the secretion through the outer membrane or those acting on the host cell membrane are unknown. Protein substrates might form this missing element. Here, we describe the oligomerisation process of the ESX-1 substrate EspB, which occurs upon cleavage of its C-terminal region and is favoured by an acidic environment. Cryo-electron microscopy data shows that quaternary structure of EspB is conserved across slow growing species, but not in the fast growing . EspB assembles into a channel with dimensions and characteristics suitable for the transit of ESX-1 substrates, as shown by the presence of another EspB trapped within. Our results provide insight into the structure and assembly of EspB, and suggests a possible function as a structural element of ESX-1.
履歴
登録2021年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13153
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESX-1 secretion-associated protein EspB
B: ESX-1 secretion-associated protein EspB
C: ESX-1 secretion-associated protein EspB
D: ESX-1 secretion-associated protein EspB
E: ESX-1 secretion-associated protein EspB
F: ESX-1 secretion-associated protein EspB
G: ESX-1 secretion-associated protein EspB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,9207
ポリマ－218,9207
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, gel filtration, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12470 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area79100 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "D"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1chain "G"
d_5ens_1chain "E"
d_6ens_1chain "F"
d_7ens_1chain "A"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1THRPROD1 - 236
d_21ens_1THRPROB1 - 236
d_31ens_1THRPROC1 - 236
d_41ens_1THRPROG1 - 236
d_51ens_1THRPROE1 - 236
d_61ens_1THRPROF1 - 236
d_71ens_1THRPROA1 - 236

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要素

#1: タンパク質
ESX-1 secretion-associated protein EspB


分子量: 31274.275 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium marinum (strain ATCC BAA-535 / M) (バクテリア)
株: ATCC BAA-535 / M / 遺伝子: espB, MMAR_5457 / プラスミド: pAG10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2HNQ9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Heptamer of EspB / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.21 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mycobacterium marinum (バクテリア) / 株: BAA-535
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pAG10
緩衝液pH: 5.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMAcetateCH3COOH1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
試料濃度: 8.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
詳細: Basic direct alignments were done as well as astigmatism and coma alignment using AutoCTF
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1250 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 90 K
撮影平均露光時間: 1.8 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2421
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2EPU2.6.1画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Coot0.9.4モデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
19PHENIX1.18.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 435505 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 45.53 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 4XXX

4xxx


PDB chain-ID: A
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 45.53 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.015613111
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.919517815
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05881967
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00552401
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.51721764
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707633448422
ens_1d_3DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00071966937074
ens_1d_4DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709131042041
ens_1d_5DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000587441571166
ens_1d_6DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00072731787848
ens_1d_7DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000684206280918

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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