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- PDB-7oyf: Crystal structure of depupylase Dop in complex with Pup and ADP/t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oyf
タイトルCrystal structure of depupylase Dop in complex with Pup and ADP/trifluoromagnesate
要素
  • Depupylase
  • Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup
キーワードHYDROLASE / depupylase / transition state / deamidase / Pup binding
機能・相同性
機能・相同性情報


protein pupylation / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / proteasome binding / proteasomal protein catabolic process / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / peptidase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pup deamidase / Pup ligase/deamidase / Pup-ligase protein / Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Pup-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / trifluoromagnesate monohydrate / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Depupylase / Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup
類似検索 - 構成要素
生物種Acidothermus cellulolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Cui, H.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31003A_163314 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structures of prokaryotic ubiquitin-like protein Pup in complex with depupylase Dop reveal the mechanism of catalytic phosphate formation.
著者: Cui, H. / Muller, A.U. / Leibundgut, M. / Tian, J. / Ban, N. / Weber-Ban, E.
履歴
登録2021年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Depupylase
B: Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,24120
ポリマ－60,4882
非ポリマー1,75418
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.334, 106.334, 107.384
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Depupylase


分子量: 57288.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The C-terminal ENLYFQ fragment is a leftover from TEV clevage site.
由来: (組換発現) Acidothermus cellulolyticus (バクテリア)
遺伝子: dop, Acel_1186 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0LU48, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: タンパク質・ペプチド Prokaryotic ubiquitin-like protein Pup / Bacterial ubiquitin-like modifier


分子量: 3199.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This is a C-terminal half fragment of the full length Pup.
由来: (合成) Acidothermus cellulolyticus (バクテリア)
参照: UniProt: A0LU49

-
非ポリマー , 8種, 319分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#9: 化合物 ChemComp-KQB / trifluoromagnesate monohydrate


分子量: 97.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3MgO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris-acetate pH 7.0-8.5, 10 mM ADP, 40 mM MgCl2, 16 mM NaF, 4 mM BeSO4 and 0.75-1.0 M KH2PO4
PH範囲: 7.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→47.65 Å / Num. obs: 57471 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.2 % / Biso Wilson estimate: 29.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 1162247 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.88-1.9219.81.727261236740.7850.3961.7652.1100
9.02-47.6517.80.043106425980.9990.010.04448.999.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LRT

5lrt


解像度: 1.88→47.65 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.188 2960 5.15 %
Rwork0.159 54469 -
obs0.1605 57429 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 96.97 Å2 / Biso mean: 33.8445 Å2 / Biso min: 18.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.88→47.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3986 0 111 301 4398
Biso mean--50.47 40.5 -
残基数----501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.88-1.910.2881490.225325602709
1.91-1.940.24291220.213225802702
1.94-1.980.2511390.211425762715
1.98-2.020.2061260.193625732699
2.02-2.060.24171230.185225542677
2.06-2.10.1881260.168725942720
2.1-2.150.21561390.168225732712
2.15-2.210.1861330.162125702703
2.21-2.270.20831290.159326082737
2.27-2.330.20171120.15826042716
2.33-2.410.19311580.153525462704
2.41-2.490.22611470.160225762723
2.49-2.590.1771510.155225902741
2.59-2.710.1941480.157625592707
2.71-2.850.21621440.168725952739
2.85-3.030.20451660.169425792745
3.03-3.270.20541270.183126162743
3.27-3.60.16161570.156425882745
3.6-4.120.1711460.138726352781
4.12-5.180.15211720.132226252797
5.19-47.650.19061460.158827682914

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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