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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7oy3 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of depupylase Dop in complex with phosphorylated Pup and ADP | |||||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / depupylase / ATP hydrolysis / deamidase / phosphorylated Pup binding | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein pupylation / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / proteasome binding / proteasomal protein catabolic process / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / peptidase activity / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Acidothermus cellulolyticus (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å | |||||||||
データ登録者 | Cui, H. | |||||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structures of prokaryotic ubiquitin-like protein Pup in complex with depupylase Dop reveal the mechanism of catalytic phosphate formation. 著者: Cui, H. / Muller, A.U. / Leibundgut, M. / Tian, J. / Ban, N. / Weber-Ban, E. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7oy3.cif.gz | 135 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7oy3.ent.gz | 99.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7oy3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7oy3_validation.pdf.gz | 2.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7oy3_full_validation.pdf.gz | 2.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7oy3_validation.xml.gz | 26.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7oy3_validation.cif.gz | 38.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oy/7oy3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oy/7oy3 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 57288.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The C-terminal ENLYFQ fragment is a leftover from TEV clevage site. 由来: (組換発現) Acidothermus cellulolyticus (バクテリア) 遺伝子: dop, Acel_1186 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: A0LU48, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3279.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The C-terminal glumate (E) of this peptide was phosphorylated in the presence of ATP during crystallization. The phosphorylated glumate was renamed as GLP. 由来: (合成) Acidothermus cellulolyticus (バクテリア) 参照: UniProt: A0LU49 |
-非ポリマー , 8種, 479分子
#3: 化合物 | ChemComp-K / | ||||||||||||
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#4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-EDO / #6: 化合物 | ChemComp-ADP / | #7: 化合物 | #8: 化合物 | ChemComp-PEG / | #9: 化合物 | ChemComp-PGE / | #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.28 % |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 100 mM Tris-acetate pH 7.0-8.5, 10 mM ADP, 40 mM MgCl2 and 0.75-1.0 M KH2PO4 PH範囲: 7.0-8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.815 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.815 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.775577→47.9101 Å / Num. obs: 68753 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 20.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.56 |
反射 シェル | 解像度: 1.78→1.844 Å / Num. unique obs: 6798 / CC1/2: 0.774 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5LRT 解像度: 1.78→46.78 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.82 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 98.32 Å2 / Biso mean: 30.5869 Å2 / Biso min: 14.86 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.78→46.78 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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