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- PDB-7owd: Structure of CYLD CAP-Gly3 (467-552) bound to Ub; tetragonal spac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7owd
タイトルStructure of CYLD CAP-Gly3 (467-552) bound to Ub; tetragonal space group
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD
キーワードIMMUNE SYSTEM / ubiquitin binding domain / deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / Met1-linked polyubiquitin deubiquitinase activity / protein linear deubiquitination / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of B cell differentiation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / regulation of cilium assembly / negative regulation of p38MAPK cascade / ciliary tip ...negative regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / Met1-linked polyubiquitin deubiquitinase activity / protein linear deubiquitination / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of B cell differentiation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / regulation of cilium assembly / negative regulation of p38MAPK cascade / ciliary tip / regulation of necroptotic process / CD4-positive or CD8-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / negative regulation of JNK cascade / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / proline-rich region binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / K63-linked deubiquitinase activity / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / necroptotic process / homeostasis of number of cells / protein deubiquitination / positive regulation of protein localization / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / regulation of microtubule cytoskeleton organization / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / regulation of mitotic cell cycle / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling
類似検索 - 分子機能
Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site ...Phosphorylation region of CYLD, unstructured / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / SH3 type barrels. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R008582/1 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Regulation of CYLD activity and specificity by phosphorylation and ubiquitin-binding CAP-Gly domains.
著者: Elliott, P.R. / Leske, D. / Wagstaff, J. / Schlicher, L. / Berridge, G. / Maslen, S. / Timmermann, F. / Ma, B. / Fischer, R. / Freund, S.M.V. / Komander, D. / Gyrd-Hansen, M.
履歴
登録2021年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD
A: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9622
ポリマ－17,9622
非ポリマー00
水1,74797
1
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3851
ポリマ－9,3851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5771
ポリマ－8,5771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.931, 42.931, 171.338
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD / Deubiquitinating enzyme CYLD / Ubiquitin thioesterase CYLD / Ubiquitin-specific-processing protease CYLD


分子量: 9384.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYLD, CYLD1, KIAA0849, HSPC057 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9NQC7, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin / Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 40 (v/v) PEG 300, 100 mM phosphate/citrate pH 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 210 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→41.64 Å / Num. obs: 18356 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 35.32 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.71→1.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 933 / CC1/2: 0.899

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 1IXD

1ubq

1ixd


解像度: 1.71→41.64 Å / SU ML: 0.2669 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 34.1202
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 886 4.86 %
Rwork0.2136 17351 -
obs0.2151 18237 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→41.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1234 0 0 97 1331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171274
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.72391722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0109223
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.8887939
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.820.42711600.36682775X-RAY DIFFRACTION99.49
1.82-1.960.33541520.28862839X-RAY DIFFRACTION99.34
1.96-2.150.30031350.23472826X-RAY DIFFRACTION99.56
2.15-2.470.26961530.21532834X-RAY DIFFRACTION99.77
2.47-3.110.24021340.23332950X-RAY DIFFRACTION99.97
3.11-41.640.21851520.19173127X-RAY DIFFRACTION99.91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.29606463018-0.462622453399-0.7700791084920.568908439295-0.1726820605972.294756573450.03574337741690.0791753370269-0.2127822737880.04503575813860.0847743292002-0.09860209275860.428439182508-0.04860936390370.04669748432330.356069376481-0.0197456026588-0.0165638135090.354658667250.04059937943870.3988763887794.6521.565-21.885
20.79553302303-0.8523820178380.2705148103770.952404637746-0.1371456719040.624290522958-0.08213323748110.1926126579270.08694803047290.0765042499522-0.125288048428-0.0985493279698-0.0300412131820.135240516558-0.06973232111360.339592144318-0.08283044805760.008766194597880.4434631789860.07329685445260.3849161031081.85814.915-39.233
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 467:552 )B467 - 552
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 1:76 )A1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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