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- PDB-7os4: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with histone H3_13-31 K18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7os4
タイトルCrystal structure of mouse CARM1 in complex with histone H3_13-31 K18
要素
  • Histone H3.1
  • Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSCRIPTION / protein arginine N-methyltransferase / PRMT / CARM1 / transition state mimics
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis ...Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / endochondral bone morphogenesis / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / Cytoprotection by HMOX1 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / : / RNA polymerase II transcription regulator complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / methylation / transcription coactivator activity / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 ...Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QVR / Histone H3.1 / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Marechal, N. / Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2021
タイトル: Structural Studies Provide New Insights into the Role of Lysine Acetylation on Substrate Recognition by CARM1 and Inform the Design of Potent Peptidomimetic Inhibitors.
著者: Zhang, Y. / Marechal, N. / van Haren, M.J. / Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Cavarelli, J. / Martin, N.I.
履歴
登録2021年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: Histone H3.1
F: Histone H3.1
G: Histone H3.1
H: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,98112
ポリマ－175,8728
非ポリマー1,1094
水1,08160
1
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: Histone H3.1
F: Histone H3.1
ヘテロ分子

A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: Histone H3.1
F: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,98112
ポリマ－175,8728
非ポリマー1,1094
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area22070 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area48900 Å2
手法PISA
2
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
G: Histone H3.1
H: Histone H3.1
ヘテロ分子

C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
G: Histone H3.1
H: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,98112
ポリマ－175,8728
非ポリマー1,1094
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area22190 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area48910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.374, 98.606, 206.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-505-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 41985.637 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H3.1


分子量: 1982.376 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: The is a chemical modification. There is a fusion between the chemical compound referred as QVR and an arginine (R).
由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P68433
#3: 化合物
ChemComp-QVR / (2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-2-(6-aminopurin-9-yl)-5-[(~{E})-prop-1-enyl]oxolane-3,4-diol


分子量: 277.279 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 1.2M Sodium malonate 0.1M MES pH 5.5 0.2M NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→45.76 Å / Num. obs: 49843 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 63.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.54→2.62 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 2.284 / Num. unique obs: 4042 / CC1/2: 0.475 / Rpim(I) all: 0.996 / Rrim(I) all: 2.501 / % possible all: 87.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IH3

5ih3


解像度: 2.54→45.76 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 30.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2547 2460 4.95 %
Rwork0.2079 47227 -
obs0.2103 49687 97.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.14 Å2 / Biso mean: 65.2003 Å2 / Biso min: 33.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.54→45.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11624 0 0 60 11684
Biso mean---57.91 -
残基数----1449
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.54-2.590.4251150.39552181229682
2.59-2.640.3981260.35812506263295
2.64-2.70.3591330.32722551268497
2.7-2.760.34811260.30352654278099
2.76-2.830.35881370.288426532790100
2.83-2.910.31331330.285426352768100
2.91-2.990.31331360.27862656279299
2.99-3.090.30971480.25082653280199
3.09-3.20.30661430.238526302773100
3.2-3.330.28971320.234426762808100
3.33-3.480.28511170.22592645276298
3.48-3.670.27251190.19862439255891
3.67-3.890.23341600.18372656281699
3.89-4.20.22151440.169226582802100
4.2-4.620.20191440.159727062850100
4.62-5.280.22431310.156427302861100
5.28-6.650.24471530.201327452898100
6.65-45.760.19921630.16982853301698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0758-0.3803-0.54651.0810.41782.23530.0871-0.02490.3560.0933-0.0756-0.0636-0.44810.159-0.0210.5286-0.17470.00650.43850.01630.566654.61939.881133.414
22.14470.3240.81940.16070.51231.16490.06480.1468-0.18090.02620.0617-0.1225-0.1140.3512-0.13350.2753-0.02050.01580.50510.06920.442245.84211.887117.254
30.93950.0727-0.20871.9090.33390.77670.0372-0.1439-0.0801-0.1001-0.1052-0.2679-0.25510.40310.07670.3577-0.06280.0490.65010.11140.508961.20320.388121.882
40.51290.5394-0.23111.59510.19062.0646-0.01120.26120.0479-0.0578-0.0323-0.3485-0.00050.68590.0710.2886-0.02640.02590.63870.06890.556661.56118.584120.415
50.68260.23040.33932.7432-0.29831.4960.15560.1572-0.2206-0.2228-0.03850.3885-0.11830.0481-0.05790.29270.03870.05930.623-0.01410.44652.9417.287114.138
62.3723-1.40580.39345.054-1.08162.5412-0.230.6864-0.2950.6145-0.227-0.0658-0.58840.910.44290.6235-0.07250.01820.8593-0.05550.62259.937-2.17132.244
71.30350.2611-0.47842.06720.12852.48940.16450.23220.1189-0.079-0.03380.1714-0.3521-0.1731-0.10190.35160.17570.0550.58820.07350.430819.56719.362114.056
81.25030.555-0.59370.9796-0.01891.04010.2705-0.40930.12310.316-0.29130.1778-0.3908-0.2305-0.00470.58260.05520.11190.4725-0.01050.417932.75526.646143.549
92.4227-0.96720.59361.86130.96112.48390.1648-0.23970.02360.0907-0.04390.2707-0.1427-0.2588-0.07950.4031-0.05030.11870.66430.02290.553917.14221.131137.235
101.5441-0.39970.45040.52890.78621.99870.0267-0.26770.12620.18440.00940.1169-0.1471-0.6199-0.06570.45080.02450.09040.6010.05030.430916.92821.697139.815
111.58840.01520.14341.03081.09362.70150.2231-0.09280.1917-0.19740.4157-0.3543-0.33920.1418-0.53250.616-0.01190.15270.4844-0.00320.607424.9628.953141.126
121.6833-0.1167-0.96311.9459-0.29491.34760.1167-0.00790.4120.2166-0.07920.0202-0.3495-0.2566-0.04970.78010.0730.11180.5014-0.02520.531122.3840.863176.536
131.5223-0.15910.4270.7601-0.41031.47490.1302-0.0999-0.15020.2656-0.01390.1548-0.3274-0.2679-0.14380.5852-0.07020.08380.4579-0.07820.422429.38912.403192.858
142.0756-0.3186-0.26892.69520.12640.32070.14390.2075-0.15940.1453-0.15570.028-0.1821-0.40490.02950.6203-0.05340.07310.6137-0.05520.484914.53522.018188.019
150.8664-0.5334-0.35612.11940.50891.27120.1453-0.04340.04220.3222-0.15490.23070.0301-0.62220.05710.5947-0.0580.10510.5847-0.09110.502713.95220.162189.543
160.4781-0.6370.43361.7746-0.82541.31660.0775-0.1087-0.08610.3253-0.13980.1937-0.19990.22980.02990.7071-0.04530.18640.6919-0.05220.579822.518.349195.96
171.58060.8106-0.13762.41820.0061.2124-0.16250.4867-0.14930.11920.1437-0.3668-0.2832-0.83540.03541.0862-0.13580.13510.86240.04880.701714.445-0.668177.911
182.1285-0.0373-0.38571.3175-0.32142.09820.2409-0.3080.07110.31-0.2126-0.0972-0.40810.249-0.01730.6474-0.25390.00470.5311-0.0620.440756.22118.091196.096
191.5511-0.3786-0.32980.92530.40740.21270.28640.2690.2033-0.1591-0.3028-0.0234-0.26260.10890.03270.7154-0.10610.11380.46170.00990.434243.51926.339166.521
202.2926-0.09331.49350.773-0.56511.97480.160.312-0.02810.1597-0.0157-0.0714-0.01920.3549-0.0150.6084-0.0030.13040.5172-0.00370.530758.56119.837172.793
211.40260.3490.85091.3676-1.54932.41190.04150.43540.0728-0.1129-0.0652-0.1372-0.04310.5501-0.00310.5496-0.04920.05880.5603-0.04920.448558.7620.322170.481
221.8868-0.957-0.00941.1692-1.45173.09450.3870.21430.217-0.0030.1720.2506-0.4462-0.3214-0.64760.8247-0.09420.11580.56550.03690.653351.59927.942168.756
233.32390.47290.18325.4399-0.83322.5868-0.3042-0.57420.83470.12520.0328-0.2338-0.0146-0.0565-0.00710.5324-0.0402-0.02480.69-0.01550.657447.27226.878131.108
244.1479-2.07852.09042.6419-2.43064.97660.08480.4943-0.0550.4119-0.07630.5867-0.13330.9506-0.31570.64260.10370.09160.82350.09720.694229.96818.77124.9
252.0603-0.62330.07062.2693-0.61551.4242-0.04050.04220.6328-0.5801-0.5640.1195-0.29110.43850.66660.9468-0.08990.0710.6799-0.11420.550128.9127.466179.006
261.97080.88130.4082.95681.30422.23430.1193-0.02730.11541.1345-0.45520.54860.5456-0.52130.27930.96340.03370.03420.8713-0.13630.675945.77318.386185.302
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 136:282 )A136 - 282
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 283:336 )A283 - 336
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 337:365 )A337 - 365
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 366:445 )A366 - 445
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 446:477 )A446 - 477
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 478:495 )A478 - 495
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 136:282 )B136 - 282
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 283:336 )B283 - 336
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 337:365 )B337 - 365
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 366:445 )B366 - 445
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 446:478 )B446 - 478
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN C AND RESID 137:282 )C137 - 282
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN C AND RESID 283:336 )C283 - 336
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN C AND RESID 337:365 )C337 - 365
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN C AND RESID 366:445 )C366 - 445
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN C AND RESID 446:477 )C446 - 477
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN C AND RESID 478:495 )C478 - 495
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN D AND RESID 136:282 )D136 - 282
19X-RAY DIFFRACTION19( CHAIN D AND RESID 283:336 )D283 - 336
20X-RAY DIFFRACTION20( CHAIN D AND RESID 337:365 )D337 - 365
21X-RAY DIFFRACTION21( CHAIN D AND RESID 366:445 )D366 - 445
22X-RAY DIFFRACTION22( CHAIN D AND RESID 446:478 )D446 - 478
23X-RAY DIFFRACTION23( CHAIN E AND RESID 12:22 )E12 - 22
24X-RAY DIFFRACTION24( CHAIN F AND RESID 12:22 )F12 - 22
25X-RAY DIFFRACTION25( CHAIN G AND RESID 12:22 )G12 - 22
26X-RAY DIFFRACTION26( CHAIN H AND RESID 12:22 )H12 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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