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- PDB-7orc: Human Aldehyde Oxidase in complex with Raloxifene -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7orc
タイトルHuman Aldehyde Oxidase in complex with Raloxifene
要素Aldehyde oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human Aldehyde Oxidase / Complex / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / aldehyde oxidase / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / intercellular bridge / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding ...酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / aldehyde oxidase / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / intercellular bridge / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / microtubule cytoskeleton / nuclear body / iron ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldehyde oxidase / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase ...Aldehyde oxidase / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / MALONATE ION / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION / Chem-MTE / RALOXIFENE / Aldehyde oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mota, C. / Coelho, C. / Santos Silva, T. / Romao, M.J.
資金援助 ポルトガル, 1件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaPTDC/BBB-BEP/1185/2014 ポルトガル
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Interrogating the Inhibition Mechanisms of Human Aldehyde Oxidase by X-ray Crystallography and NMR Spectroscopy: The Raloxifene Case.
著者: Mota, C. / Diniz, A. / Coelho, C. / Santos-Silva, T. / Esmaeeli, M. / Leimkuhler, S. / Cabrita, E.J. / Marcelo, F. / Romao, M.J.
履歴
登録2021年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde oxidase
B: Aldehyde oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,88320
ポリマ－296,1932
非ポリマー5,69018
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14580 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area90420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.033, 149.033, 268.734
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aldehyde oxidase / Aldehyde oxidase 1 / Azaheterocycle hydroxylase


分子量: 148096.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AOX1, AO / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC4100 / Variant (発現宿主): TP1000
参照: UniProt: Q06278, aldehyde oxidase, 酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする

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非ポリマー , 7種, 193分子

#2: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物 ChemComp-MTE / PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER / ピラノプテリン


分子量: 395.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6PS2
#4: 化合物 ChemComp-MOS / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 161.012 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: HMoO2S
#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#7: 化合物
ChemComp-RAL / RALOXIFENE / ラロキシフェン


分子量: 473.583 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H27NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG3350, Sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49.05 Å / Num. obs: 83694 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 50.55 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Num. unique obs: 4528 / CC1/2: 0.611

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UHW

4uhw


解像度: 2.7→48.85 Å / SU ML: 0.3375 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.95 / 位相誤差: 28.4585
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2521 4163 4.98 %
Rwork0.2186 79381 -
obs0.2203 83544 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20139 0 342 175 20656
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002120934
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.522728334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04123131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00413640
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.96167977
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.730.34441310.34152635X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.760.34611630.33872558X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.80.37121550.32192590X-RAY DIFFRACTION100
2.8-2.830.37561430.31252579X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.870.34141380.31052643X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.910.3141200.29992596X-RAY DIFFRACTION100
2.91-2.950.33321430.29272615X-RAY DIFFRACTION100
2.95-2.990.31211330.28292622X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.040.28651430.28412631X-RAY DIFFRACTION99.96
3.04-3.090.31951280.27912581X-RAY DIFFRACTION99.93
3.09-3.140.30671290.26652659X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.20.29261360.27782612X-RAY DIFFRACTION99.96
3.2-3.260.3231590.25982588X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.330.28321250.26292651X-RAY DIFFRACTION100
3.33-3.40.29911480.24292635X-RAY DIFFRACTION99.96
3.4-3.480.27641350.2382581X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.570.30931360.23092671X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.660.26781280.22672629X-RAY DIFFRACTION99.96
3.66-3.770.27191290.21482619X-RAY DIFFRACTION99.89
3.77-3.890.26951380.2162667X-RAY DIFFRACTION99.93
3.89-4.030.24281400.20182636X-RAY DIFFRACTION100
4.03-4.190.21281380.18632649X-RAY DIFFRACTION100
4.19-4.380.21131470.18152680X-RAY DIFFRACTION99.96
4.38-4.620.21841290.17812648X-RAY DIFFRACTION99.96
4.62-4.90.17681410.16682667X-RAY DIFFRACTION99.93
4.9-5.280.20411310.17562709X-RAY DIFFRACTION99.96
5.28-5.810.19461420.19012674X-RAY DIFFRACTION99.96
5.81-6.650.25371530.20282710X-RAY DIFFRACTION99.97
6.65-8.380.22071300.17142782X-RAY DIFFRACTION100
8.38-48.850.16031520.16182864X-RAY DIFFRACTION98.5
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.434282558006-0.189612010408-0.1718574486890.6539737735360.5873820368890.8034812652690.02991677930150.1126069241450.0192686315172-0.0506109712067-0.0250575152477-0.07913703552980.04256497027740.0398629956107-0.001396475512540.4776782038070.04234948032450.03374675338260.2930522930850.02679916299990.354173962308-21.7129165315-46.528686873440.2040467878
20.660958309876-0.0739723699969-0.2423777490290.6200312630290.2897832014540.848535027286-0.0767301714781-0.1706951044240.03968152099190.1439311207070.0335363423554-0.01812213073230.0623907834697-0.02332577639830.03829609879810.447093253045-0.0061313968546-0.01836579395270.25019824101-0.05254310722430.35140528685-46.5460419861-21.721085540196.8396445288
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth seq-ID: 4 - 1336

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 4 through 1336)AA1 - 1295
22(chain 'B' and resid 4 through 1336)BB1 - 1299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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