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- PDB-7opy: Camel GSTM1-1 in complex with S-(p-nitrobenzyl)glutathione -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7opy
タイトルCamel GSTM1-1 in complex with S-(p-nitrobenzyl)glutathione
要素Glutathione transferaseグルタチオン-S-トランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glutathione (グルタチオン) / Detoxification / Pesticides / Adaptation (適応 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Papageorgiou, A.C. / Poudel, N.
引用ジャーナル: Life / 年: 2022
タイトル: Structural and Functional Characterization of Camelus dromedarius Glutathione Transferase M1-1.
著者: Perperopoulou, F. / Poudel, N. / Papageorgiou, A.C. / Ataya, F.S. / Labrou, N.E.
履歴
登録2021年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Glutathione transferase
A: Glutathione transferase
B: Glutathione transferase
C: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,12313
ポリマ－103,2164
非ポリマー1,9089
水7,260403
1
F: Glutathione transferase
B: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6088
ポリマ－51,6082
非ポリマー1,0006
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
2
A: Glutathione transferase
C: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5165
ポリマ－51,6082
非ポリマー9083
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.388, 177.376, 59.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.002, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Glutathione transferase / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ


分子量: 25803.877 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
遺伝子: Cadr_000010866 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G9B5E4, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GTB / S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE


分子量: 442.444 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N4O8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.25 % / 解説: Rod-like crystals
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: Tris-HCl 100 mM, PEG 4000 24% (w/v), sodium formate 0.2 M, 2.5 mM GTB

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月9日 / 詳細: KB mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→88.7 Å / Num. obs: 55058 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 34.91 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.175 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 2.8 % / Num. unique obs: 4146 / CC1/2: 0.305 / % possible all: 90.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GTU

1gtu


解像度: 2.05→88.69 Å / SU ML: 0.2955 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.3502
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 2627 4.79 %
Rwork0.1926 52247 -
obs0.1954 54874 93.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→88.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7232 0 127 403 7762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00797542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.942610137
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04711028
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.29171004
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.090.37221260.31172611X-RAY DIFFRACTION89.62
2.09-2.130.34281330.27982652X-RAY DIFFRACTION89.26
2.13-2.170.3481420.2532655X-RAY DIFFRACTION90.55
2.17-2.220.30591290.22812772X-RAY DIFFRACTION92.8
2.22-2.270.29911440.24562758X-RAY DIFFRACTION93.95
2.27-2.330.30751580.22882753X-RAY DIFFRACTION94.7
2.33-2.390.2831570.22812811X-RAY DIFFRACTION94.55
2.39-2.460.29471220.20872798X-RAY DIFFRACTION94.84
2.46-2.540.24571360.2022759X-RAY DIFFRACTION93.78
2.54-2.630.28211230.19632806X-RAY DIFFRACTION93.67
2.63-2.740.26691370.21772788X-RAY DIFFRACTION94.94
2.74-2.860.29741210.21422814X-RAY DIFFRACTION95.11
2.86-3.010.29111700.20792786X-RAY DIFFRACTION94.53
3.01-3.20.28621590.2072713X-RAY DIFFRACTION92.91
3.2-3.450.24991430.18942767X-RAY DIFFRACTION93.51
3.45-3.790.21791310.16682771X-RAY DIFFRACTION93.82
3.79-4.340.20841300.14882768X-RAY DIFFRACTION93.09
4.34-5.470.19691380.15762758X-RAY DIFFRACTION91.91
5.47-88.690.22671280.19042707X-RAY DIFFRACTION90.43
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.580329811451.237205588331.028637249772.308710963381.142534107181.745763469390.427389780967-1.06665840236-0.2302785209940.638071830955-0.237410701064-0.2196841494150.397705422798-0.156752494384-0.1172405670130.43385752262-0.0556075009206-0.08485974318240.3353464522170.007889446688860.196381219224-1.139659004170.95705345631816.1542162134
25.37599788359-1.017981554890.4667455760513.451621147380.7277947405012.91915299018-0.245312985644-1.175903239650.1005644503440.5012407214520.323131683706-0.0981439296067-0.00997525435422-0.147743648034-0.06592071197280.2752863460950.05766712408470.0290818733380.384772602965-0.09817583715530.244019030305-29.2710569952-37.216960561737.6855758873
35.952638164470.6225522046510.3694643222152.410815853550.194556209944.394461762520.09611442308081.663796230950.117368149429-0.4579983765270.1121903894430.0643804685992-0.06128778517290.0495134589449-0.02616811732770.3206137333090.0743728577109-0.04549673104030.545001919863-0.1102785746950.215865515884-4.08735067961.76810102886-9.14578329892
46.50713916841-1.31929776052-1.06337066732.64296770860.8131993435113.646789953240.3799618296711.80416068815-0.301994429303-0.980968685598-0.219101918575-0.387758143725-0.28210155009-0.334099192112-0.0941825586720.4794382884430.01660193950480.135733334360.671327696993-0.1462661383490.35610491122-26.2643051298-37.653488823112.4734156859
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'F' and resid 1 through 217)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 1 through 217)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 1 through 217)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'C' and resid 1 through 217)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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