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- PDB-7oox: Crystal structure of PIM1 in complex with ARC-3126 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oox
タイトルCrystal structure of PIM1 in complex with ARC-3126
要素
  • Inhibitor ARC-3126
  • Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE / PIM1 / inhibitor / kinase / kinase substrate / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of transmembrane transporter activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity ...positive regulation of cardioblast proliferation / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of transmembrane transporter activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of brown fat cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of innate immune response / protein serine/threonine kinase activator activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / protein autophosphorylation / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor ARC-3126 / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Dixon-Clarke, S.E. / Nonga, O.E. / Uri, A. / Bullock, A. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2021
タイトル: Crystal Structure-Guided Design of Bisubstrate Inhibitors and Photoluminescent Probes for Protein Kinases of the PIM Family.
著者: Nonga, O.E. / Lavogina, D. / Enkvist, E. / Kestav, K. / Chaikuad, A. / Dixon-Clarke, S.E. / Bullock, A.N. / Kopanchuk, S. / Ivan, T. / Ekambaram, R. / Viht, K. / Knapp, S. / Uri, A.
履歴
登録2021年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
B: Inhibitor ARC-3126
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3666
ポリマ－37,0852
非ポリマー2814
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area15310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.804, 94.804, 80.399
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 35590.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Inhibitor ARC-3126


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1494.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: Inhibitor ARC-3126
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.94 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 M ammonium phosphate dibasic, 0.1 M acetate pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→47.4 Å / Num. obs: 29127 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/av σ(I): 9.4 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 4.9 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.97-2.040.679228530.7590.3810.857100
7.63-47.40.0365340.9990.0180.04199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0257精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2j2i

2j2i


解像度: 1.97→47.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 7.721 / SU ML: 0.111 / SU R Cruickshank DPI: 0.1449 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2216 1503 5.2 %RANDOM
Rwork0.1789 ---
obs0.1811 27419 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.76 Å2 / Biso mean: 28.624 Å2 / Biso min: 10.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20.2 Å20 Å2
2--0.4 Å2-0 Å2
3----1.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→47.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2307 0 117 258 2682
Biso mean--47.39 34.96 -
残基数----285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0132503
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172296
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4541.6493387
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2971.6285312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5775289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.63221.259143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12615401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2821521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02561
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.021 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 138 -
Rwork0.246 2001 -
all-2139 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.41970.8109-0.21551.2321-0.26240.1620.1056-0.073-0.03850.1238-0.0922-0.0725-0.06010.0285-0.01340.0287-0.02520.00110.03860.00480.012171.3352.59422.859
20.5310.0383-0.02780.44180.20380.60820.03110.0336-0.0189-0.02970.0118-0.0246-0.04570.0215-0.0430.02640.00680.00520.0292-0.00310.004450.10939.06712.564
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2A129 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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