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- PDB-7oit: Crystal structure of AP2 Mu2 in complex with FCHO2 WxxPhi motif (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oit
タイトルCrystal structure of AP2 Mu2 in complex with FCHO2 WxxPhi motif (P3221 crystal form)
要素
  • AP-2 complex subunit mu
  • F-BAR domain only protein 2
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin-mediated endocytosis (CME) / protein recycling / plasma membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane invagination / clathrin adaptor complex / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / clathrin-coated vesicle / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding ...membrane invagination / clathrin adaptor complex / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / clathrin-coated vesicle / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / lipid binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-BAR domain only protein 2 / : / GEM-interacting protein-like, FCH domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain ...F-BAR domain only protein 2 / : / GEM-interacting protein-like, FCH domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / Adaptor complexes medium subunit family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / AH/BAR domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit mu / F-BAR domain only protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Zaccai, N.R. / Kelly, B.T. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: FCHO controls AP2's initiating role in endocytosis through a PtdIns(4,5)P-dependent switch.
著者: Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / ...著者: Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / Sally R Gray / Kun Qu / Philip R Evans / Marco Fritzsche / Filip Sroubek / Stefan Höning / John A G Briggs / Bernard T Kelly / David J Owen / Linton M Traub /
要旨: Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane- ...Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane-localized Fer/Cip4 homology domain-only proteins (FCHO). Here, live-cell enhanced total internal reflection fluorescence-structured illumination microscopy shows that FCHO marks sites of clathrin-coated pit (CCP) initiation, which mature into uniform-sized CCPs comprising a central patch of AP2 and clathrin corralled by an FCHO/Epidermal growth factor potential receptor substrate number 15 (Eps15) ring. We dissect the network of interactions between the FCHO interdomain linker and AP2, which concentrates, orients, tethers, and partially destabilizes closed AP2 at the plasma membrane. AP2's subsequent membrane deposition drives its opening, which triggers FCHO displacement through steric competition with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, clathrin, cargo, and CME accessory factors. FCHO can now relocate toward a CCP's outer edge to engage and activate further AP2s to drive CCP growth/maturation.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V.
履歴
登録2021年5月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: AP-2 complex subunit mu
BBB: F-BAR domain only protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0843
ポリマ－33,9922
非ポリマー921
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.364, 66.364, 161.556
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit mu


分子量: 32758.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: A0A140TAH5
#2: タンパク質・ペプチド F-BAR domain only protein 2


分子量: 1233.370 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCHO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q0JRZ9
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20mM Sodium formate; 20mM Ammonium acetate; 20mM Sodium citrate tribasic dihydrate; 20mM Sodium potassium tartrate tetrahydrate; 20mM Sodium oxamate, 100mM Imidazole MES monohydrate pH6.5 , ...詳細: 20mM Sodium formate; 20mM Ammonium acetate; 20mM Sodium citrate tribasic dihydrate; 20mM Sodium potassium tartrate tetrahydrate; 20mM Sodium oxamate, 100mM Imidazole MES monohydrate pH6.5 , 20% v/v Glycerol; 10% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→57.47 Å / Num. obs: 50587 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.019 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 2.696 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2463 / Rpim(I) all: 0.668 / Rrim(I) all: 2.779 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Phaser

解像度: 1.65→57.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 1.854 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.076 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 2538 5.026 %
Rwork0.1832 47957 -
all0.184 --
obs-50495 99.939 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 32.847 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.097 Å2-0.048 Å2-0 Å2
2---0.097 Å20 Å2
3---0.314 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→57.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2162 0 6 247 2415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0132218
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172203
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8011.6462989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3881.5845082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.935266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.94820.796113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.05215419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5931519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02504
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1880.21926
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.21025
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.21231
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.1520.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1460.22
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1270.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2480.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0222.9871070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9692.9771068
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1924.4531331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1544.4511331
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5113.621148
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.513.6191148
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8495.1821657
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.855.1811657
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.04135.8752365
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.90335.0672298
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.65-1.6930.3421670.31735120.31936820.7570.75899.91850.312
1.693-1.7390.2721790.28834270.28736070.8510.82799.97230.271
1.739-1.790.291940.26132670.26334670.8510.87999.82690.237
1.79-1.8450.2471980.24331820.24433870.9050.89599.79330.213
1.845-1.9050.2431600.20831210.2132870.9180.92599.81750.178
1.905-1.9720.211470.19530310.19631820.9410.9499.87430.167
1.972-2.0460.2311410.18729390.18930820.9290.94799.93510.163
2.046-2.130.2191380.19128570.19329960.9440.94799.96660.165
2.13-2.2240.2071300.17927100.18128400.9490.9531000.158
2.224-2.3330.2161500.17825760.1827260.9440.9571000.158
2.333-2.4590.1841410.1724830.17126240.9580.961000.151
2.459-2.6070.2021070.16823480.1724550.9520.9591000.151
2.607-2.7870.2141320.17422070.17623390.9480.9591000.156
2.787-3.010.1881110.17220690.17321800.9590.961000.159
3.01-3.2960.1881120.17219010.17320130.9590.9651000.164
3.296-3.6840.234780.17817530.1818310.9520.9631000.173
3.684-4.2510.178880.16815480.16816360.9640.9631000.169
4.251-5.1990.168810.14913170.1513980.9750.9761000.154
5.199-7.3220.193580.20610630.20511210.9740.9691000.207
7.322-57.4730.155260.1996450.1976720.970.95799.85120.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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