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Yorodumi

- PDB-7ofq: The archaellum of Methanocaldococcus villosus -

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Open data

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Basic information

Entry

Database: PDB / ID: 7ofq

Title

The archaellum of Methanocaldococcus villosus

Components

(Archaellin) x 2

Keywords

PROTEIN FIBRIL / Archaellum / archaellin / Methanocaldococcus villosus / cryoEM / helical reconstruction

Function / homology

Unknown ligand

Function and homology information

Biological species

Methanocaldococcus villosus (archaea)

Method

ELECTRON MICROSCOPY / helical reconstruction / cryo EM / Resolution: 3.08 Å

Authors

Isupov, M. / Gambelli, L. / Daum, B.

Funding support

United Kingdom, 1items

Citation

Journal: Nat Commun / Year: 2022
Title: An archaellum filament composed of two alternating subunits.
Authors: Lavinia Gambelli / Michail N Isupov / Rebecca Conners / Mathew McLaren / Annett Bellack / Vicki Gold / Reinhard Rachel / Bertram Daum /

Abstract: Archaea use a molecular machine, called the archaellum, to swim. The archaellum consists of an ATP-powered intracellular motor that drives the rotation of an extracellular filament composed of ...

History

Deposition	May 5, 2021	Deposition site: PDBE / Processing site: PDBE
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Movie	Deposited structure unit Imaged by Jmol Download Simplified surface model + fitted atomic model EMDB-12875 Imaged by Jmol Download Superimposition on EM map EMDB-12875 Imaged by UCSF Chimera Download Movie viewer
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Related structure data

Related structure data	12875MC M: map data used to model this data C: citing same article (ref.)
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EM raw data	EMPIAR-10884 (Title: New insights into the architecture and dynamics of archaella Data size: 3.3 TB Data #1: Unaligned 39-frames movies of Methanocaldococcus villosus archaella [micrographs - multiframe])

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Links

PDB pages	PDBj / wwPDB / NCBI
Related items in Molecule of the Month	#137 - May 2011 Cytochrome bc1 similarity (1) #191 - Nov 2015 Glutamate-gated Chloride Receptors similarity (1)

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Assembly

Deposited unit

A: Archaellin

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1 MDa, 45 polymers
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Idetical with deposited unit
defined by author

Noncrystallographic symmetry (NCS)

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2	266	C	300 - 504
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2	279	K	300 - 504
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2	288	E	13 - 225
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2	299	L	13 - 225
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1	301	C	13 - 225
2	301	M	13 - 225
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2	302	N	13 - 225
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1	304	C	300 - 804
2	304	D	300 - 804
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1	307	C	300 - 804
2	307	F	300 - 804
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1	309	C	300 - 804
2	309	G	300 - 804
1	310	C	300 - 804
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1	311	C	300 - 804
2	311	H	300 - 804
1	312	C	300 - 804
2	312	I	300 - 804
1	313	C	300 - 804
2	313	J	300 - 804
1	314	C	300 - 804
2	314	J	300 - 804
1	315	C	300 - 804
2	315	K	300 - 804
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2	379	G	300 - 804
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2	727	H	13 - 221
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2	741	J	300 - 504
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2	743	K	300 - 504
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2	752	J	13 - 225
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2	756	M	13 - 225
1	757	H	13 - 225
2	757	M	13 - 225
1	758	H	13 - 225
2	758	N	13 - 225
1	759	H	300 - 804
2	759	H	300 - 804
1	760	H	300 - 804
2	760	I	300 - 804
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2	761	J	300 - 804
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2	762	J	300 - 804
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2	763	K	300 - 804
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2	772	J	13 - 221
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2	781	J	300 - 504
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2	783	K	300 - 504
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2	849	J	300 - 504
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2	851	K	300 - 504
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2	864	J	300 - 804
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2	871	J	13 - 221
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2	903	K	300 - 504
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1	929	L	13 - 225
2	929	L	13 - 225
1	930	L	13 - 225
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1	933	L	300 - 804
2	933	L	300 - 804
1	934	L	300 - 804
2	934	M	300 - 804
1	935	L	300 - 804
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1	937	L	13 - 221
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1	959	M	300 - 804
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1	960	M	300 - 804
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1	961	M	13 - 221
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1	962	M	13 - 221
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1	963	M	300 - 504
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1	964	M	300 - 504
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1	965	M	13 - 225
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1	966	N	300 - 804
2	966	N	300 - 804
1	967	N	13 - 221
2	967	N	13 - 221
1	968	N	300 - 504
2	968	N	300 - 504

NCS ensembles :

ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
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16
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19
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21
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23
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27
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29
30
31
32
33
34
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36
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38
39
40
41
42
43
44
45
46
47
48
49
50
51
52
53
54
55
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Components

#1: Protein	... Archaellin Mass: 22084.279 Da / Num. of mol.: 23 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Methanocaldococcus villosus (archaea) / Production host: Methanocaldococcus villosus (archaea)
#2: Protein	... Archaellin Mass: 22273.643 Da / Num. of mol.: 22 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Methanocaldococcus villosus (archaea) / Production host: Methanocaldococcus villosus (archaea)
#3: Chemical	... ChemComp-CA / CALCIUM ION Mass: 40.078 Da / Num. of mol.: 45 / Source method: obtained synthetically / Formula: Ca / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: Chemical	... ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND Num. of mol.: 804 / Source method: obtained synthetically / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION
Has ligand of interest	Y
Has protein modification	N

-
Experimental details

-
Experiment

Experiment	Method: ELECTRON MICROSCOPY
EM experiment	Aggregation state: HELICAL ARRAY / 3D reconstruction method: helical reconstruction

-
Sample preparation

Component	Name: Archaellum / Type: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / Source: NATURAL
Source (natural)	Organism: Methanocaldococcus villosus (archaea)
Buffer solution	pH: 7
Buffer component	Conc.: 5 mM / Name: HEPES / Formula: C₈H₁₈N₂O₄S
Specimen	Embedding applied: NO / Shadowing applied: NO / Staining applied: NO / Vitrification applied: YES
Specimen support	Grid material: COPPER / Grid mesh size: 300 divisions/in. / Grid type: Quantifoil R2/2
Vitrification	Instrument: FEI VITROBOT MARK III / Cryogen name: ETHANE / Humidity: 95 % / Chamber temperature: 294 K / Details: blotting time of 4 sec, -1 blot force

-
Electron microscopy imaging

Experimental equipment	Model: Titan Krios / Image courtesy: FEI Company
Microscopy	Model: FEI TITAN KRIOS
Electron gun	Electron source: FIELD EMISSION GUN / Accelerating voltage: 300 kV / Illumination mode: SPOT SCAN
Electron lens	Mode: OTHER / Nominal magnification: 59000 X / Cs: 2.7 mm / C2 aperture diameter: 70 µm / Alignment procedure: ZEMLIN TABLEAU
Specimen holder	Cryogen: NITROGEN / Specimen holder model: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Image recording	Average exposure time: 1 sec. / Electron dose: 37 e/Å² / Film or detector model: FEI FALCON III (4k x 4k) / Num. of grids imaged: 1 / Num. of real images: 2795

-
Processing

Software

Name: REFMAC / Version: 5.8.0267 / Classification: refinement

EM software

ID	Name	Version	Category	Details
1	EMAN2		particle selection	e2boxer.py
4	CTFFIND		CTF correction
7	Coot		model fitting
11	RELION	3.1	classification
12	cryoSPARC	3.1.0	3D reconstruction	Helical Refinement (BETA)
13	REFMAC	5	model refinement

CTF correction

Type: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION

Helical symmerty

Angular rotation/subunit: -71.8 ° / Axial rise/subunit: 33.4 Å / Axial symmetry: C1

Particle selection

Num. of particles selected: 929165

3D reconstruction

Resolution: 3.08 Å / Resolution method: FSC 0.143 CUT-OFF / Num. of particles: 399178 / Num. of class averages: 1 / Symmetry type: HELICAL

Atomic model building

Protocol: AB INITIO MODEL / Space: RECIPROCAL

Atomic model building

PDB-ID: 5O4U

5o4u

Accession code: 5O4U / Source name: PDB / Type: experimental model

Refinement

Resolution: 3.08→355.84 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.773 / SU B: 10.046 / SU ML: 0.192 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.225
Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Details: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY

	R_factor	Num. reflection	% reflection
R_work	0.439	-	-
obs	0.439	3229844	100 %

Solvent computation

Solvent model: NONE

Displacement parameters

B_iso max: 632.99 Å² / B_iso mean: 105.372 Å² / B_iso min: 24.31 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.39 Å²	-0.03 Å²	0.12 Å²
2-	-	-0.8 Å²	-0 Å²
3-	-	-	1.19 Å²

Refinement step

Cycle: final / Resolution: 3.08→355.84 Å

	Ligand	Solvent	Total
Num. atoms	10497	0	80691
B_iso mean	213.44	-	-
Num. residues	-	-	9493

Refine LS restraints

Refine-ID	Type	Dev ideal	Dev ideal target	Number
ELECTRON MICROSCOPY	r_bond_refined_d	0.01	0.012	82845
ELECTRON MICROSCOPY	r_angle_refined_deg	2.326	1.723	113803
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_1_deg	7.785	5	9448
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_2_deg	35.957	24.209	2837
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_3_deg	13.075	15	11699
ELECTRON MICROSCOPY	r_dihedral_angle_4_deg	17.36	15	113
ELECTRON MICROSCOPY	r_chiral_restr	0.136	0.2	15011
ELECTRON MICROSCOPY	r_gen_planes_refined	0.009	0.02	55798

Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	Number
1	1	A	12216
1	2	A	12216
2	1	A	12212
2	2	B	12212
3	1	A	12214
3	2	B	12214
4	1	A	12214
4	2	C	12214
5	1	A	12210
5	2	D	12210
6	1	A	12208
6	2	D	12208
7	1	A	12200
7	2	E	12200
8	1	A	12212
8	2	F	12212
9	1	A	12210
9	2	F	12210
10	1	A	12212
10	2	G	12212
11	1	A	12206
11	2	H	12206
12	1	A	12216
12	2	H	12216
13	1	A	12212
13	2	I	12212
14	1	A	12200
14	2	I	12200
15	1	A	12216
15	2	J	12216
16	1	A	12206
16	2	J	12206
17	1	A	12202
17	2	K	12202
18	1	A	12202
18	2	L	12202
19	1	A	12202
19	2	L	12202
20	1	A	12208
20	2	M	12208
21	1	A	12214
21	2	N	12214
22	1	A	12210
22	2	N	12210
23	1	A	1106
23	2	B	1106
24	1	A	1104
24	2	B	1104
25	1	A	1106
25	2	C	1106
26	1	A	1106
26	2	C	1106
27	1	A	1104
27	2	D	1104
28	1	A	1104
28	2	D	1104
29	1	A	1104
29	2	E	1104
30	1	A	1104
30	2	F	1104
31	1	A	1104
31	2	F	1104
32	1	A	1104
32	2	G	1104
33	1	A	1104
33	2	H	1104
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967	2	N	12216
968	1	N	1106
968	2	N	1106

LS refinement shell

Resolution: 3.08→3.16 Å / R_factor R_free error: 0 / Total num. of bins used: 20

	R_factor	Num. reflection	% reflection
R_work	0.446	239910	-
obs	-	-	100 %

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Feb 9, 2022. New format data for meta-information of EMDB entries

New format data for meta-information of EMDB entries

Version 3 of the EMDB header file is now the official format.
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Mar 5, 2020. Novel coronavirus structure data

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Jan 31, 2019. EMDB accession codes are about to change! (news from PDBe EMDB page)

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The word "yorodu" (or yorozu) is an old Japanese word meaning "ten thousand". "mi" (miru) is to see.

Related info.:EMDB / PDB / SASBDB / Comparison of 3 databanks / Yorodumi Search / Aug 31, 2016. New EM Navigator & Yorodumi / Yorodumi Papers / Jmol/JSmol / Function and homology information / Changes in new EM Navigator and Yorodumi

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