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- PDB-7obh: Crystal structure of 14-3-3 sigma in complex with NPM1 phosphopep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7obh
タイトルCrystal structure of 14-3-3 sigma in complex with NPM1 phosphopeptide and stabilizer Fusicoccin-A
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • NPM1 phosphopeptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 sigma protein-peptide-Stabilizer complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of centriole replication / granular component / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of centriole replication / granular component / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / SARS-CoV-1-host interactions / Tat protein binding / regulation of centrosome duplication / ALK mutants bind TKIs / spindle pole centrosome / Nuclear import of Rev protein / centrosome cycle / nucleocytoplasmic transport / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / ribosomal large subunit binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / ribosomal small subunit binding / keratinocyte proliferation / NF-kappaB binding / ribosomal large subunit export from nucleus / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / ribosomal small subunit export from nucleus / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / ribosomal subunit export from nucleus / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / RHO GTPases activate PKNs / protein kinase A signaling / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / ribosome assembly / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / SUMOylation of transcription cofactors / ribosomal large subunit biogenesis / stem cell proliferation / positive regulation of translation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / protein-DNA complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / intracellular protein transport / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PKR-mediated signaling / protein localization / : / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to UV / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / unfolded protein binding / nucleosome assembly / ribosomal small subunit biogenesis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / histone binding / positive regulation of cell growth / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / rRNA binding / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / focal adhesion / centrosome / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Nucleophosmin, C-terminal / Nucleophosmin C-terminal domain / Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...Nucleophosmin, C-terminal / Nucleophosmin C-terminal domain / Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
FUSICOCCIN / Nucleophosmin / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Centorrino, F. / Andlovic, B. / Ottmann, C.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179European Union
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2023
タイトル: IFN alpha primes cancer cells for Fusicoccin-induced cell death via 14-3-3 PPI stabilization.
著者: Andlovic, B. / Heilmann, G. / Ninck, S. / Andrei, S.A. / Centorrino, F. / Higuchi, Y. / Kato, N. / Brunsveld, L. / Arkin, M. / Menninger, S. / Choidas, A. / Wolf, A. / Klebl, B. / Kaschani, F. ...著者: Andlovic, B. / Heilmann, G. / Ninck, S. / Andrei, S.A. / Centorrino, F. / Higuchi, Y. / Kato, N. / Brunsveld, L. / Arkin, M. / Menninger, S. / Choidas, A. / Wolf, A. / Klebl, B. / Kaschani, F. / Kaiser, M. / Eickhoff, J. / Ottmann, C.
履歴
登録2021年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: NPM1 phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4974
ポリマ－29,7812
非ポリマー7162
水7,386410
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: NPM1 phosphopeptide
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: NPM1 phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9958
ポリマ－59,5624
非ポリマー1,4334
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area6620 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area22950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.475, 112.195, 62.675
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-797-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド NPM1 phosphopeptide / Nucleophosmin / NPM / Nucleolar phosphoprotein B23 / Nucleolar protein NO38 / Numatrin


分子量: 1554.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06748
#3: 化合物 ChemComp-FSC / FUSICOCCIN / フシコクシン


分子量: 680.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H56O12 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.095 M Hepes pH 7.3, 25%PEG 400, 0.19 M CaCl2 and 5 % Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→33.23 Å / Num. obs: 19953 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 7.52 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2→2.04 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.243 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique obs: 979 / CC1/2: 0.952 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JC3

4jc3


解像度: 2→33.23 Å / SU ML: 0.162 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.1015 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1804 996 5 %
Rwork0.1417 18942 -
obs0.1437 19938 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 11.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1884 0 49 410 2343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00881991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03362697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0464303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061343
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.58341202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.110.19551390.13782655X-RAY DIFFRACTION99.86
2.11-2.240.19721420.13432677X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.410.1991400.13522676X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.660.18531410.13962674X-RAY DIFFRACTION100
2.66-3.040.18991430.14292705X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.830.15531420.12962717X-RAY DIFFRACTION100
3.83-33.230.17191490.16392838X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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