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- PDB-7ob5: Crystal structure of 14-3-3 sigma in complex with LDB1 phosphopeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ob5
タイトルCrystal structure of 14-3-3 sigma in complex with LDB1 phosphopeptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • LDB1 phosphopeptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 sigma protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second ...Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / Cardiogenesis / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cell leading edge / establishment of skin barrier / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / Activation of BAD and translocation to mitochondria / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / cAMP/PKA signal transduction / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / positive regulation of protein localization / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / negative regulation of innate immune response / regulation of cell migration / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein sequestering activity / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Wnt signaling pathway / neuron differentiation / intracellular protein localization / nervous system development / regulation of protein localization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of cell growth / sperm midpiece / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / cell adhesion / regulation of cell cycle / cadherin binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / : / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein ...LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Centorrino, F. / Andlovic, B. / Ottmann, C.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179European Union
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2023
タイトル: IFN alpha primes cancer cells for Fusicoccin-induced cell death via 14-3-3 PPI stabilization.
著者: Andlovic, B. / Heilmann, G. / Ninck, S. / Andrei, S.A. / Centorrino, F. / Higuchi, Y. / Kato, N. / Brunsveld, L. / Arkin, M. / Menninger, S. / Choidas, A. / Wolf, A. / Klebl, B. / Kaschani, F. ...著者: Andlovic, B. / Heilmann, G. / Ninck, S. / Andrei, S.A. / Centorrino, F. / Higuchi, Y. / Kato, N. / Brunsveld, L. / Arkin, M. / Menninger, S. / Choidas, A. / Wolf, A. / Klebl, B. / Kaschani, F. / Kaiser, M. / Eickhoff, J. / Ottmann, C.
履歴
登録2021年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: LDB1 phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7167
ポリマ－29,4842
非ポリマー2325
水7,386410
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: LDB1 phosphopeptide
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: LDB1 phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,43114
ポリマ－58,9674
非ポリマー46410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area23910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.590, 112.188, 62.573
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

CA

21A-792-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド LDB1 phosphopeptide / LIM domain-binding protein 1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / ...LIM domain-binding protein 1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / hLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 1257.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86U70

-
非ポリマー , 5種, 415分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.96 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.095 M Hepes pH 7.1, 28% PEG 400, 0.19 M CaCl2 and 5 % Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41.31 Å / Num. obs: 27183 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 10.15 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique obs: 1280 / CC1/2: 0.962 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JC3

4jc3


解像度: 1.8→41.3 Å / SU ML: 0.1227 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.2016 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1708 1359 5 %
Rwork0.1383 25808 -
obs0.14 27167 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→41.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1915 0 10 410 2335
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90812838
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0448308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.18211307
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.870.18891300.15792461X-RAY DIFFRACTION96.79
1.87-1.940.22571340.14592556X-RAY DIFFRACTION99.7
1.94-2.030.18641340.14382561X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.140.16451360.132553X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.270.16111340.12292565X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.440.15831360.11892566X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.690.17791360.13222593X-RAY DIFFRACTION100
2.69-3.080.17651360.14172587X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.880.16151390.12862639X-RAY DIFFRACTION100
3.88-41.30.15921440.16132727X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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