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- PDB-7o9h: Escherichia coli FtsY in complex with pppGpp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o9h
タイトルEscherichia coli FtsY in complex with pppGpp
要素Signal recognition particle receptor FtsY
キーワードTRANSLATION / stringent response / targeting complex / signal recognition particle / alarmones / stress
機能・相同性Chem-0O2 / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Czech, L. / Mais, C.-N. / Bange, G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SPP1879 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Inhibition of SRP-dependent protein secretion by the bacterial alarmone (p)ppGpp.
著者: Laura Czech / Christopher-Nils Mais / Hanna Kratzat / Pinku Sarmah / Pietro Giammarinaro / Sven-Andreas Freibert / Hanna Folke Esser / Joanna Musial / Otto Berninghausen / Wieland Steinchen / ...著者: Laura Czech / Christopher-Nils Mais / Hanna Kratzat / Pinku Sarmah / Pietro Giammarinaro / Sven-Andreas Freibert / Hanna Folke Esser / Joanna Musial / Otto Berninghausen / Wieland Steinchen / Roland Beckmann / Hans-Georg Koch / Gert Bange /
要旨: The stringent response enables bacteria to respond to nutrient limitation and other stress conditions through production of the nucleotide-based second messengers ppGpp and pppGpp, collectively known ...The stringent response enables bacteria to respond to nutrient limitation and other stress conditions through production of the nucleotide-based second messengers ppGpp and pppGpp, collectively known as (p)ppGpp. Here, we report that (p)ppGpp inhibits the signal recognition particle (SRP)-dependent protein targeting pathway, which is essential for membrane protein biogenesis and protein secretion. More specifically, (p)ppGpp binds to the SRP GTPases Ffh and FtsY, and inhibits the formation of the SRP receptor-targeting complex, which is central for the coordinated binding of the translating ribosome to the SecYEG translocon. Cryo-EM analysis of SRP bound to translating ribosomes suggests that (p)ppGpp may induce a distinct conformational stabilization of the NG domain of Ffh and FtsY in Bacillus subtilis but not in E. coli.
履歴
登録2021年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02023年9月27日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_site
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id
改定 2.12024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle receptor FtsY
B: Signal recognition particle receptor FtsY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9574
ポリマ－68,5912
非ポリマー1,3662
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area26270 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)74.480, 90.710, 106.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle receptor FtsY / SRP receptor


分子量: 34295.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7D5IKJ2
#2: 化合物 ChemComp-0O2 / guanosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate) 3'-(trihydrogen diphosphate) / pppGpp


分子量: 683.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H18N5O20P5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8.5% isopropanol, 0.085 M HEPES pH 7.5, 17% PEG 4000, 15 % glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.976253 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976253 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45.35 Å / Num. obs: 161630 / % possible obs: 90.78 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 34.12 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 8.85
反射 シェル解像度: 2.4→2.486 Å / Num. unique obs: 18544 / CC1/2: 0.782

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YHS

2yhs


解像度: 2.4→45.35 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 1313 5 %
Rwork0.2033 --
obs0.2061 26248 90.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→45.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4642 0 80 87 4809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.226479
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.076692
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06750
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008826
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.50.3831570.3172987X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.610.32411580.2512994X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.750.3027930.2731767X-RAY DIFFRACTION59
2.75-2.920.27851580.2393004X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.140.27941590.21493025X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.460.27341340.21022553X-RAY DIFFRACTION84
3.46-3.960.27721230.20552334X-RAY DIFFRACTION76
3.96-4.990.20421620.16123074X-RAY DIFFRACTION100
4.99-45.350.22451690.1713197X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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