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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7o50 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human legumain in complex with Gly-Ser-Asn peptide | |||||||||
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![]() | HYDROLASE / Enzyme / Cysteine Protease / Ligase / Asparaginyl Endopeptidase / Substrate | |||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / self proteolysis / endolysosome lumen / response to acidic pH ...negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / self proteolysis / endolysosome lumen / response to acidic pH / activation of cysteine-type endopeptidase activity / dendritic spine organization / positive regulation of monocyte chemotaxis / Trafficking and processing of endosomal TLR / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / associative learning / protein maturation / endopeptidase activator activity / cellular response to calcium ion / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / tau protein binding / memory / cellular response to amyloid-beta / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / apical part of cell / peptidase activity / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Dall, E. / Brandstetter, H. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The Peptide Ligase Activity of Human Legumain Depends on Fold Stabilization and Balanced Substrate Affinities. 著者: Dall, E. / Stanojlovic, V. / Demir, F. / Briza, P. / Dahms, S.O. / Huesgen, P.F. / Cabrele, C. / Brandstetter, H. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 134.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 101.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4awaS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29944.580 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 26-287 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 302.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: 多糖 | #4: 糖 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.57 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 22 % PEG 3350 and 0.1 M sodium acetate pH 4.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月7日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8729 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→57.44 Å / Num. obs: 45170 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 19.5305905593 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.65 / Num. unique obs: 2779 / CC1/2: 0.74 / % possible all: 97.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4awa 解像度: 1.9→56.6157028198 Å / SU ML: 0.214485536326 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3350264822 / 位相誤差: 21.3664790244 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.3537685644 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→56.6157028198 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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