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- PDB-7o1b: Human phosphomannomutase 2 (PMM2) wild-type co-crystallized with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o1b
タイトルHuman phosphomannomutase 2 (PMM2) wild-type co-crystallized with the activator glucose 1,6-bisphosphate
要素Phosphomannomutase 2
キーワードISOMERASE / glycobiology / congenital disorders of glycosylation / phosphotransferase / phosphomutase
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-D-mannose biosynthetic process from fructose-6-phosphate / Defective PMM2 causes PMM2-CDG / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / Synthesis of GDP-mannose / phosphomannomutase / phosphomannomutase activity / GDP-mannose biosynthetic process / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation / protein glycosylation ...GDP-D-mannose biosynthetic process from fructose-6-phosphate / Defective PMM2 causes PMM2-CDG / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / Synthesis of GDP-mannose / phosphomannomutase / phosphomannomutase activity / GDP-mannose biosynthetic process / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation / protein glycosylation / microtubule cytoskeleton / cilium / neuronal cell body / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / Phosphomannomutase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Ramon-Maiques, S. / Briso-Montiano, A. / Del Cano-Ochoa, F. / Vilas, A. / Perez, B. / Rubio, V.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRTI2018-098084-B-100 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessPI19/01155 スペイン
引用ジャーナル: J Inherit Metab Dis / 年: 2022
タイトル: Insight on molecular pathogenesis and pharmacochaperoning potential in phosphomannomutase 2 deficiency, provided by novel human phosphomannomutase 2 structures.
著者: Briso-Montiano, A. / Del Cano-Ochoa, F. / Vilas, A. / Velazquez-Campoy, A. / Rubio, V. / Perez, B. / Ramon-Maiques, S.
履歴
登録2021年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomannomutase 2
B: Phosphomannomutase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0208
ポリマ－56,5492
非ポリマー4726
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area21840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.960, 70.960, 364.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-415-

HOH

21A-425-

HOH

31A-427-

HOH

41B-422-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phosphomannomutase 2 / PMM 2


分子量: 28274.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues GPMAAP at the N-terminus are not seen in the electron density map. The most N-terminal GP sequence is part of the fusion tag after cleavage
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PMM2 / プラスミド: pOPIN-B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O15305, phosphomannomutase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 糖 ChemComp-G16 / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-glucose


タイプ: D-saccharide / 分子量: 339.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
解説: Crystals of hexagonal morphology and 0.025 mm in the largest dimension
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Drops made by mixing 1 microliter of protein solution and 1 microliter of crystallization deposit solution. Protein solution contained 5 mg/ml protein and 3 mM glucose 1,6-bisphophate in 20 ...詳細: Drops made by mixing 1 microliter of protein solution and 1 microliter of crystallization deposit solution. Protein solution contained 5 mg/ml protein and 3 mM glucose 1,6-bisphophate in 20 mM Hepes pH 7.5 and 0.2 M NaCl. Crystallization solution contained 0.3-0.4 M MgCl2, 24% PEG3350 and 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→61.45 Å / Num. obs: 10988 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 18.5 % / Biso Wilson estimate: 54 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.341 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.35 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 3.08→3.129 Å / 冗長度: 18.6 % / Rmerge(I) obs: 1.539 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 514 / CC1/2: 0.784 / Rpim(I) all: 0.364 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROC1.1.7data processing
PHENIX1.17.1_3660精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7O0C

7o0c


解像度: 3.08→61.45 Å / SU ML: 0.3675 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.2433
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2565 530 4.83 %
Rwork0.2359 10453 -
obs0.2369 10983 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.08→61.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3856 0 25 55 3936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00863967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12285350
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0533571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0075702
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.2163538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.08-3.390.3081350.28672497X-RAY DIFFRACTION99.96
3.39-3.870.29451280.24462543X-RAY DIFFRACTION99.96
3.88-4.880.20971190.20062599X-RAY DIFFRACTION99.89
4.88-61.450.25311480.23992814X-RAY DIFFRACTION99.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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