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- PDB-7nxv: Crystal structure of the complex of DNase I/G-actin/PPP1R15A_582-621 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nxv
タイトルCrystal structure of the complex of DNase I/G-actin/PPP1R15A_582-621
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
  • Deoxyribonuclease-1
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
キーワードHYDROLASE / hydrolase regulator / protein phosphatase 1 regulatory unit
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translational initiation in response to stress / regulation of neutrophil mediated cytotoxicity / zymogen granule / regulation of acute inflammatory response / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / deoxyribonuclease I / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / protein phosphatase type 1 complex / deoxyribonuclease I activity ...positive regulation of translational initiation in response to stress / regulation of neutrophil mediated cytotoxicity / zymogen granule / regulation of acute inflammatory response / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / deoxyribonuclease I / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / protein phosphatase type 1 complex / deoxyribonuclease I activity / protein phosphatase 1 binding / protein localization to endoplasmic reticulum / neutrophil activation involved in immune response / regulation of translational initiation in response to stress / protein phosphatase regulator activity / DNA catabolic process / regulation of translational initiation / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / striated muscle thin filament / protein phosphatase activator activity / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / response to endoplasmic reticulum stress / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / nuclear envelope / lamellipodium / actin binding / cell body / mitochondrial outer membrane / hydrolase activity / regulation of cell cycle / protein domain specific binding / apoptotic process / calcium ion binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / DNA binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Deoxyribonuclease I / Deoxyribonuclease I, active site / Deoxyribonuclease I, conservied site / Deoxyribonuclease I signature 2. / Deoxyribonuclease I signature 1. / deoxyribonuclease I / Endonuclease/exonuclease/phosphatase ...Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Deoxyribonuclease I / Deoxyribonuclease I, active site / Deoxyribonuclease I, conservied site / Deoxyribonuclease I signature 2. / Deoxyribonuclease I signature 1. / deoxyribonuclease I / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Deoxyribonuclease-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Yan, Y. / Ron, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT 2008/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Higher-order phosphatase-substrate contacts terminate the integrated stress response.
著者: Yahui Yan / Heather P Harding / David Ron /
要旨: Many regulatory PPP1R subunits join few catalytic PP1c subunits to mediate phosphoserine and phosphothreonine dephosphorylation in metazoans. Regulatory subunits engage the surface of PP1c, locally ...Many regulatory PPP1R subunits join few catalytic PP1c subunits to mediate phosphoserine and phosphothreonine dephosphorylation in metazoans. Regulatory subunits engage the surface of PP1c, locally affecting flexible access of the phosphopeptide to the active site. However, catalytic efficiency of holophosphatases towards their phosphoprotein substrates remains unexplained. Here we present a cryo-EM structure of the tripartite PP1c-PPP1R15A-G-actin holophosphatase that terminates signaling in the mammalian integrated stress response (ISR) in the pre-dephosphorylation complex with its substrate, translation initiation factor 2α (eIF2α). G-actin, whose essential role in eIF2α dephosphorylation is supported crystallographically, biochemically and genetically, aligns the catalytic and regulatory subunits, creating a composite surface that engages the N-terminal domain of eIF2α to position the distant phosphoserine-51 at the active site. Substrate residues that mediate affinity for the holophosphatase also make critical contacts with eIF2α kinases. Thus, a convergent process of higher-order substrate recognition specifies functionally antagonistic phosphorylation and dephosphorylation in the ISR.
履歴
登録2021年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
B: Deoxyribonuclease-1
C: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
D: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
E: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
F: Deoxyribonuclease-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,53716
ポリマ－151,4336
非ポリマー2,10410
水90150
1
A: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
B: Deoxyribonuclease-1
C: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7688
ポリマ－75,7173
非ポリマー1,0525
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area27590 Å2
手法PISA
2
D: Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form
E: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
F: Deoxyribonuclease-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7688
ポリマ－75,7173
非ポリマー1,0525
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area27360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.519, 107.807, 192.412
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ADBF

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle, intermediate form


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Deoxyribonuclease-1 / Deoxyribonuclease I / DNase I


分子量: 29092.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00639, deoxyribonuclease I

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 4分子 CE

#3: タンパク質・ペプチド Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Growth arrest and DNA damage-inducible protein GADD34 / Myeloid differentiation primary response ...Growth arrest and DNA damage-inducible protein GADD34 / Myeloid differentiation primary response protein MyD116 homolog


分子量: 4761.417 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R15A, GADD34 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O75807
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 58分子

#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5 / 詳細: 10% PEG4000, 0.1M Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→55.12 Å / Num. obs: 59509 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.315 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 1.701 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4573 / CC1/2: 0.631 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A42

2a42


解像度: 2.55→55.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 11.864 / SU ML: 0.241 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.491 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2478 2906 4.9 %RANDOM
Rwork0.2159 ---
obs0.2175 56449 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.08 Å2 / Biso mean: 36.137 Å2 / Biso min: 12.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å20 Å2-0 Å2
2--1.46 Å20 Å2
3----0.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→55.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10476 0 124 50 10650
Biso mean--41.55 23.72 -
残基数----1341
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01310832
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2091.65314734
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0831.58223074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.53251335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.95322550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.729151771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2871571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.21469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022470
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.616 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 223 -
Rwork0.305 4088 -
all-4311 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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