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- PDB-7nxe: Structure of the Phospholipase C gamma 1 tSH2 domain in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nxe
タイトルStructure of the Phospholipase C gamma 1 tSH2 domain in complex with a phosphorylated KSHV pK15 peptide
要素
  • Isoform 2 of 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
  • Protein K15
キーワードVIRAL PROTEIN / KSHV / complex / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated NTRK3 signals through PLCG1 / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / calcium-dependent phospholipase C activity / PLC-gamma1 signalling / Role of second messengers in netrin-1 signaling / DAG and IP3 signaling / phosphoinositide phospholipase C / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / phosphatidylinositol metabolic process / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 ...Activated NTRK3 signals through PLCG1 / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / calcium-dependent phospholipase C activity / PLC-gamma1 signalling / Role of second messengers in netrin-1 signaling / DAG and IP3 signaling / phosphoinositide phospholipase C / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / phosphatidylinositol metabolic process / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / COP9 signalosome / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / phospholipase C activity / neurotrophin TRKA receptor binding / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / phospholipid catabolic process / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / PLCG1 events in ERBB2 signaling / Signaling by ALK / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Fc-epsilon receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / RET signaling / Generation of second messenger molecules / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of phospholipids in phagocytosis / glutamate receptor binding / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by FGFR3 in disease / ruffle / Signaling by FGFR2 in disease / release of sequestered calcium ion into cytosol / Signaling by FGFR1 in disease / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Downstream signal transduction / cellular response to epidermal growth factor stimulus / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / guanyl-nucleotide exchange factor activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / FCERI mediated MAPK activation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / modulation of chemical synaptic transmission / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / calcium-mediated signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Schaffer collateral - CA1 synapse / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / ISG15 antiviral mechanism / epidermal growth factor receptor signaling pathway / ruffle membrane / positive regulation of angiogenesis / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / DAP12 signaling / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / T cell receptor signaling pathway / host cell Golgi apparatus / in utero embryonic development / calcium ion binding / protein kinase binding / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus Latent membrane 2 / Herpesvirus Latent membrane protein 2 / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain ...Herpesvirus Latent membrane 2 / Herpesvirus Latent membrane protein 2 / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Protein K15
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 8 strain GK18 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ssebyatika, G. / Krey, T.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2021
タイトル: Recruitment of phospholipase C gamma 1 to the non-structural membrane protein pK15 of Kaposi Sarcoma-associated herpesvirus promotes its Src-dependent phosphorylation.
著者: Samarina, N. / Ssebyatika, G. / Tikla, T. / Waldmann, J.Y. / Abere, B. / Nanna, V. / Marasco, M. / Carlomagno, T. / Krey, T. / Schulz, T.F.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
C: Protein K15
D: Protein K15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7513
ポリマ－29,7513
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.66, 77.03, 59.96
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C- ...PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 26569.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLCG1, PLC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19174, phosphoinositide phospholipase C
#2: タンパク質・ペプチド Protein K15


分子量: 1590.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 8 strain GK18 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: Q9QR69
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M TrisHCl pH 8.5, 0.2M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 12M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→44.58 Å / Num. obs: 15318 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.07 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 12.19
反射 シェル解像度: 2.1→2.22 Å / 冗長度: 7.25 % / Num. unique obs: 15318 / CC1/2: 0.895 / Rrim(I) all: 0.809 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FBN

4fbn


解像度: 2.1→44.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.263 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.266 / SU Rfree Blow DPI: 0.232 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.233
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3138 766 -RANDOM
Rwork0.2496 ---
obs0.2526 15318 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 62.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.4243 Å20 Å20 Å2
2--7.1591 Å20 Å2
3---8.2653 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→44.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1897 0 0 32 1929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081941HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.922614HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d680SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes328HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1941HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion232SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1377SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.46
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.72
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.12 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4806 20 -
Rwork0.3478 --
obs0.3538 404 99.24 %
精密化 TLSOrigin x: -12.264 Å / Origin y: 8.4189 Å / Origin z: -14.0025 Å
111213212223313233
T-0.0926 Å2-0.065 Å20.0223 Å2--0.0376 Å2-0.0072 Å2---0.1951 Å2
L0.3608 °2-0.0158 °2-0.1055 °2-6.1024 °2-1.7866 °2--3.9761 °2
S0.0011 Å °0.0597 Å °-0.1526 Å °0.0597 Å °-0.1299 Å °0.3775 Å °-0.1526 Å °0.3775 Å °0.1288 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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