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- PDB-7nx1: TG domain of LTK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nx1
タイトルTG domain of LTK
要素Leukocyte tyrosine kinase receptor
キーワードPROTEIN BINDING / Cell Surface Receptor Cytokine binding
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by LTK / regulation of neuron differentiation / hepatocyte growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / placental growth factor receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / boss receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / epidermal growth factor receptor activity ...receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / Signaling by LTK / regulation of neuron differentiation / hepatocyte growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / placental growth factor receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / boss receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / stem cell factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / fibroblast growth factor receptor activity / insulin receptor activity / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / cellular response to retinoic acid / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / regulation of cell population proliferation / protein tyrosine kinase activity / cell population proliferation / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / protein phosphorylation / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ALK/LTK, Glycine-rich domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...: / ALK/LTK, Glycine-rich domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TERBIUM(III) ION / Leukocyte tyrosine kinase receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者De Munck, S. / Savvides, S.N.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO) ベルギー
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structural basis of cytokine-mediated activation of ALK family receptors.
著者: De Munck, S. / Provost, M. / Kurikawa, M. / Omori, I. / Mukohyama, J. / Felix, J. / Bloch, Y. / Abdel-Wahab, O. / Bazan, J.F. / Yoshimi, A. / Savvides, S.N.
履歴
登録2021年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukocyte tyrosine kinase receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1247
ポリマ－32,0701
非ポリマー1,0546
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area11270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.040, 54.460, 55.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.284, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Leukocyte tyrosine kinase receptor / Protein tyrosine kinase 1


分子量: 32069.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTK, TYK1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29376, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.41 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: MOPSO/Bis-Tris pH 6.3 12% PEG 20000 25% Trimethyl propane 2% w/v NDSB 195 5mM YCl3 . 6H2O 5mM ErCl3 . 6H2O 5mM TbCl3 . 6H2O 5mM YbCl3 . 6H2O

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→51.26 Å / Num. obs: 145183 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 14.14 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.3→1.38 Å / Num. unique obs: 23510 / CC1/2: 0.55 / Rrim(I) all: 1.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→51.26 Å / SU ML: 0.1347 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 18.2737
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1805 2880 1.98 %RANDOM
Rwork0.1594 142263 --
obs0.1598 145143 98.74 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→51.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1923 0 32 173 2128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00682097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09752845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0793276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.133733
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.320.30921250.3226129X-RAY DIFFRACTION89.57
1.32-1.340.36021360.30246802X-RAY DIFFRACTION98.08
1.34-1.370.28671440.27676752X-RAY DIFFRACTION99.54
1.37-1.390.29571370.26346827X-RAY DIFFRACTION99.5
1.39-1.420.3081410.24176859X-RAY DIFFRACTION99.4
1.42-1.450.25661420.23586816X-RAY DIFFRACTION99.36
1.45-1.490.21151380.2166837X-RAY DIFFRACTION99.13
1.49-1.520.22011340.1966791X-RAY DIFFRACTION98.83
1.52-1.560.21461400.17576711X-RAY DIFFRACTION98.43
1.56-1.610.16491400.14976866X-RAY DIFFRACTION99.59
1.61-1.660.15431320.14216728X-RAY DIFFRACTION99.54
1.66-1.720.17021400.13776953X-RAY DIFFRACTION99.41
1.72-1.790.13531360.13016756X-RAY DIFFRACTION99.39
1.79-1.870.15751310.12346779X-RAY DIFFRACTION98.93
1.87-1.970.13811430.12026776X-RAY DIFFRACTION98.79
1.97-2.10.15761330.11726818X-RAY DIFFRACTION99.56
2.1-2.260.14831320.12016806X-RAY DIFFRACTION99.54
2.26-2.480.13871420.13536862X-RAY DIFFRACTION99.59
2.48-2.840.17021440.1546787X-RAY DIFFRACTION98.86
2.84-3.580.16891340.14766825X-RAY DIFFRACTION99.57
3.58-51.260.20221360.18116783X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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