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- PDB-7nuf: Vaccinia virus protein 018 in complex with STAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nuf
タイトルVaccinia virus protein 018 in complex with STAT1
要素
  • Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
  • Uncharacterized protein 18
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription factor / Inhibitor / Complex / Viral
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / interleukin-27-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding ...metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / interleukin-27-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-7-mediated signaling pathway / interleukin-9-mediated signaling pathway / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / tumor necrosis factor receptor binding / cell surface receptor signaling pathway via STAT / blood circulation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / histone acetyltransferase binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / : / ubiquitin-like protein ligase binding / Regulation of IFNA/IFNB signaling / positive regulation of interferon-alpha production / response to type II interferon / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / cellular response to interferon-beta / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Signaling by CSF3 (G-CSF) / response to mechanical stimulus / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of defense response to virus by host / response to nutrient / response to cytokine / Downstream signal transduction / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of erythrocyte differentiation / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / promoter-specific chromatin binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / transcription coactivator binding / defense response / Signaling by SCF-KIT / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / PKR-mediated signaling / response to hydrogen peroxide / cellular response to type II interferon / ISG15 antiviral mechanism / response to peptide hormone / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Interferon gamma signaling / Regulation of RUNX2 expression and activity / Interferon alpha/beta signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of cell population proliferation / double-stranded DNA binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / regulation of apoptotic process / defense response to virus / histone binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / axon / dendrite / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Orthopoxvirus C10L / Orthopoxvirus C10L protein / Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding domain / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction ...Orthopoxvirus C10L / Orthopoxvirus C10L protein / Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding domain / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / p53-like transcription factor, DNA-binding / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / OPG024 protein / Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Vaccinia virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.00040159011 Å
データ登録者Pantelejevs, T. / Talbot-Cooper, C. / Smith, G.L. / Hyvonen, M.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
Wellcome Trust 英国
引用
ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2022
タイトル: Poxviruses and paramyxoviruses use a conserved mechanism of STAT1 antagonism to inhibit interferon signaling.
著者: Talbot-Cooper, C. / Pantelejevs, T. / Shannon, J.P. / Cherry, C.R. / Au, M.T. / Hyvonen, M. / Hickman, H.D. / Smith, G.L.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: A strategy to suppress STAT1 signalling conserved in pathogenic poxviruses and paramyxoviruses
著者: Talbot-Cooper, C. / Pantelejevs, T. / Shannon, J.P. / Cherry, C.R. / Au, M.T. / Hyvonen, M. / Hickman, H.D. / Smith, G.L.
履歴
登録2021年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年8月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id ..._atom_site.label_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 2.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: Uncharacterized protein 18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7904
ポリマ－65,6502
非ポリマー1402
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.056, 37.468, 115.476
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.193, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta / Transcription factor ISGF-3 components p91/p84


分子量: 63306.715 Da / 分子数: 1 / 変異: Delta183-190, H182A, E393A, E394A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 Express / 参照: UniProt: P42224
#2: タンパク質・ペプチド Uncharacterized protein 18


分子量: 2343.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Vaccinia virus (strain Western Reserve) (ウイルス)
参照: UniProt: P17356
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 300:300 nl drop of protein:condition Protein: 10 mg/ml STAT1:peptide complex in 20 mM Tris pH8.0, 300 mM NaCl, 1 mM EDTA, 5 mM TCEP Condition: 16% PEG 3350 (w/v), 175 mM KCl, 125 mM NH4SO4,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→80.42 Å / Num. obs: 44523 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 42.4700956008 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2→2.04 Å / 冗長度: 4.3 % / Num. unique obs: 2186 / CC1/2: 0.4 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER精密化
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YVL

1yvl


解像度: 2.00040159011→55.7514233699 Å / SU ML: 0.356742212896 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3281749626 / 位相誤差: 33.2966966352
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256435758256 2129 4.90462587541 %
Rwork0.223694724312 41279 -
obs0.225254064685 43408 97.2205424534 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 61.7300126627 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.00040159011→55.7514233699 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4449 0 8 200 4657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088533905174550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.309220612826144
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0946982534527683
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00685488302762776
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.34887835522770
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.00040159011-2.04690.4358278839731010.4118833500752061X-RAY DIFFRACTION73.7632207438
2.0469-2.09810.437728198641470.3870478671282562X-RAY DIFFRACTION91.7061611374
2.0981-2.15490.4107469926811470.3552525861872740X-RAY DIFFRACTION98.599726776
2.1549-2.21830.3370504277011520.343836253512807X-RAY DIFFRACTION99.5625841184
2.2183-2.28990.3981915353341540.3251309176742748X-RAY DIFFRACTION99.5881949211
2.2899-2.37170.3960939098881370.3032423465342798X-RAY DIFFRACTION99.3231810491
2.3717-2.46670.3238964157611500.2908126726732795X-RAY DIFFRACTION99.2250673854
2.4667-2.57890.3152150639191580.2659009174232751X-RAY DIFFRACTION99.487004104
2.5789-2.71490.2812463136721330.2537852400382853X-RAY DIFFRACTION99.4007989348
2.7149-2.8850.2455655254631460.2455900993962843X-RAY DIFFRACTION99.7330663997
2.885-3.10770.2803187523691390.2362972048262803X-RAY DIFFRACTION99.5937711578
3.1077-3.42040.2631411381961440.2187344936682827X-RAY DIFFRACTION99.4976557267
3.4204-3.91530.212112066381300.2000731111572846X-RAY DIFFRACTION99.5317725753
3.9153-4.93240.1951556840711540.1694165279362836X-RAY DIFFRACTION99.4346524776
4.9324-55.75142336990.2145417891011370.1869255029173009X-RAY DIFFRACTION99.4310998736
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -89.1890419879 Å / Origin y: -57.8580200028 Å / Origin z: 228.078960228 Å
111213212223313233
T0.358761647785 Å20.019380561577 Å2-0.0207558949665 Å2-0.256959105886 Å2-0.0153903645258 Å2--0.320084446234 Å2
L1.55791342616 °20.534789681227 °2-1.37868689953 °2-0.712969012387 °2-0.959410755489 °2--2.30427894654 °2
S-0.0357539723573 Å °0.121179350201 Å °0.0282837425221 Å °-0.116705533226 Å °-0.0418816049528 Å °-0.0719928271705 Å °0.0644845736024 Å °0.0983666688642 Å °0.0672808148705 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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