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万見
- PDB-1yvl: Structure of Unphosphorylated STAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yvl
タイトルStructure of Unphosphorylated STAT1
要素
  • 5-residue peptide
  • Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding ...metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-7-mediated signaling pathway / interleukin-9-mediated signaling pathway / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / tumor necrosis factor receptor binding / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / cell surface receptor signaling pathway via STAT / blood circulation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / histone acetyltransferase binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / ubiquitin-like protein ligase binding / Regulation of IFNA/IFNB signaling / positive regulation of interferon-alpha production / response to cAMP / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / type II interferon-mediated signaling pathway / response to mechanical stimulus / response to type II interferon / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to interferon-beta / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to nutrient / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Downstream signal transduction / positive regulation of erythrocyte differentiation / protein phosphatase 2A binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / response to hydrogen peroxide / defense response / Signaling by SCF-KIT / response to peptide hormone / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / PKR-mediated signaling / cellular response to type II interferon / ISG15 antiviral mechanism / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription coactivator binding / cellular response to insulin stimulus / Interferon gamma signaling / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / Interferon alpha/beta signaling / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of cell population proliferation / double-stranded DNA binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / regulation of apoptotic process / histone binding / defense response to virus / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / axon / dendrite / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription Factor, Stat-4 / STAT transcription factor, N-terminal domain / Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding domain / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction ...Transcription Factor, Stat-4 / STAT transcription factor, N-terminal domain / Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, DNA-binding domain / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / p53-like transcription factor, DNA-binding / EF-hand / Recoverin; domain 1 / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mao, X. / Ren, Z. / Parker, G.N. / Sondermann, H. / Pastorello, M.A. / Wang, W. / McMurray, J.S. / Demeler, B. / Darnell Jr., J.E. / Chen, X.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Structural bases of unphosphorylated STAT1 association and receptor binding.
著者: Mao, X. / Ren, Z. / Parker, G.N. / Sondermann, H. / Pastorello, M.A. / Wang, W. / McMurray, J.S. / Demeler, B. / Darnell, J.E. / Chen, X.
履歴
登録2005年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
B: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: 5-residue peptide
D: 5-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,9646
ポリマ－161,5704
非ポリマー3942
水00
1
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: 5-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9823
ポリマ－80,7852
非ポリマー1971
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area34390 Å2
手法PISA
2
B: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
D: 5-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9823
ポリマ－80,7852
非ポリマー1971
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area34120 Å2
手法PISA
3
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: 5-residue peptide
ヘテロ分子

A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: 5-residue peptide
ヘテロ分子

B: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
D: 5-residue peptide
ヘテロ分子

B: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
D: 5-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)323,92812
ポリマ－323,1408
非ポリマー7884
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
crystal symmetry operation5_554y,-x+y,z-1/61
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area16090 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area125330 Å2
手法PISA
4
A: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
C: 5-residue peptide
ヘテロ分子

B: Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
D: 5-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,9646
ポリマ－161,5704
非ポリマー3942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area5730 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area64980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.553, 102.553, 646.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta / Transcription factor ISGF-3 components p91/p84


分子量: 80044.258 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-683 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAT1 / プラスミド: pET20b(+) (Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RP (Stratagene) / 参照: UniProt: P42224
#2: タンパク質・ペプチド 5-residue peptide


分子量: 740.697 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized, the sequence is derived from human interferon gamma receptor alpha chain
#3: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HEPES, PEG 400, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月25日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 92679
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→30 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.281 1542 RANDOM
Rwork0.24 --
all-76067 -
obs-65278 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10861 0 2 0 10863
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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