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- PDB-7ntu: X-ray structure of the complex between human alpha thrombin and t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ntu
タイトルX-ray structure of the complex between human alpha thrombin and two duplex/quadruplex aptamers: NU172 and HD22_27mer
要素
  • (Prothrombin) x 2
  • HD22_27mer
  • NU172
キーワードHYDROLASE / Ternary complex / Anticoagulant aptamers / Duplex/quadruplex / Coagulation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / DNA / DNA (> 10) / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Troisi, R. / Santamaria, A. / Sica, F.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2021
タイトル: Structural and functional analysis of the simultaneous binding of two duplex/quadruplex aptamers to human alpha-thrombin.
著者: Troisi, R. / Balasco, N. / Santamaria, A. / Vitagliano, L. / Sica, F.
履歴
登録2021年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin
C: Prothrombin
D: Prothrombin
E: NU172
F: HD22_27mer
G: NU172
I: HD22_27mer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,51116
ポリマ－101,0698
非ポリマー1,4428
水95553
1
A: Prothrombin
B: Prothrombin
E: NU172
F: HD22_27mer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2568
ポリマ－50,5344
非ポリマー7214
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Prothrombin
D: Prothrombin
G: NU172
I: HD22_27mer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2568
ポリマ－50,5344
非ポリマー7214
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.927, 77.616, 95.408
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.470, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
13E
23G
14F
24I

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A6 - 33
2010C6 - 33
1020B37 - 293
2020D37 - 293
1030E1 - 26
2030G1 - 26
1040F1 - 27
2040I1 - 27

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 EGFI

#3: DNA鎖 NU172


分子量: 8172.223 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 HD22_27mer


分子量: 8485.429 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
タンパク質・ペプチド / タンパク質 / 糖 , 3種, 6分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 59分子

#5: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#7: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 26% w/v PEG 3350, 0.2 M ammonium acetate and 0.1 M Bis-Tris pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月14日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→60 Å / Num. obs: 22065 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2150 / CC1/2: 0.8 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PPB

1ppb


解像度: 3.1→26.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.84 / SU B: 22.771 / SU ML: 0.383 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.466 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1089 4.9 %RANDOM
Rwork0.1999 ---
obs0.2027 20946 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.71 Å2 / Biso mean: 36.82 Å2 / Biso min: 1.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.73 Å2-0 Å2-1.67 Å2
2---4.28 Å20 Å2
3---2.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→26.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4462 2214 92 53 6821
Biso mean--36.37 18.27 -
残基数----660
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0127243
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0185628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0671.47410305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1381.92513057
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.5895548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg16.39321.284257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.05615807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.9191539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2908
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.021677
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A7570.14
12C7570.14
21B74500.14
22D74500.14
31E26020.1
32G26020.1
41F26400.1
42I26400.1
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.178 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 72 -
Rwork0.341 1463 -
obs--94.69 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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