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 Yorodumi
Yorodumi- PDB-7npi: Crystal structure of Mindy2 (C266A) in complex with Lys48-linked ... -
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- Basic information
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7npi | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Mindy2 (C266A) in complex with Lys48-linked penta-ubiquitin (K48-Ub5) | |||||||||
|  Components | 
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|  Keywords | SIGNALING PROTEIN / Ubiquitin / Branched / Heterotypic / Nanobody / Synthetic nanobody | |||||||||
| Function / homology |  Function and homology information K11-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K6-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cysteine-type carboxypeptidase activity / K48-linked deubiquitinase activity / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora ...K11-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K6-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cysteine-type carboxypeptidase activity / K48-linked deubiquitinase activity / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7  / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and  activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / EGFR downregulation / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of GLI1 by the proteasome Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species |  Homo sapiens (human) | |||||||||
| Method |  X-RAY DIFFRACTION /  SYNCHROTRON /  MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.81 Å | |||||||||
|  Authors | Lange, S.M. / Armstrong, L.A. / Kulathu, Y. | |||||||||
| Funding support |  United Kingdom, 2items 
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|  Citation |  Journal: Mol.Cell / Year: 2021 Title: Mechanism of activation and regulation of deubiquitinase activity in MINDY1 and MINDY2. Authors: Abdul Rehman, S.A. / Armstrong, L.A. / Lange, S.M. / Kristariyanto, Y.A. / Grawert, T.W. / Knebel, A. / Svergun, D.I. / Kulathu, Y. | |||||||||
| History | 
 | 
- Structure visualization
Structure visualization
| Structure viewer | Molecule:  Molmil  Jmol/JSmol | 
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| PDBx/mmCIF format |  7npi.cif.gz | 2 MB | Display |  PDBx/mmCIF format | 
|---|---|---|---|---|
| PDB format |  pdb7npi.ent.gz | 1.4 MB | Display |  PDB format | 
| PDBx/mmJSON format |  7npi.json.gz | Tree view |  PDBx/mmJSON format | |
| Others |  Other downloads | 
-Validation report
| Summary document |  7npi_validation.pdf.gz | 514.6 KB | Display |  wwPDB validaton report | 
|---|---|---|---|---|
| Full document |  7npi_full_validation.pdf.gz | 525.1 KB | Display | |
| Data in XML |  7npi_validation.xml.gz | 71.6 KB | Display | |
| Data in CIF |  7npi_validation.cif.gz | 115.1 KB | Display | |
| Arichive directory |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/np/7npi  ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/np/7npi | HTTPS FTP | 
-Related structure data
| Related structure data |  6tuvC  6txbC  6y6rC  6yjgC  6z49C  6z7vSC  6z90C S: Starting model for refinement C: citing same article ( | 
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| Similar structure data | 
- Links
Links
- Assembly
Assembly
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| Unit cell | 
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- Components
Components
| #1: Protein | Mass: 31168.389 Da / Num. of mol.: 7 / Mutation: C266A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: MINDY2, FAM63B, KIAA1164 / Production host:   Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: Q8NBR6, ubiquitinyl hydrolase 1 #2: Protein | Mass: 8576.831 Da / Num. of mol.: 35 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: UBC / Production host:   Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: P0CG48 #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N |  | 
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method:  X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 | 
|---|
- Sample preparation
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.02 Å3/Da / Density % sol: 69.4 % | 
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 3% w/v Dextran sulphate sodium salt 0.1 M BICINE pH 8.5 15% w/v PEG 20,000 | 
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | 
|---|---|
| Diffraction source | Source:  SYNCHROTRON / Site:  ESRF  / Beamline: MASSIF-1 / Wavelength: 0.965459 Å | 
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Nov 25, 2020 | 
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | 
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.965459 Å / Relative weight: 1 | 
| Reflection | Resolution: 2.805→126.63 Å / Num. obs: 88232 / % possible obs: 87.8 % / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 51.37 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 6.2 | 
| Reflection shell | Resolution: 2.805→3.223 Å / Num. unique obs: 4412 / CC1/2: 0.741 | 
- Processing
Processing
| Software | 
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| Refinement | Method to determine structure:  MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6Z7V Resolution: 2.81→126.63 Å / SU ML: 0.3824 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.6012 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 68.21 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.81→126.63 Å 
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| Refine LS restraints | 
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| LS refinement shell | 
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION 
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION 
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 Movie
Movie Controller
Controller






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