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- PDB-7ncf: Crystal structure of HIPK2 in complex with MU135 (compound 21e) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ncf
タイトルCrystal structure of HIPK2 in complex with MU135 (compound 21e)
要素Homeodomain-interacting protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / kinase / HIPK2 / kinase inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


lens induction in camera-type eye / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / iris morphogenesis / embryonic camera-type eye morphogenesis / retina layer formation / Physiological factors / PML body organization / eye development / voluntary musculoskeletal movement / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression ...lens induction in camera-type eye / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / iris morphogenesis / embryonic camera-type eye morphogenesis / retina layer formation / Physiological factors / PML body organization / eye development / voluntary musculoskeletal movement / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / SMAD protein signal transduction / respiratory system process / virion binding / anterior/posterior pattern specification / adult walking behavior / smoothened signaling pathway / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / lung morphogenesis / thyroid gland development / Regulation of MECP2 expression and activity / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / peptidyl-threonine phosphorylation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / erythrocyte differentiation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of JNK cascade / PML body / RNA polymerase II transcription regulator complex / neuron differentiation / cytoplasmic stress granule / positive regulation of angiogenesis / transcription corepressor activity / positive regulation of protein binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein tyrosine kinase activity / neuron apoptotic process / gene expression / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / transcription coactivator activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / cell population proliferation / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear body / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-U82 / Homeodomain-interacting protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Paruch, K. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Highly selective inhibitors of protein kinases CLK and HIPK with the furo[3,2-b]pyridine core.
著者: Nemec, V. / Maier, L. / Berger, B.T. / Chaikuad, A. / Drapela, S. / Soucek, K. / Knapp, S. / Paruch, K.
履歴
登録2021年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homeodomain-interacting protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7642
ポリマ－42,4471
非ポリマー3171
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.855, 133.855, 56.771
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 Homeodomain-interacting protein kinase 2 / hHIPk2


分子量: 42446.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIPK2 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: Q9H2X6, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-U82 / 3-(4-Tert-butylphenyl)-5-(1H-pyrazol-4-yl)furo[3,2-b]pyridine / 3-(4-~{tert}-butylphenyl)-5-(1~{H}-pyrazol-4-yl)furo[3,2-b]pyridine


分子量: 317.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H19N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.44 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% v/v isopropanol, 0.2 M NaCl and 0.1 M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→43.81 Å / Num. obs: 15846 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.72-2.879.10.992223030.7750.3721.123100
8.6-43.8180.0285370.9990.010.0399

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6p5s

6p5s


解像度: 2.72→43.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 24.449 / SU ML: 0.231 / SU R Cruickshank DPI: 0.5011 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.306 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2514 741 4.7 %RANDOM
Rwork0.1948 ---
obs0.1973 15089 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 192.85 Å2 / Biso mean: 89.316 Å2 / Biso min: 54.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.36 Å20.68 Å20 Å2
2--1.36 Å2-0 Å2
3----4.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.72→43.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2880 0 24 23 2927
Biso mean--76.72 73.47 -
残基数----355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0132973
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172813
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2491.664034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.171.5876483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9825354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.97322.353153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.1715524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7161518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02683
LS精密化 シェル解像度: 2.72→2.79 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 54 -
Rwork0.302 1109 -
all-1163 -
obs--99.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8093-1.2612-0.57938.437-1.10722.0157-0.0615-0.2020.37730.94140.17770.461-0.3093-0.3038-0.11620.4243-0.03620.11670.19420.010.4846-40.898-44.25910.68
21.7383-0.9816-0.04394.3211-0.61151.9310.02240.0638-0.1157-0.1864-0.02810.0620.09390.23710.00570.01450.021-0.01650.0707-0.05080.0674-29.354-27.067-7.537
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A181 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2A255 - 535

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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