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- PDB-7n7b: crystal structure of the N-formyltrasferase HCAN_0200 from Helico... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n7b
タイトルcrystal structure of the N-formyltrasferase HCAN_0200 from Helicobacter canadensis on complex with folinic acid and dTDP-3-aminofucose
要素Formyl_trans_N domain-containing protein
キーワードTRANSFERASE / folinic acid / formyltransferase / aminofucose
機能・相同性methionyl-tRNA formyltransferase activity / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / cytosol / Chem-FON / Chem-T3F / Formyl transferase N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Helicobacter canadensis MIT 98-5491 (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Heisdorf, C.J. / Thoden, J.B. / Holden, H.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM134643 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Investigation of the enzymes required for the biosynthesis of an unusual formylated sugar in the emerging human pathogen Helicobacter canadensis.
著者: Heisdorf, C.J. / Griffiths, W.A. / Thoden, J.B. / Holden, H.M.
履歴
登録2021年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年9月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formyl_trans_N domain-containing protein
B: Formyl_trans_N domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,67812
ポリマ－66,1312
非ポリマー2,54710
水8,179454
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5540 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area23860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.264, 74.023, 82.996
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.010, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Formyl_trans_N domain-containing protein


分子量: 33065.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter canadensis MIT 98-5491 (バクテリア)
遺伝子: HCAN_0200 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C5ZW02

-
非ポリマー , 5種, 464分子

#2: 化合物 ChemComp-FON / N-{[4-({[(6R)-2-amino-5-formyl-4-oxo-1,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)phenyl]carbonyl}-L-glutamic acid / [6R]-5-FORMYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE / 6R-FOLINIC ACID / (6R)-5-ホルミルテトラヒドロ葉酸


分子量: 473.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-T3F / (3R,4S,5R,6R)-4-amino-3,5-dihydroxy-6-methyloxan-2-yl][hydroxy-[[(2R,3S,5R)-3-hydroxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy]phosphoryl] hydrogen phosphate / thymidine-5'-diphosphate-alpha-D-3,6-dideoxy-3-aminogalactose / チミジン5′-二りん酸β-[(2R)-3α,5β-ジヒドロキシ-4β-アミノ-6β-メチルテトラヒドロ-2H-ピラン-(以下略)


分子量: 547.345 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H27N3O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 11-14% PEG-8000, 2% DMSO, 100 mM homopipes (pH 5). Crystals soaked in 26% PEG-8000, 600 mM NaCl, 5 mM folinic acis, 10 mM dTDP-Fuc3N, 100 mM MES (pH 6)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 45715 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 5967 / Rsym value: 0.334 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 7n7a

7n7a


解像度: 2→29.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 5.184 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2531 2330 5.1 %RANDOM
Rwork0.1924 ---
obs0.1954 43385 96.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.33 Å2 / Biso mean: 30.505 Å2 / Biso min: 11.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→29.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4480 0 170 454 5104
Biso mean--35.64 34.28 -
残基数----540
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0134759
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174306
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.521.6436424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2681.57410036
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4195538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.87724.524252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.51215834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.531510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025174
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02998
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 160 -
Rwork0.296 3083 -
all-3243 -
obs--93.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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