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- PDB-7n67: Crystal structure of HCAN_0198, a 3,4-ketoisomerase from Helicoba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7n67
タイトルCrystal structure of HCAN_0198, a 3,4-ketoisomerase from Helicobacter canadensis
要素FdtA domain-containing protein
キーワードISOMERASE / ketoisomerase / helicobacter
機能・相同性Sugar 3,4-ketoisomerase QdtA, cupin domain / WxcM-like, C-terminal / RmlC-like cupin domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / TETRAMETHYLAMMONIUM ION / THYMIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Sugar 3,4-ketoisomerase QdtA cupin domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Helicobacter canadensis MIT 98-5491 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Heisdorf, C.J. / Griffiths, W.A. / Thoden, J.B. / Holden, H.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM134643 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Investigation of the enzymes required for the biosynthesis of an unusual formylated sugar in the emerging human pathogen Helicobacter canadensis.
著者: Heisdorf, C.J. / Griffiths, W.A. / Thoden, J.B. / Holden, H.M.
履歴
登録2021年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年9月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FdtA domain-containing protein
B: FdtA domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3345
ポリマ－36,4552
非ポリマー8793
水2,216123
1
A: FdtA domain-containing protein
B: FdtA domain-containing protein
ヘテロ分子

A: FdtA domain-containing protein
B: FdtA domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,66710
ポリマ－72,9104
非ポリマー1,7576
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area13260 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area22150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.944, 92.944, 85.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-321-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FdtA domain-containing protein


分子量: 18227.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter canadensis MIT 98-5491 (バクテリア)
遺伝子: HCAN_0198 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C5ZW00
#2: 化合物 ChemComp-TYD / THYMIDINE-5'-DIPHOSPHATE / TDP


分子量: 402.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-TMA / TETRAMETHYLAMMONIUM ION / テトラメチルアンモニウム


分子量: 74.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: protein incubated with 5 mM TDP. precipitant = 7-13% PEG-8000, 1 M tetramethyl ammonium chloride, 100 mM HEPES (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 14924 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.1 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 9.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 1656 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5tpu

5tpu


解像度: 2.5→24.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 10.076 / SU ML: 0.219 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.368 / ESU R Free: 0.291 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2776 733 4.9 %RANDOM
Rwork0.2004 ---
obs0.2044 14191 98.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.79 Å2 / Biso mean: 35.853 Å2 / Biso min: 12.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.04 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→24.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2205 0 55 123 2383
Biso mean--39.56 33.16 -
残基数----265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0132317
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172125
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.6433127
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1891.5844926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5665265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.60222.361144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.3815421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.0261518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022547
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02511
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 61 -
Rwork0.267 1010 -
all-1071 -
obs--98.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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