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- PDB-7mu8: Structure of the minimally glycosylated human CEACAM1 N-terminal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mu8
タイトルStructure of the minimally glycosylated human CEACAM1 N-terminal domain
要素Carcinoembryonic antigen-related cell adhesion molecule 1
キーワードCELL ADHESION / CEACAM1 / dimer / immunoglobulin fold / glycosylated
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endothelial cell differentiation / insulin receptor internalization / negative regulation of cytotoxic T cell degranulation / Regulation of MITF-M dependent genes involved in invasion / granulocyte colony-stimulating factor signaling pathway / regulation of homophilic cell adhesion / negative regulation of hepatocyte proliferation / filamin binding / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / regulation of blood vessel remodeling ...regulation of endothelial cell differentiation / insulin receptor internalization / negative regulation of cytotoxic T cell degranulation / Regulation of MITF-M dependent genes involved in invasion / granulocyte colony-stimulating factor signaling pathway / regulation of homophilic cell adhesion / negative regulation of hepatocyte proliferation / filamin binding / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / regulation of blood vessel remodeling / regulation of sprouting angiogenesis / negative regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / regulation of endothelial cell migration / negative regulation of granulocyte differentiation / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / insulin catabolic process / Fibronectin matrix formation / common myeloid progenitor cell proliferation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / negative regulation of interleukin-1 production / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of vasculogenesis / negative regulation of platelet aggregation / bile acid transmembrane transporter activity / negative regulation of vascular permeability / regulation of immune system process / wound healing, spreading of cells / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / transport vesicle membrane / bile acid and bile salt transport / microvillus membrane / blood vessel development / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / tertiary granule membrane / lateral plasma membrane / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / specific granule membrane / negative regulation of protein kinase activity / protein tyrosine kinase binding / basal plasma membrane / regulation of cell migration / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / adherens junction / regulation of cell growth / kinase binding / cellular response to insulin stimulus / cell-cell junction / cell junction / cell migration / actin binding / angiogenesis / protein phosphatase binding / calmodulin binding / protein dimerization activity / cell adhesion / apical plasma membrane / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell adhesion molecule CEACAM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Belcher Dufrisne, M. / Swope, N. / Kieber, M. / Yang, J.Y. / Han, J. / Li, J. / Moremen, K.W. / Prestegard, J.H. / Columbus, L.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM087828 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM131829 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103390 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32 GM136076 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Human CEACAM1 N-domain dimerization is independent from glycan modifications.
著者: Belcher Dufrisne, M. / Swope, N. / Kieber, M. / Yang, J.Y. / Han, J. / Li, J. / Moremen, K.W. / Prestegard, J.H. / Columbus, L.
履歴
登録2021年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carcinoembryonic antigen-related cell adhesion molecule 1
B: Carcinoembryonic antigen-related cell adhesion molecule 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,47916
ポリマ－23,7982
非ポリマー1,68114
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, assay for oligomerization, Nitroxide labeled cysteine mutants of the CEACAM1 N-terminal domain were assessed using continuous wave (CW) and double electron-electron resonance ...根拠: gel filtration, assay for oligomerization, Nitroxide labeled cysteine mutants of the CEACAM1 N-terminal domain were assessed using continuous wave (CW) and double electron-electron resonance (DEER) electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy, supporting the dimer conformation in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4830 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.455, 93.455, 134.665
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...
21(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNLEULEU(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 21 - 2
12THRTHRGLYGLY(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA4 - 144 - 14
13GLNGLNTYRTYR(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 1071 - 107
14GLNGLNTYRTYR(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 1071 - 107
15GLNGLNTYRTYR(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 1071 - 107
16GLNGLNTYRTYR(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 1071 - 107
17GLNGLNTYRTYR(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 1071 - 107
18GLNGLNTYRTYR(chain A and (resid 1 through 2 or resid 4...AA1 - 1071 - 107
21GLNGLNLEULEU(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB1 - 21 - 2
22THRTHRTHRTHR(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB4 - 524 - 52
23GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB5353
24GLNGLNTYRTYR(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB1 - 1071 - 107
25GLNGLNTYRTYR(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB1 - 1071 - 107
26GLNGLNTYRTYR(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB1 - 1071 - 107
27GLNGLNTYRTYR(chain B and (resid 1 through 2 or resid 4...BB1 - 1071 - 107

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要素

#1: タンパク質 Carcinoembryonic antigen-related cell adhesion molecule 1 / Biliary glycoprotein 1 / BGP-1


分子量: 11899.170 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEACAM1, BGP, BGP1 / プラスミド: pGen2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13688
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100 mM MES, pH 6.5, 2M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→46.73 Å / Num. obs: 25094 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 27.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07249 / Rpim(I) all: 0.02249 / Rrim(I) all: 0.07597 / Net I/σ(I): 12.88
反射 シェル解像度: 1.5→1.554 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 2.009 / Mean I/σ(I) obs: 1.11 / Num. unique obs: 3588 / CC1/2: 0.494 / CC star: 0.813 / Rpim(I) all: 0.6181 / Rrim(I) all: 2.103 / % possible all: 99.89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QXW

4qxw


解像度: 1.7→46.7 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2172 1290 5.15 %
Rwork0.2022 23781 -
obs0.2025 25070 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.11 Å2 / Biso mean: 33.79 Å2 / Biso min: 18.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→46.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1664 0 107 98 1869
Biso mean--53.16 36.82 -
残基数----214
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081815
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0232467
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.919649
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006317
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A953X-RAY DIFFRACTION12.71TORSIONAL
12B953X-RAY DIFFRACTION12.71TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.76810.28271430.25422605100
1.7681-1.84860.24811320.24612646100
1.8486-1.9460.26371330.23872625100
1.946-2.06790.25941400.2218258999
2.0679-2.22760.23171560.22732631100
2.2276-2.45180.22731180.22132663100
2.4518-2.80650.24621410.22572656100
2.8065-3.53570.23791530.2022658100
3.5357-44.90380.17611740.1693270899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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