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- PDB-7mj5: complex of human thrombin with XC-43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mj5
タイトルcomplex of human thrombin with XC-43
要素
  • Putative secreted salivary protein
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードBLOOD CLOTTING / inhibitor / serine protease / flea
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative secreted salivary protein / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopsylla cheopis (ケオプスネズミノミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Lu, S. / Tirloni, L. / Andersen, J.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Identification of a substrate-like cleavage-resistant thrombin inhibitor from the saliva of the flea Xenopsylla cheopis.
著者: Lu, S. / Tirloni, L. / Oliveira, M.B. / Bosio, C.F. / Nardone, G.A. / Zhang, Y. / Hinnebusch, B.J. / Ribeiro, J.M. / Andersen, J.F.
履歴
登録2021年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative secreted salivary protein
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
B: Thrombin light chain
C: Thrombin heavy chain
D: Thrombin light chain
E: Thrombin heavy chain
F: Thrombin light chain
G: Thrombin heavy chain
I: Thrombin light chain
J: Thrombin heavy chain
K: Thrombin light chain
M: Thrombin heavy chain
N: Putative secreted salivary protein
O: Putative secreted salivary protein
P: Putative secreted salivary protein
Q: Putative secreted salivary protein
R: Putative secreted salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,92930
ポリマ－226,46418
非ポリマー1,46512
水20,9511163
1
A: Putative secreted salivary protein
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9885
ポリマ－37,7443
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13610 Å2
手法PISA
2
B: Thrombin light chain
C: Thrombin heavy chain
N: Putative secreted salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9885
ポリマ－37,7443
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area13760 Å2
手法PISA
3
D: Thrombin light chain
E: Thrombin heavy chain
O: Putative secreted salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9885
ポリマ－37,7443
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5550 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PISA
4
F: Thrombin light chain
G: Thrombin heavy chain
P: Putative secreted salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9885
ポリマ－37,7443
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area13430 Å2
手法PISA
5
I: Thrombin light chain
J: Thrombin heavy chain
Q: Putative secreted salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9885
ポリマ－37,7443
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area13610 Å2
手法PISA
6
K: Thrombin light chain
M: Thrombin heavy chain
R: Putative secreted salivary protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9885
ポリマ－37,7443
非ポリマー2442
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5490 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area13570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.350, 136.320, 193.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 12分子 ANOPQRLBDFIK

#1: タンパク質・ペプチド
Putative secreted salivary protein


分子量: 3867.275 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Xenopsylla cheopis (ケオプスネズミノミ)
参照: UniProt: A2IAB2
#2: タンパク質・ペプチド
Thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 12分子 HCEGJM

#3: タンパク質
Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 1169分子

#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M magnesium acetate, 9 % PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→44.24 Å / Num. obs: 163186 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.189 % / Biso Wilson estimate: 35.68 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 0.925 / Net I/σ(I): 18.27 / Num. measured all: 1825903 / Scaling rejects: 374
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.15-2.2111.5980.6974.2213868311961119580.9420.729100
2.21-2.2711.470.5465.1813384811670116690.9630.572100
2.27-2.3311.2280.4446.1512724011337113320.9760.465100
2.33-2.410.480.3567.0811528311018110000.9780.37499.8
2.4-2.4811.0530.3038.3911843510717107150.9870.318100
2.48-2.5711.9670.26310.0312417010377103760.9910.275100
2.57-2.6711.9520.21212.02119078996399630.9930.221100
2.67-2.7811.7780.17214.38113712965696550.9940.18100
2.78-2.911.6610.14416.77107709923892370.9960.151100
2.9-3.0411.4440.12119.37101242884788470.9960.127100
3.04-3.2111.1220.09723.2193601841784160.9970.102100
3.21-3.410.5140.0826.2884078800579970.9980.08599.9
3.4-3.639.910.06729.8174249750474920.9980.0799.8
3.63-3.9311.3330.06135.3179601702470240.9980.064100
3.93-4.311.2150.05538.0472614647664750.9990.058100
4.3-4.8110.9370.05239.5464198587158700.9990.054100
4.81-5.5510.7230.0538.7356069522952290.9990.053100
5.55-6.89.780.04836.2443277444744250.9990.05199.5
6.8-9.6210.9070.04140.9938076349134910.9990.043100
9.62-44.2410.2930.03541.3620740202720150.9990.03699.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.97 Å58.41 Å
Translation2.97 Å58.41 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PPB

1ppb


解像度: 2.15→44.24 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 19.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1927 8012 5.04 %
Rwork0.1645 150851 -
obs0.1659 158863 97.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.47 Å2 / Biso mean: 43.0751 Å2 / Biso min: 22.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→44.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14984 0 90 1163 16237
Biso mean--72.36 43.59 -
残基数----1893
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.15-2.170.21932410.18144644488591
2.17-2.20.20572690.18084681495092
2.2-2.230.22832310.18224777500893
2.23-2.250.22092810.17734690497193
2.25-2.280.23112600.18014765502593
2.28-2.320.23652700.1774855512594
2.32-2.350.21942380.1774902514096
2.35-2.380.22912330.17654907514095
2.38-2.420.22762540.17534872512695
2.42-2.460.21052760.17174940521696
2.46-2.50.22252580.17284945520397
2.5-2.550.20912480.17974995524397
2.55-2.60.24152770.1925006528398
2.6-2.650.25552610.18695058531998
2.65-2.710.20622710.18595026529798
2.71-2.770.23923010.18165047534899
2.77-2.840.2092560.18025093534999
2.84-2.920.22792570.1885120537799
2.92-30.23642560.19145119537599
3-3.10.23072650.193951465411100
3.1-3.210.21572680.193151675435100
3.21-3.340.21982830.177251415424100
3.34-3.490.19742760.171251395415100
3.49-3.680.18142480.162452195467100
3.68-3.910.18452860.149551835469100
3.91-4.210.15493250.132951635488100
4.21-4.630.13592800.124452145494100
4.63-5.30.15942950.135252335528100
5.3-6.670.17542620.161553195581100
6.67-44.240.17752860.16954855771100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.64460.49280.76273.475-0.11542.4883-0.20520.25220.1511-0.39170.1285-0.3394-0.10080.3370.04250.3702-0.00210.08510.2632-0.00060.276829.568-31.82336.515
23.8192-0.2682-1.22571.5058-0.11421.7727-0.0039-0.22390.03950.1753-0.0123-0.1243-0.20820.12870.00060.4491-0.0041-0.10630.2693-0.03530.2524-25.465-51.01735.732
31.65130.6389-0.30266.9007-1.63052.81280.0682-0.1350.26380.16640.06150.268-0.2437-0.0755-0.13120.19660.01790.02870.3333-0.06520.26375.412-2.33327.183
43.5392-0.7590.53163.6423-0.44833.0979-0.1412-0.3089-0.21030.07840.06810.40510.1997-0.04790.0490.2498-0.02050.01750.36830.01950.3323-61.945-10.40257.022
53.76371.11930.49573.538-0.13053.2176-0.0202-0.2032-0.18750.46150.0604-0.219-0.10080.2992-0.02550.28720.070.01890.23750.08850.33977.404-15.56363.7
63.93510.59431.95342.45610.46663.26-0.0510.00470.30840.24940.01340.3096-0.1485-0.12790.12140.45310.08870.0850.28050.010.3805-8.5448.19356.826
71.2514-0.0140.49632.0297-0.22521.8234-0.0043-0.0959-0.11040.17250.07490.1892-0.032-0.151-0.06950.21450.01850.06930.26640.01650.2689-5.048-10.16257.852
84.631-0.75320.5475.3219-0.95557.10540.02660.08090.2466-0.0036-0.0342-0.451-0.18010.5850.03650.2413-0.08-0.050.3157-0.03330.3441-17.881-38.01566.999
91.6675-0.0540.08841.9422-0.05181.4451-0.0418-0.07110.0842-0.0049-0.03920.1541-0.0713-0.05360.08140.2518-0.0032-0.02960.2366-0.02370.2487-35.56-43.78565.756
106.0067-1.0122-0.87244.89540.8473.2766-0.3545-0.55310.00810.66040.1955-0.64780.13930.39020.12060.3320.0212-0.09990.38190.10780.430433.498-38.39964.991
111.5730.13390.03851.6025-0.10961.2452-0.04010.0013-0.2802-0.04790.0057-0.1960.06860.06360.04350.20960.00680.0250.2230.02650.39924.218-39.31748.626
126.36010.4733-0.9652.53350.05142.4094-0.03520.3112-0.6472-0.4141-0.0169-0.04190.31870.05840.04920.620.1254-0.05880.4492-0.07080.2756-31.746-69.59913.53
131.4013-0.2684-0.0071.10110.31931.13920.05620.19860.0193-0.2776-0.09650.0521-0.1902-0.05370.03840.43830.0859-0.06810.32650.00110.1907-35.086-54.33424.64
142.75870.5933-0.0145.7356-1.23893.8197-0.13630.254-0.1586-0.699-0.1572-0.69440.29120.4940.2480.5388-0.06830.16580.4547-0.0550.288924.469-13.3367.612
151.32840.2661-0.33692.002-0.34491.1359-0.09870.1939-0.0893-0.35910.08650.0470.1309-0.07390.01180.3708-0.0645-0.00380.3104-0.03670.18518.644-14.34217.996
163.3376-0.279-0.1735.4155-0.45452.8135-0.17130.2766-0.4631-0.5484-0.1156-0.41590.28270.27210.35360.41690.09020.14570.3478-0.0190.6331-53.894-17.41429.527
171.06270.0125-0.22971.9879-0.521.7324-0.0052-0.0406-0.12470.022-0.272-0.5464-0.0410.33720.23250.2048-0.01020.00040.33930.12250.553-52.846-6.93545.217
182.9328-0.64110.07054.5998-0.54664.09280.0401-0.3011-0.37320.2091-0.06420.36630.493-0.07120.08120.2052-0.05350.0870.240.00870.3359-39.639-57.66470.427
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN O AND RESID 6:35 )O6 - 35
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN P AND RESID 6:34 )P6 - 34
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN Q AND RESID 6:35 )Q6 - 35
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN R AND RESID 6:35 )R6 - 35
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 5:35 )A5 - 35
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN L AND RESID 6:22 )L6 - 22
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN H AND ( RESID 16:245 OR RESID 301:301 ) )H16 - 245
8X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN H AND ( RESID 16:245 OR RESID 301:301 ) )H301
9X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 5:22 )B5 - 22
10X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND ( RESID 16:246 OR RESID 301:301 ) )C16 - 246
11X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND ( RESID 16:246 OR RESID 301:301 ) )C301
12X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN D AND RESID 7:22 )D7 - 22
13X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN E AND RESID 16:245 )E16 - 245
14X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN F AND RESID 7:22 )F7 - 22
15X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN G AND ( RESID 16:246 OR RESID 301:301 ) )G16 - 246
16X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN G AND ( RESID 16:246 OR RESID 301:301 ) )G301
17X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN I AND RESID 5:23 )I5 - 23
18X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN J AND ( RESID 16:246 OR RESID 301:301 ) )J16 - 246
19X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN J AND ( RESID 16:246 OR RESID 301:301 ) )J301
20X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN K AND RESID 7:23 )K7 - 23
21X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN M AND RESID 16:247 )M16 - 247
22X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN N AND RESID 6:35 )N6 - 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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