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- PDB-1pzt: CRYSTAL STRUCTURE OF W314A-BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE (B4GAL-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pzt
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF W314A-BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE (B4GAL-T1) CATALYTIC DOMAIN WITHOUT SUBSTRATE
要素Beta-1,4-galactosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / BETA1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE-I Tryptophan Mutant / Flexible loop conformation / Protease Digestion / Substrate binding / Catalytic Mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity ...: / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / penetration of zona pellucida / UDP-galactosyltransferase activity / regulation of acrosome reaction / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / macrophage migration / development of secondary sexual characteristics / desmosome / acute inflammatory response / galactose metabolic process / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / binding of sperm to zona pellucida / protein N-linked glycosylation / angiogenesis involved in wound healing / Neutrophil degranulation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi cisterna membrane / epithelial cell development / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / extracellular matrix organization / epithelial cell proliferation / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / negative regulation of epithelial cell proliferation / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-1,4-galactosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Ramasamy, V. / Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Qasba, P.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The role of tryptophan 314 in the conformational changes of beta1,4-galactosyltransferase-I
著者: Ramasamy, V. / Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Qasba, P.K.
履歴
登録2003年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-1,4-galactosyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8312
ポリマ－32,7341
非ポリマー961
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.199, 39.301, 78.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.07, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1 / UDP-galactose:beta-N-acetylglucosamine beta-1 / 4- ...Beta-1 / 4-GalTase 1 / Beta4Gal-T1 / b4Gal-T1 / UDP-galactose:beta-N-acetylglucosamine beta-1 / 4-galactosyltransferase 1 / UDP-Gal:beta-GlcNAc beta-1 / 4-galactosyltransferase 1


分子量: 32734.449 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 130-402 / 変異: W314A, C342T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: B4GALT1, GGTB2 OR GALT / プラスミド: PET23A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08037, N-acetyllactosamine synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 4000, 0.1M Lithium Sulfate, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. obs: 19920 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1865 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O0R

1o0r


解像度: 1.92→24.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1382688.29 / Data cutoff high rms absF: 1382688.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1964 9.9 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 19918 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 79.0772 Å2 / ksol: 0.416941 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.05 Å20 Å20.25 Å2
2---2.27 Å20 Å2
3---0.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→24.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2182 0 5 171 2358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.832.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 238 10.5 %
Rwork0.253 2021 -
obs--92.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SO4.PARAMSO4.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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