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- PDB-7m98: ATAD2 bromodomain complexed with histone H4K5ac (res 1-10) ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m98
タイトルATAD2 bromodomain complexed with histone H4K5ac (res 1-10) ligand
要素
  • ATPase family AAA domain-containing protein 2
  • Histone H4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Bromodomain / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / ATPase family AAA domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Malone, K.L. / Phillips, M. / Nix, J.C. / Glass, K.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM129338 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R15GM104865 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: Coordination of Di-Acetylated Histone Ligands by the ATAD2 Bromodomain.
著者: Evans, C.M. / Phillips, M. / Malone, K.L. / Tonelli, M. / Cornilescu, G. / Cornilescu, C. / Holton, S.J. / Gorjanacz, M. / Wang, L. / Carlson, S. / Gay, J.C. / Nix, J.C. / Demeler, B. / ...著者: Evans, C.M. / Phillips, M. / Malone, K.L. / Tonelli, M. / Cornilescu, G. / Cornilescu, C. / Holton, S.J. / Gorjanacz, M. / Wang, L. / Carlson, S. / Gay, J.C. / Nix, J.C. / Demeler, B. / Markley, J.L. / Glass, K.C.
履歴
登録2021年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2
B: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1902
ポリマ－19,1902
非ポリマー00
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.560, 53.560, 160.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Space group name HallP4cw2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+3/4
#3: y,-x,z+1/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+1/4
#8: -y,-x,-z+3/4

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要素

#1: タンパク質 ATPase family AAA domain-containing protein 2 / AAA nuclear coregulator cancer-associated protein / ANCCA


分子量: 17858.201 Da / 分子数: 1 / 変異: C1101A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAD2, L16, PRO2000 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q6PL18, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1331.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4-16, HIST4H4
プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.66 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0 M sodium phosphate monobasic monohydrate/potassium phosphate dibasic, pH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2020年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→44.54 Å / Num. obs: 32508 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 26.92 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.0178 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 18.87
反射 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.6612 / Mean I/σ(I) obs: 0.75 / Num. unique obs: 3090 / CC1/2: 0.495 / CC star: 0.814 / Rpim(I) all: 0.6612 / Rrim(I) all: 0.935 / % possible all: 97.14

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TT2

4tt2


解像度: 1.6→44.54 Å / SU ML: 0.195 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.0029
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 1612 5.07 %
Rwork0.194 30172 -
obs0.1953 31784 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→44.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1157 0 0 203 1360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01371227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25031659
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0759181
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085222
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.2272503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.650.34231110.31672429X-RAY DIFFRACTION98.37
1.65-1.70.27911420.2832426X-RAY DIFFRACTION99.88
1.7-1.760.26961220.24382506X-RAY DIFFRACTION99.96
1.76-1.830.26261270.2412457X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.910.32361370.30392483X-RAY DIFFRACTION99.81
1.91-2.020.27511410.24782477X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.140.22721390.18992511X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.310.21811380.20442472X-RAY DIFFRACTION99.77
2.31-2.540.21121250.18922541X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.910.19361450.19182521X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.660.2171290.17782589X-RAY DIFFRACTION100
3.66-44.540.19831560.16822760X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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