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- PDB-7m4u: A. baumannii Ribosome-Eravacycline complex: 30S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m4u
タイトルA. baumannii Ribosome-Eravacycline complex: 30S
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 20
  • 16s Ribosomal RNA
キーワードRIBOSOME / Acinetobacter baumannii / eravacycline / antibiotic
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation ...ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S4/S9, N-terminal domain / Ribosomal Protein S4 Delta 41; Chain A, domain 1 / RNA-binding S4 domain / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Double Stranded RNA Binding Domain / Ribosomal protein S21, conserved site ...Ribosomal protein S4/S9, N-terminal domain / Ribosomal Protein S4 Delta 41; Chain A, domain 1 / RNA-binding S4 domain / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Double Stranded RNA Binding Domain / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S21 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S16 / Ribosomal protein S15, bacterial-type / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 / Ribosomal protein S18 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Ribosomal protein S2 signature 2. / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S3 signature. / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S14, conserved site / Ribosomal protein S14 signature. / Ribosomal protein S2 signature 1. / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S15/S19, conserved site / Ribosomal protein S19 signature. / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S19/S15 / Ribosomal protein S19/S15, superfamily / Ribosomal protein S19 / : / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S7, conserved site / Ribosomal protein S7 signature. / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S17 signature. / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, N-terminal / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4, conserved site / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Eravacycline / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / 30S ribosomal protein S10 / 30S ribosomal protein S18 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Small ribosomal subunit protein bS16 ...Eravacycline / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / 30S ribosomal protein S10 / 30S ribosomal protein S18 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS2
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Morgan, C.E. / Yu, E.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM Determination of Eravacycline-Bound Structures of the Ribosome and the Multidrug Efflux Pump AdeJ of Acinetobacter baumannii.
著者: Zhemin Zhang / Christopher E Morgan / Robert A Bonomo / Edward W Yu /
要旨: Antibiotic-resistant strains of the Gram-negative pathogen Acinetobacter baumannii have emerged as a significant global health threat. One successful therapeutic option to treat bacterial infections ...Antibiotic-resistant strains of the Gram-negative pathogen Acinetobacter baumannii have emerged as a significant global health threat. One successful therapeutic option to treat bacterial infections has been to target the bacterial ribosome. However, in many cases, multidrug efflux pumps within the bacterium recognize and extrude these clinically important antibiotics designed to inhibit the protein synthesis function of the bacterial ribosome. Thus, multidrug efflux within A. baumannii and other highly drug-resistant strains is a major cause of failure of drug-based treatments of infectious diseases. We here report the first structures of the cinetobacter rug fflux (Ade)J pump in the presence of the antibiotic eravacycline, using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). We also describe cryo-EM structures of the eravacycline-bound forms of the A. baumannii ribosome, including the 70S, 50S, and 30S forms. Our data indicate that the AdeJ pump primarily uses hydrophobic interactions to bind eravacycline, while the 70S ribosome utilizes electrostatic interactions to bind this drug. Our work here highlights how an antibiotic can bind multiple bacterial targets through different mechanisms and potentially enables drug optimization by taking advantage of these different modes of ligand binding. Acinetobacter baumannii has developed into a highly antibiotic-resistant Gram-negative pathogen. The prevalent AdeJ multidrug efflux pump mediates resistance to different classes of antibiotics known to inhibit the function of the 70S ribosome. Here, we report the first structures of the A. baumannii AdeJ pump, both in the absence and presence of eravacycline. We also describe structures of the A. baumannii ribosome bound by this antibiotic. Our results indicate that AdeJ and the ribosome use very distinct binding modes for drug recognition. Our work will ultimately enable structure-based drug discovery to combat antibiotic-resistant A. baumannii infection.
履歴
登録2021年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年2月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.value_order / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.52025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23666
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: 16s Ribosomal RNA
b: 30S ribosomal protein S2
c: 30S ribosomal protein S3
d: 30S ribosomal protein S4
e: 30S ribosomal protein S5
f: 30S ribosomal protein S6
g: 30S ribosomal protein S7
h: 30S ribosomal protein S8
i: 30S ribosomal protein S9
j: 30S ribosomal protein S10
k: 30S ribosomal protein S11
l: 30S ribosomal protein S12
m: 30S ribosomal protein S13
n: 30S ribosomal protein S14
o: 30S ribosomal protein S15
p: 30S ribosomal protein S16
q: 30S ribosomal protein S17
r: 30S ribosomal protein S18
s: 30S ribosomal protein S19
t: 30S ribosomal protein S20
u: 30S ribosomal protein S21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)792,413105
ポリマ－789,83721
非ポリマー2,57684
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

-
RNA鎖 , 1種, 1分子 a

#1: RNA鎖 16s Ribosomal RNA


分子量: 500297.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: GenBank: 1211343212

-
30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 bcdefghijklmnopqrstu

#2: タンパク質 30S ribosomal protein S2


分子量: 27680.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: V5VBC2
#3: タンパク質 30S ribosomal protein S3


分子量: 27972.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: V5V9N0
#4: タンパク質 30S ribosomal protein S4


分子量: 23311.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA15
#5: タンパク質 30S ribosomal protein S5


分子量: 17181.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA22
#6: タンパク質 30S ribosomal protein S6


分子量: 14986.952 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IBC1
#7: タンパク質 30S ribosomal protein S7


分子量: 17733.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I7S0
#8: タンパク質 30S ribosomal protein S8


分子量: 14250.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA25
#9: タンパク質 30S ribosomal protein S9


分子量: 14287.610 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: V5VBA5
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S10


分子量: 11718.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: A0A009L7S8
#11: タンパク質 30S ribosomal protein S11


分子量: 13558.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: A0A4R0F9S8
#12: タンパク質 30S ribosomal protein S12


分子量: 13797.134 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I7R9
#13: タンパク質 30S ribosomal protein S13


分子量: 13295.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA17
#14: タンパク質 30S ribosomal protein S14


分子量: 11438.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA26
#15: タンパク質 30S ribosomal protein S15


分子量: 10145.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I3U0
#16: タンパク質 30S ribosomal protein S16


分子量: 11223.060 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: A0A1V3DIZ9
#17: タンパク質 30S ribosomal protein S17


分子量: 9543.101 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA30
#18: タンパク質 30S ribosomal protein S18


分子量: 9009.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: A0A022IPE7
#19: タンパク質 30S ribosomal protein S19


分子量: 10206.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA35
#20: タンパク質 30S ribosomal protein S20


分子量: 9723.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I5N9
#21: タンパク質 30S ribosomal protein S21


分子量: 8474.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0Q7FMS9

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非ポリマー , 3種, 275分子

#22: 化合物 ChemComp-YQM / Eravacycline


分子量: 558.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31FN4O8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤*YM
#23: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#24: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: A baumannii 30S ribosome in complex with Eravacycline
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#21 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 46 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4080: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
8PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47367
詳細: Resolution of 30S core = 2.80. Resolution of 30S head = 2.71.
対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00255679
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5282762
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.39320941
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03910501
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044825

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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