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- PDB-7lz4: Crystal structure of A211D mutant of Protein Kinase A RIa subunit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lz4
タイトルCrystal structure of A211D mutant of Protein Kinase A RIa subunit, a Carney Complex mutation
要素cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
キーワードTRANSFERASE / Carney complex / cyclic nucleotide binding domain / cyclic AMP (cAMP) / protein kinase A (PKA)
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction ...sperm head-tail coupling apparatus / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PKA activation / nucleotide-activated protein kinase complex / Hedgehog 'off' state / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / sarcomere organization / cAMP-dependent protein kinase complex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of activated T cell proliferation / mesoderm formation / plasma membrane raft / immunological synapse / axoneme / cardiac muscle cell proliferation / cAMP binding / multivesicular body / cellular response to glucagon stimulus / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / glutamatergic synapse / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.155 Å
データ登録者Del Rio, J. / Wu, J. / Taylor, S.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35-GM130389 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Noncanonical protein kinase A activation by oligomerization of regulatory subunits as revealed by inherited Carney complex mutations.
著者: Jafari, N. / Del Rio, J. / Akimoto, M. / Byun, J.A. / Boulton, S. / Moleschi, K. / Alsayyed, Y. / Swanson, P. / Huang, J. / Martinez Pomier, K. / Lee, C. / Wu, J. / Taylor, S.S. / Melacini, G.
履歴
登録2021年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
C: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
D: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
E: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
F: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
G: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
H: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,02324
ポリマ－242,7568
非ポリマー5,26716
水00
1
A: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0033
ポリマ－30,3441
非ポリマー6582
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)176.786, 176.786, 345.503
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 116:299)
21chain B and (resseq 116:299)
12chain A and (resseq 317:373)
22chain B and (resseq 317:373)
13chain A and (resseq 116:299)
23chain C and (resseq 116:299)
14chain A and (resseq 317:373)
24chain C and (resseq 317:373)
15chain A and (resseq 116:299)
25chain D and (resseq 116:299)
16chain A and (resseq 317:373)
26chain D and (resseq 317:373)
17chain A and (resseq 116:299)
27chain E and (resseq 116:299)
18chain A and (resseq 317:373)
28chain E and (resseq 317:373)
19chain A and (resseq 116:299)
29chain F and (resseq 116:299)
110chain A and (resseq 317:373)
210chain F and (resseq 317:373)
111chain A and (resseq 116:299)
211chain G and (resseq 116:299)
112chain A and (resseq 317:373)
212chain G and (resseq 317:373)
113chain A and (resseq 116:299)
213chain H and (resseq 116:299)
114chain A and (resseq 317:373)
214chain H and (resseq 317:373)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
21ILEILEALAALAchain B and (resseq 116:299)BB116 - 2999 - 192
12GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
22GLYGLYSERSERchain B and (resseq 317:373)BB317 - 373210 - 266
13ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
23ILEILEALAALAchain C and (resseq 116:299)CC116 - 2999 - 192
14GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
24GLYGLYSERSERchain C and (resseq 317:373)CC317 - 373210 - 266
15ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
25ILEILEALAALAchain D and (resseq 116:299)DD116 - 2999 - 192
16GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
26GLYGLYSERSERchain D and (resseq 317:373)DD317 - 373210 - 266
17ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
27ILEILEALAALAchain E and (resseq 116:299)EE116 - 2999 - 192
18GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
28GLYGLYSERSERchain E and (resseq 317:373)EE317 - 373210 - 266
19ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
29ILEILEALAALAchain F and (resseq 116:299)FF116 - 2999 - 192
110GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
210GLYGLYSERSERchain F and (resseq 317:373)FF317 - 373210 - 266
111ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
211ILEILEALAALAchain G and (resseq 116:299)GG116 - 2999 - 192
112GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
212GLYGLYSERSERchain G and (resseq 317:373)GG317 - 373210 - 266
113ILEILEALAALAchain A and (resseq 116:299)AA116 - 2999 - 192
213ILEILEALAALAchain H and (resseq 116:299)HH116 - 2999 - 192
114GLYGLYSERSERchain A and (resseq 317:373)AA317 - 373210 - 266
214GLYGLYSERSERchain H and (resseq 317:373)HH317 - 373210 - 266

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14

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要素

#1: タンパク質
cAMP-dependent protein kinase type I-alpha regulatory subunit, N-terminally processed


分子量: 30344.449 Da / 分子数: 8 / 変異: A211D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRKAR1A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00514
#2: 化合物
ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.32 % / 解説: Four individual dimers per asymmetrical unit
結晶化温度: 295.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: The protein was concentrated to 8 mg/mL, and crystallized in 2 uL hanging drops using the vapor diffusion method with 75 mM Sodium Acetate (pH 5.0), 2.0 M sodium formate, and four-fold molar ...詳細: The protein was concentrated to 8 mg/mL, and crystallized in 2 uL hanging drops using the vapor diffusion method with 75 mM Sodium Acetate (pH 5.0), 2.0 M sodium formate, and four-fold molar excess cAMP at room temperature
Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Liquid nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.15→50 Å / Num. obs: 30356 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 4.15→4.22 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 1504 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RGS

1rgs


解像度: 4.155→48.249 Å / SU ML: 0.59 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.74 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: noncrystallographic symmetry restraints using Phenix.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2699 1524 5.06 %
Rwork0.221 28613 -
obs0.2239 30137 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.04 Å / VDWプローブ半径: 0.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 123.591 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 318.99 Å2 / Biso mean: 145.81 Å2 / Biso min: 2.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.5175 Å20 Å2-0 Å2
2--5.5175 Å20 Å2
3----11.035 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.155→48.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16786 0 352 0 17138
Biso mean--133.12 --
残基数----2142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02920668
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d3.2627983
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2093082
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0153602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.9497838
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.202
12B1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.202
21A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.144
22B450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.144
31A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.199
32C1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.199
41A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.166
42C450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.166
51A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.198
52D1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.198
61A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.224
62D450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.224
71A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.18
72E1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.18
81A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.166
82E450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.166
91A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.218
92F1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.218
101A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.136
102F450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.136
111A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.211
112G1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.211
121A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.139
122G450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.139
131A1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.161
132H1454X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.161
141A450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.14
142H450X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.14
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
4.155-4.28870.35071280.2547253897
4.2887-4.44190.33771490.24762617100
4.4419-4.61960.26931460.1833256699
4.6196-4.82970.25991320.1586260299
4.8297-5.0840.25381400.15672609100
5.084-5.40220.26561400.18532598100
5.4022-5.81860.3141270.21482631100
5.8186-6.4030.29951150.20832637100
6.403-7.32670.26721380.19662630100
7.3267-9.22030.26551590.1882590100
9.2203-48.2490.32191500.3023259599

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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