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- PDB-7lwb: Crystal Structure of phospho-Rab8a with the RH2 domain (117-165) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lwb
タイトルCrystal Structure of phospho-Rab8a with the RH2 domain (117-165) of RILPL2
要素
  • RILP-like protein 2
  • Ras-related protein Rab-8A
キーワードSIGNALING PROTEIN / membrane trafficking / Rab8a / effector / Rab-interacting lysosomal protein-like 2 / macromolecular complex / LRRK2 kinase / switch 2 / phosphorylation ciliogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / regulation of protein transport / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / vesicle-mediated transport in synapse / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle ...protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / regulation of protein transport / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / vesicle-mediated transport in synapse / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / epithelial cell morphogenesis / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / protein localization to cilium / endocytic recycling / non-motile cilium / vesicle docking involved in exocytosis / TBC/RABGAPs / dynein light intermediate chain binding / ciliary membrane / ciliary base / Golgi organization / exocytosis / cilium assembly / phagocytic vesicle / centriole / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein tyrosine kinase binding / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / small GTPase binding / autophagy / centriolar satellite / cellular response to insulin stimulus / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / synaptic vesicle / GDP binding / actin cytoskeleton / midbody / endosome membrane / lysosome / protein dimerization activity / endosome / regulation of autophagy / ciliary basal body / cilium / Golgi membrane / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / dendrite / centrosome / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rab interacting lysosomal protein, dimerization domain / : / Rab interacting lysosomal protein / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile. / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor ...Rab interacting lysosomal protein, dimerization domain / : / Rab interacting lysosomal protein / RH1 domain / RH2 domain / RILP homology 1 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile. / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-8A / RILP-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Waschbusch, D. / Khan, A.R.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2021
タイトル: Dual arginine recognition of LRRK2 phosphorylated Rab GTPases.
著者: Waschbusch, D. / Purlyte, E. / Khan, A.R.
履歴
登録2021年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-8A
D: RILP-like protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8264
ポリマ－27,2782
非ポリマー5472
水1,24369
1
A: Ras-related protein Rab-8A
D: RILP-like protein 2
ヘテロ分子

A: Ras-related protein Rab-8A
D: RILP-like protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6518
ポリマ－54,5564
非ポリマー1,0954
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area7270 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area22100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.773, 68.430, 128.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-8A / Oncogene c-mel


分子量: 21129.160 Da / 分子数: 1 / 変異: Q67L / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: T72 is phosphorylated (TPO) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB8A, MEL, RAB8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61006
#2: タンパク質 RILP-like protein 2 / Rab-interacting lysosomal protein-like 2 / p40phox-binding protein


分子量: 6149.065 Da / 分子数: 1 / Fragment: RH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RILPL2, RLP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q969X0
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.22 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 150mM DL-Malic acid, 20% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.26 Å / Num. obs: 21414 / % possible obs: 96.02 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 43.62 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05713 / Rpim(I) all: 0.02056 / Net I/σ(I): 16.79
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 4.301 / Mean I/σ(I) obs: 0.35 / Num. unique obs: 1964 / CC1/2: 0.54 / Rpim(I) all: 1.62 / Rrim(I) all: 4.61 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6rir

6rir


解像度: 1.9→46.26 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.23 / 位相誤差: 39.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 1044 4.92 %
Rwork0.2187 38198 -
obs0.2209 21268 95.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 142.9 Å2 / Biso mean: 58.0008 Å2 / Biso min: 37.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→46.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1781 0 33 69 1883
Biso mean--48.17 53.94 -
残基数----219
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141862
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3292510
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.379262
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007314
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.950.56551450.55082381252684
1.95-20.54931730.476728212994100
2-2.060.48431570.406428222979100
2.06-2.130.46231580.3672840299899
2.13-2.20.3621620.324828473009100
2.2-2.290.3639910.31621898198967
2.29-2.390.27561210.255228672988100
2.39-2.520.31211220.25082839296199
2.52-2.680.31691500.246228613011100
2.68-2.880.32831600.251928342994100
2.88-3.170.34041220.238828692991100
3.17-3.630.24031490.21812821297099
3.67-4.580.21761330.16782641277499
4.58-46.260.17151320.157528572989100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.95250.93080.01974.12281.39363.2617-0.0896-0.1471-0.01560.4431-0.10660.38280.233-0.22170.17350.378-0.03890.03730.3891-0.03660.3471-13.3513-17.1088-13.1147
23.1286-0.9365-0.32662.83460.04092.77050.0379-0.0094-0.0245-0.4043-0.05630.3905-0.12880.04290.02370.3474-0.00770.01280.4714-0.0180.3261-1.8228-17.2599-31.3278
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 0:179)A0 - 179
2X-RAY DIFFRACTION2(chain D and resseq 126:161)D126 - 161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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