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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rho
タイトルCrystal structure of a hypothetical protein (BPSL2088) from Burkholderia pseudomallei K96243 at 2.25 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / New fold / six stranded anit-parallel sheet surrounded by alpha-helices / Imm32 Pfam family / PF15579 / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Imm52 family, TsiT-like / Immunity protein 52 / Immunity protein 52 / TRIETHYLENE GLYCOL / Immunity protein 52 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Burkholderia pseudomallei K96243 (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BPSL2088) from Burkholderia pseudomallei K96243 at 2.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9114
ポリマ－57,6112
非ポリマー3002
水1,874104
1
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9562
ポリマ－28,8051
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9562
ポリマ－28,8051
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.344, 85.704, 156.285
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 28805.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei K96243 (類鼻疽菌)
株: K96243 / 遺伝子: BPSL2088 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q63T80
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE THE CONSTRUCT (1-240) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 30.0% PEG-6000, 0.1M Bicine pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97937,0.97895
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月3日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979371
30.978951
反射解像度: 2.25→39.071 Å / Num. obs: 24536 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 33.632 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 6.87
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.25-2.330.5492.278682385197.6
2.33-2.420.4932.683692295199.7
2.42-2.530.4322.889232455199.6
2.53-2.670.3193.893772566199.6
2.67-2.830.2684.484432309199.5
2.83-3.050.1875.688592446199.2
3.05-3.360.1327.689582492199.4
3.36-3.840.08110.885742429199.2
3.84-4.830.05813.687552494198.6
4.83-39.0710.05314.190162665197.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJanuary 10, 2014 BUILT=20140307データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→39.071 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9355 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9254 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5.A POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENTS (PGE) WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2463 1247 5.09 %RANDOM
Rwork0.2238 ---
obs0.225 24486 99.09 %-
原子変位パラメータBiso max: 108.76 Å2 / Biso mean: 41.2353 Å2 / Biso min: 11.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6442 Å20 Å20 Å2
2---3.5883 Å20 Å2
3---0.9442 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.379 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→39.071 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3918 0 17 104 4039
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1881SINUSOIDAL10
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes104HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes606HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4077HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion542SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4764SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4077HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5560HARMONIC100.34
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.89
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.35 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 152 5.2 %
Rwork0.2166 2771 -
all0.2181 2923 -
obs--99.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1278-0.42380.78330.9627-0.91732.52150.00640.02510.1063-0.0646-0.0496-0.0073-0.14010.12540.0432-0.1842-0.0248-0.01030.2074-0.026-0.19289.30983.371835.2893
20.96650.2619-0.54121.0693-0.68421.68990.0263-0.0713-0.0220.0498-0.03860.0220.11910.08030.0123-0.17250.01130.00210.2193-0.0131-0.18128.3651-3.33263.4789
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-15 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2B-16 - 240

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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