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- PDB-7lul: Structure of the MM2 Erbin PDZ variant in complex with a high-aff... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lul
タイトルStructure of the MM2 Erbin PDZ variant in complex with a high-affinity peptide
要素
  • Erbin
  • peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / Phage display / directed evolution / -2 position / specificity / phage library
機能・相同性
機能・相同性情報


basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RHOB GTPase cycle ...basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / intermediate filament cytoskeleton organization / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RHOB GTPase cycle / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / RHOC GTPase cycle / response to muramyl dipeptide / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / basement membrane / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / protein targeting / Signaling by ERBB2 / RAC1 GTPase cycle / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / basal plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 KD Mutants / structural constituent of cytoskeleton / Downregulation of ERBB2 signaling / cell junction / cellular response to tumor necrosis factor / basolateral plasma membrane / nuclear membrane / response to lipopolysaccharide / cell adhesion / nuclear speck / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. ...: / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Erbin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Singer, A.U. / Teyra, J. / McLaughlin, M. / Ernst, A. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-93684 カナダ
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Comprehensive Assessment of the Relationship Between Site -2 Specificity and Helix alpha 2 in the Erbin PDZ Domain.
著者: Teyra, J. / McLaughlin, M. / Singer, A. / Kelil, A. / Ernst, A. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2021年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2021年7月28日ID: 6UBG
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Erbin
B: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0447
ポリマ－11,5952
非ポリマー4485
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.200, 69.200, 49.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-397-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Erbin / Densin-180-like protein / Erbb2-interacting protein / Protein LAP2


分子量: 10498.855 Da / 分子数: 1 / 変異: E88R, H89L, G90E, Q91E, V93E, S94R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBIN, ERBB2IP, KIAA1225, LAP2 / プラスミド: pHH0103
詳細 (発現宿主): 6His and GST at N-terminus followed by TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RT1
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 1096.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 5種, 145分子

#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 12% PEG 8000, 100 mM MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年1月26日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→59.93 Å / Num. obs: 18361 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 17.84 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 34.9
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 298 / CC1/2: 0.531 / % possible all: 30.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SWISS-MODELLER MODEL

解像度: 1.65→38.03 Å / SU ML: 0.1364 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.8305
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1897 1642 9.98 %
Rwork0.1799 14819 -
obs0.1809 16461 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→38.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数804 0 28 140 972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072923
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87351251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6282364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.70.23391170.22051062X-RAY DIFFRACTION87.01
1.7-1.750.21491270.20751186X-RAY DIFFRACTION96.19
1.75-1.820.2991410.24961239X-RAY DIFFRACTION99.93
1.82-1.890.24211380.19861238X-RAY DIFFRACTION99.93
1.89-1.970.20511370.1721246X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.080.1961380.16721222X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.210.20611390.18421245X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.380.19331320.17791256X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.620.18651430.18481248X-RAY DIFFRACTION100
2.62-30.22091400.17771269X-RAY DIFFRACTION100
3-3.780.1771450.17311272X-RAY DIFFRACTION100
3.78-38.030.1431450.16721336X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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