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万見
- PDB-7lrz: Structure of the Human ALK GRD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lrz
タイトルStructure of the Human ALK GRD
要素ALK tyrosine kinase receptor
キーワードTRANSFERASE / glycine rich domain / neuroblastoma / cancer / oncogene / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ASP-3026-resistant ALK mutants / NVP-TAE684-resistant ALK mutants / alectinib-resistant ALK mutants / brigatinib-resistant ALK mutants / ceritinib-resistant ALK mutants / crizotinib-resistant ALK mutants / lorlatinib-resistant ALK mutants / MDK and PTN in ALK signaling / receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / regulation of dopamine receptor signaling pathway ...ASP-3026-resistant ALK mutants / NVP-TAE684-resistant ALK mutants / alectinib-resistant ALK mutants / brigatinib-resistant ALK mutants / ceritinib-resistant ALK mutants / crizotinib-resistant ALK mutants / lorlatinib-resistant ALK mutants / MDK and PTN in ALK signaling / receptor signaling protein tyrosine kinase activator activity / regulation of dopamine receptor signaling pathway / response to environmental enrichment / ALK mutants bind TKIs / swimming behavior / positive regulation of dendrite development / regulation of neuron differentiation / adult behavior / Signaling by ALK / neuron development / negative regulation of lipid catabolic process / energy homeostasis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / hippocampus development / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / heparin binding / regulation of cell population proliferation / regulation of apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / receptor complex / phosphorylation / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycine rich protein / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Glycine rich protein / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ALK tyrosine kinase receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Stayrook, S. / Li, T. / Klein, D.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K22 CA215821 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA248532 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structural basis for ligand reception by anaplastic lymphoma kinase.
著者: Li, T. / Stayrook, S.E. / Tsutsui, Y. / Zhang, J. / Wang, Y. / Li, H. / Proffitt, A. / Krimmer, S.G. / Ahmed, M. / Belliveau, O. / Walker, I.X. / Mudumbi, K.C. / Suzuki, Y. / Lax, I. / ...著者: Li, T. / Stayrook, S.E. / Tsutsui, Y. / Zhang, J. / Wang, Y. / Li, H. / Proffitt, A. / Krimmer, S.G. / Ahmed, M. / Belliveau, O. / Walker, I.X. / Mudumbi, K.C. / Suzuki, Y. / Lax, I. / Alvarado, D. / Lemmon, M.A. / Schlessinger, J. / Klein, D.E.
履歴
登録2021年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年12月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALK tyrosine kinase receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8461
ポリマ－31,8461
非ポリマー00
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.141, 76.141, 230.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1029-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ALK tyrosine kinase receptor / Anaplastic lymphoma kinase


分子量: 31846.137 Da / 分子数: 1 / 断片: Glycine-rich domain residues 678-986 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALK / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UM73, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: plate
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Imidazole pH 8.0, 10% PEG 8000, 0.2 M Ca(OAc)2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月19日 / 詳細: undulator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→43.43 Å / Num. obs: 30911 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 15.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 475077 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.91-1.9620.786280914080.6850.621.0080.769.3
8.98-43.4314.60.04959254070.9990.0130.05136.199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3915精密化
XDS20200417データ削減
SCALA0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7LIR

7lir


解像度: 1.91→43.43 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2143 1518 4.93 %
Rwork0.188 29243 -
obs0.1893 30761 97.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 95.44 Å2 / Biso mean: 37.6674 Å2 / Biso min: 16.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→43.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2198 0 0 213 2411
Biso mean---43.36 -
残基数----306
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2973035
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.334320
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081307
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011411
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.91-1.980.37891030.31141997210076
1.98-2.050.30071510.25662590274198
2.05-2.130.25541480.211226612809100
2.13-2.230.27531330.211226532786100
2.23-2.340.22121450.184826722817100
2.34-2.490.20681300.171226922822100
2.49-2.680.20641400.175827012841100
2.68-2.950.2541160.190827462862100
2.95-3.380.19971360.179427472883100
3.38-4.260.20051520.166527982950100
4.26-43.430.17661640.186829863150100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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