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- PDB-7lrq: Crystal structure of human SFPQ/NONO heterodimer, conserved DBHS ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lrq
タイトルCrystal structure of human SFPQ/NONO heterodimer, conserved DBHS region
要素
  • Non-POU domain-containing octamer-binding protein
  • Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードRNA BINDING PROTEIN / DBHS Protein / Nuclear Protein / Nucleic Acid Binding / Paraspeckle Formation
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / lncRNA binding ...dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / lncRNA binding / cellular response to angiotensin / chromosome organization / activation of innate immune response / RNA splicing / circadian rhythm / regulation of circadian rhythm / double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II transcription regulator complex / fibrillar center / histone deacetylase binding / nuclear matrix / mRNA processing / rhythmic process / chromosome / DNA recombination / cellular response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / chromatin remodeling / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / dendrite / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
p54nrb, RNA recognition motif 1 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...p54nrb, RNA recognition motif 1 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor, proline- and glutamine-rich / Non-POU domain-containing octamer-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Marshall, A.C. / Bond, C.S. / Mohnen, I.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1147496 オーストラリア
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Paraspeckle subnuclear bodies depend on dynamic heterodimerisation of DBHS RNA-binding proteins via their structured domains.
著者: Lee, P.W. / Marshall, A.C. / Knott, G.J. / Kobelke, S. / Martelotto, L. / Cho, E. / McMillan, P.J. / Lee, M. / Bond, C.S. / Fox, A.H.
履歴
登録2021年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1607
ポリマ－59,9822
非ポリマー1775
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9360 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area25240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.128, 66.128, 203.561
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-63-

ARG

21B-522-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Splicing factor, proline- and glutamine-rich / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PSF / PTB-associated-splicing factor


分子量: 29834.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / プラスミド: pCDF-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P23246
#2: タンパク質 Non-POU domain-containing octamer-binding protein / NonO protein / 54 kDa nuclear RNA- and DNA-binding protein / 55 kDa nuclear protein / DNA-binding ...NonO protein / 54 kDa nuclear RNA- and DNA-binding protein / 55 kDa nuclear protein / DNA-binding p52/p100 complex / 52 kDa subunit / NMT55 / p54(nrb) / p54nrb


分子量: 30147.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NONO, NRB54 / プラスミド: pET-Duet-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q15233
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 22.5% PEG3350, 0.4 M MgCl2, 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月4日
放射モノクロメーター: SILICON DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43.76 Å / Num. obs: 23840 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 54.5 % / Biso Wilson estimate: 60.44 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.213 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.215 / Net I/σ(I): 26.1 / Num. measured all: 1299872 / Scaling rejects: 29
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.3842.87.1859724522730.5281.0947.2691.499.9
8.91-43.7651.60.0292571549810.0040.029123.199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4wii

4wii


解像度: 2.3→38.04 Å / SU ML: 0.3646 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.4027
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2992 1167 4.91 %
Rwork0.2578 22614 -
obs0.2598 23781 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 76.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3793 0 5 57 3855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00163892
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.41165253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381563
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034708
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.79721485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40.39531310.35592758X-RAY DIFFRACTION99.79
2.4-2.530.37051330.32262805X-RAY DIFFRACTION99.9
2.53-2.690.41161640.36972722X-RAY DIFFRACTION99.86
2.69-2.90.37631610.33472782X-RAY DIFFRACTION99.73
2.9-3.190.37171430.33722819X-RAY DIFFRACTION99.97
3.19-3.650.32341560.27722823X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.60.28741270.2242874X-RAY DIFFRACTION100
4.6-38.040.23571520.21223031X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.1004855155-3.50670678925-5.827958925347.086308767733.371145503557.92201726960.732006339474-0.08865905197780.664330216385-0.341331594643-0.152880250882-0.868802535037-0.7596878927760.155439467136-0.5369839891770.4789901952550.0385242431269-0.01159588581110.4924420803640.1318412144160.515262418748-16.039839435814.810615016515.8455213788
23.568666416140.4179191752630.7807300339665.13850830742.892747660166.82493230481-0.06201128631850.387051188609-0.0014414905601-0.245624659739-0.003953582721330.0151722407736-0.4275390157690.4311747393070.06966830062790.503852508040.0913141570946-0.07188980802380.82327639245-0.0245918595830.328368885011-26.2009845655-9.689010856793.64007257547
33.588590385630.887142386988-0.1789098032863.61026639231-0.4250820453213.53918211430.1528336586750.1024467271770.166144303747-0.0684240638143-0.1384268217640.255781190253-0.202567811404-0.142647570588-0.02442032988440.3746646721590.113620989801-0.01531916771910.4661080354910.05756478258110.406424747611-32.8668644625-12.789027565529.7006375489
45.064519667842.49730653931.882676152410.23324012750.427407713258.53071772658-0.04201655784970.55539402470.225979393649-0.921533528972-0.134761143437-0.823971191665-0.05389891861410.2355604854320.08976827859650.3721923981490.09122664319590.09249788974890.5535684435710.09008135494230.4422579728311.1900181057-4.6203083695220.19845561
510.27511691330.826453431392-3.363544440765.26360541581-0.00293682769589.266516541810.17384637242-0.372408748817-0.2684724297170.470490891930.0490985448842-0.1297441886760.09602627482540.028430035467-0.2011412067590.3770543509650.005222207937260.001677503362640.2877931252250.005656674464050.301073158333-23.0585177168-8.2699457585735.1069551892
60.1900708295460.424485902734-0.8131806365432.091550307761.433083736199.921730243290.0457912149262-0.0578978236575-0.1351985634540.0445695814453-0.0259067301991-0.05410306714250.3544411707890.157482872832-0.05034574707660.4367157271540.204901052541-0.1102446533280.778683473654-0.004426559065870.460200364251-35.8047656474-15.890763079815.0533712888
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 290 through 367 )AA290 - 3671 - 78
22chain 'A' and (resid 368 through 450 )AA368 - 45079 - 161
33chain 'A' and (resid 451 through 528 )AA451 - 528162 - 239
44chain 'B' and (resid 56 through 145 )BB56 - 1451 - 90
55chain 'B' and (resid 146 through 227 )BB146 - 22791 - 172
66chain 'B' and (resid 228 through 308 )BB228 - 308173 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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