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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7lps | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of DDB1-CRBN-ALV1 complex bound to Helios (IKZF2 ZF2) | |||||||||
要素 |
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キーワード | LIGASE / CRBN / DDB1 / IKZF2 / ALV / Degradation / E3 ligase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / proteasomal protein catabolic process / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / positive regulation of protein-containing complex assembly / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / site of double-strand break / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / protein ubiquitination / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.78 Å | |||||||||
データ登録者 | Nowak, R.P. / Fischer, E.S. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021 タイトル: Acute pharmacological degradation of Helios destabilizes regulatory T cells. 著者: Wang, E.S. / Verano, A.L. / Nowak, R.P. / Yuan, J.C. / Donovan, K.A. / Eleuteri, N.A. / Yue, H. / Ngo, K.H. / Lizotte, P.H. / Gokhale, P.C. / Gray, N.S. / Fischer, E.S. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7lps.cif.gz | 1.9 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7lps.ent.gz | 1.6 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7lps.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7lps_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7lps_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7lps_validation.xml.gz | 154.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7lps_validation.cif.gz | 207.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/7lps ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/7lps | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5fqdS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 127097.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531 #2: タンパク質 | 分子量: 44867.398 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRBN, AD-006 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96SW2 #3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3243.704 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKZF2, HELIOS, ZNFN1A2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9UKS7 #4: 化合物 | ChemComp-ZN / #5: 化合物 | ChemComp-RN9 / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.37 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.57 / 詳細: 30% (w/v) PEG3350, 0.1 M Tris pH 8.57 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月12日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.78→150.57 Å / Num. obs: 67972 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 82.75 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.367 / Rpim(I) all: 0.286 / Net I/σ(I): 3.2 |
反射 シェル | 解像度: 3.78→3.86 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 1.813 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 4033 / CC1/2: 0.28 / Rpim(I) all: 1.439 / % possible all: 87.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5fqd 解像度: 3.78→150.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.827
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原子変位パラメータ | Biso mean: 124.3 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.67 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.78→150.57 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.78→3.82 Å / Total num. of bins used: 51
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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