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万見
- PDB-7lp1: Structure of Nedd4L WW3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lp1
タイトルStructure of Nedd4L WW3 domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
キーワードLIGASE / PPxY binding / E3 Ubiquitin ligase / Nedd4L
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / : / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of protein localization to cell surface / regulation of membrane repolarization ...negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / : / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of protein localization to cell surface / regulation of membrane repolarization / regulation of sodium ion transmembrane transport / regulation of membrane depolarization / potassium channel inhibitor activity / receptor catabolic process / positive regulation of dendrite extension / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / regulation of dendrite morphogenesis / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / sodium channel regulator activity / protein monoubiquitination / potassium channel regulator activity / protein K48-linked ubiquitination / multivesicular body / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of membrane potential / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Budding and maturation of HIV virion / regulation of protein stability / receptor internalization / Stimuli-sensing channels / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / protein ubiquitination / apical plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Alian, A. / Alam, S.L. / Thompson, T. / Rheinemann, L. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Interactions between AMOT PPxY motifs and NEDD4L WW domains function in HIV-1 release.
著者: Rheinemann, L. / Thompson, T. / Mercenne, G. / Paine, E.L. / Peterson, F.C. / Volkman, B.F. / Alam, S.L. / Alian, A. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2021年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,0086
ポリマ－4,6381
非ポリマー3705
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.344, 40.344, 54.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4-like / HECT-type E3 ubiquitin transferase NED4L / NEDD4.2 / Nedd4-2


分子量: 4638.264 Da / 分子数: 1 / 断片: WW 3 domain, residues 494-532 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4L, KIAA0439, NEDL3
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q96PU5, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.73 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 3.6M ammonium nitrate, 5% glycerol, and 0.1M sodium acetate at pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→50 Å / Num. obs: 11774 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 33.25
反射 シェル解像度: 1.35→1.398 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.1685 / Mean I/σ(I) obs: 4.26 / Num. unique obs: 1140 / CC1/2: 0.958 / Rrim(I) all: 0.2383 / % possible all: 98.16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PHASER位相決定
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2mpt

2mpt


解像度: 1.35→29.47 Å / SU ML: 0.095 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.5887
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2135 1185 10.07 %
Rwork0.1836 10586 -
obs0.1868 11771 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→29.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数328 0 24 45 397
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1162484
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00863
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.752945
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.410.26481410.22311281X-RAY DIFFRACTION98.27
1.41-1.490.2111460.19911307X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.580.22181400.19521299X-RAY DIFFRACTION99.93
1.58-1.70.20311430.17521318X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.870.20791450.19121302X-RAY DIFFRACTION99.93
1.87-2.140.19351520.17291330X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.70.2151540.18471337X-RAY DIFFRACTION100
2.7-29.470.21771640.17931412X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.67189898093-5.27428124337-1.199439079687.052825136680.4750064530052.14757489762-0.07062628002120.0312066924399-0.1360177462560.1338285026140.06421717997010.150579885380.488496430771-0.139107668943-0.0316444273660.0789900069235-0.0136108530610.00272698206090.11916121039-0.0130554391680.0883239107635-25.962320149510.052164509-3.11032051683
24.764624117612.871309913191.012530521552.78868471714-2.216257506137.764442818480.150332481331-0.687664490631-0.7196662551890.5320330680130.05621719502560.4878216842340.552687186559-0.323743854685-0.1025973343140.184815145360.07498172874470.01025797458390.2393580004290.04450170748620.223546914156-30.22047954969.458565685926.69116300642
31.005454958741.314552562030.4353982664832.641835292651.000313650890.390591307129-0.141237878694-0.1449218806810.5281811197480.262034790886-0.09346936769290.194958985522-0.763320026141-0.4961795802660.2503333524110.3237834495040.148848099896-0.0271686328150.202215978072-0.03774331621050.143813035293-23.58690255616.086535652211.867813949
45.68585433251-1.401337649981.590254353764.43684391251-2.624550580814.86040411249-0.241934846549-0.02871562148890.3507410870650.203520849097-0.0782079649555-0.369866172029-0.1915595444990.1429696029920.1961810514560.0962653630170.0116836843475-0.01788229747250.1072146110170.00858533051270.0826137666349-21.042173975815.99147916030.789332440943
52.64785428181-2.294030727060.8685049683265.979995004-1.911952080685.230247160540.06147727818980.178062909824-0.0329195113762-0.125722677571-0.177890613553-0.01582383288290.2338790080830.1660826681980.1081306305730.06592739605930.01364230813650.004644097003370.123024910896-0.008690011476740.0609270786318-21.733854471613.177584892-3.09714935355
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 522 through 527 )522 - 52729 - 34
22chain 'A' and (resid 528 through 532 )528 - 53235 - 39
33chain 'A' and (resid 494 through 502 )494 - 5021 - 9
44chain 'A' and (resid 503 through 507 )503 - 50710 - 14
55chain 'A' and (resid 508 through 521 )508 - 52115 - 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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