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- PDB-7lol: The structure of Agmatinase from E. Coli at 1.8 A displaying urea... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lol
タイトルThe structure of Agmatinase from E. Coli at 1.8 A displaying urea and agmatine
要素Agmatinase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


agmatinase / agmatinase activity / putrescine biosynthetic process from arginine / spermidine biosynthetic process / manganese ion binding
類似検索 - 分子機能
Agmatinase / Agmatinase-related / Ureohydrolase, manganese-binding site / Arginase family signature. / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Ureohydrolase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AGMATINE / : / UREA / Agmatinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Maturana, P. / Figueroa, M. / Gonzalez-Ordenes, F. / Villalobos, P. / Martinez-Oyanedel, J. / Uribe, E.A. / Castro-Fernandez, V.
資金援助 チリ, 3件
組織認可番号国
Comision Nacional Cientifica y Technologica (CONICYT)FONDECYT 11181133 チリ
Comision Nacional Cientifica y Technologica (CONICYT)REDI170497 チリ
Comision Nacional Cientifica y Technologica (CONICYT)Fondequip EQM140151 チリ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: Crystal Structure of Escherichia coli Agmatinase: Catalytic Mechanism and Residues Relevant for Substrate Specificity.
著者: Maturana, P. / Orellana, M.S. / Herrera, S.M. / Martinez, I. / Figueroa, M. / Martinez-Oyanedel, J. / Castro-Fernandez, V. / Uribe, E.
履歴
登録2021年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Agmatinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0717
ポリマ－33,5941
非ポリマー4776
水2,684149
1
A: Agmatinase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,42742
ポリマ－201,5646
非ポリマー2,86336
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation17_434x-y-2/3,-y-4/3,-z-1/31
crystal symmetry operation18_444-x-2/3,-x+y-1/3,-z-1/31
Buried area27910 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area49840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.746, 81.746, 207.436
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Space group name HallR32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
#7: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#8: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#9: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#10: x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/3
#11: -x+1/3,-x+y+2/3,-z+2/3
#12: y+1/3,x+2/3,-z+2/3
#13: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#14: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#15: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
#16: x-y+2/3,-y+1/3,-z+1/3
#17: -x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/3
#18: y+2/3,x+1/3,-z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

MN

21A-406-

TRS

31A-406-

TRS

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Agmatinase / Agmatine ureohydrolase / AUH


分子量: 33593.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: speB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A4S5B4F2, agmatinase

-
非ポリマー , 5種, 155分子

#2: 化合物 ChemComp-AG2 / AGMATINE / (4-AMINOBUTYL)GUANIDINE / アグマチン


分子量: 130.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14N4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-URE / UREA / 尿素


分子量: 60.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: Agmatinase at 12 mg/mL in Buffer 25 mM Tris-HCl pH 8.0, 2 mM MnCl2. Condition: 0.1 M phosphate/citrate pH 4.2 and 40% PEG 300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→35.79 Å / Num. obs: 25154 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 19.9 % / Biso Wilson estimate: 27.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06576 / Rrim(I) all: 0.06753 / Net I/σ(I): 28.76
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / Rmerge(I) obs: 0.892 / Mean I/σ(I) obs: 3.61 / Num. unique obs: 2475 / Rrim(I) all: 0.9161

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHENIX1.14_3260精密化
Aimlessデータスケーリング
BALBES位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NPI

3npi


解像度: 1.8→35.79 Å / SU ML: 0.1271 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.6338 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1947 1244 4.95 %
Rwork0.1701 23883 -
obs0.1713 25127 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2256 0 24 149 2429
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01452330
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.35363160
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091348
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007416
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9009833
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.870.26431400.23542609X-RAY DIFFRACTION99.89
1.87-1.960.23991480.20362615X-RAY DIFFRACTION99.96
1.96-2.060.25831390.18152599X-RAY DIFFRACTION99.96
2.06-2.190.22351160.17672649X-RAY DIFFRACTION99.86
2.19-2.360.23161480.16882642X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.60.20861530.1762617X-RAY DIFFRACTION99.93
2.6-2.970.19171330.18072670X-RAY DIFFRACTION99.96
2.97-3.740.19271050.16992720X-RAY DIFFRACTION99.96
3.74-50.16191620.15332762X-RAY DIFFRACTION99.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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