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- PDB-7lm3: Crystal Structure of Thr316Ala mutant of JAMM domain of S. pombe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lm3
タイトルCrystal Structure of Thr316Ala mutant of JAMM domain of S. pombe
要素AMSH-like protease sst2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Deubiquitinating enzymes / JAMM domain / ESCRT complexes / Lus63-linked polyubiquitin chains
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / cytoplasm to vacuole targeting by the NVT pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / late endosome to vacuole transport / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked deubiquitinase activity ...Metalloprotease DUBs / cytoplasm to vacuole targeting by the NVT pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / late endosome to vacuole transport / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked deubiquitinase activity / cell division site / ubiquitin binding / endosome / zinc ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / AMSH-like protease sst2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shrestha, R. / Das, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01RR026273 米国
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of the Thr316Ala mutant of a yeast JAMM deubiquitinase: implication of active-site loop dynamics in catalysis.
著者: Shrestha, R. / Das, C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Insights into the mechanism of deubiquitination by JAMM deubiquitinases from cocrystal structures of the enzyme with the substrate and product.
著者: Shrestha, R.K. / Ronau, J.A. / Davies, C.W. / Guenette, R.G. / Strieter, E.R. / Paul, L.N. / Das, C.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Dynamics of an Active-Site Flap Contributes to Catalysis in a JAMM Family Metallo Deubiquitinase.
著者: Bueno, A.N. / Shrestha, R.K. / Ronau, J.A. / Babar, A. / Sheedlo, M.J. / Fuchs, J.E. / Paul, L.N. / Das, C.
履歴
登録2021年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMSH-like protease sst2
B: AMSH-like protease sst2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3558
ポリマ－43,9032
非ポリマー4526
水00
1
A: AMSH-like protease sst2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1774
ポリマ－21,9521
非ポリマー2263
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: AMSH-like protease sst2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1774
ポリマ－21,9521
非ポリマー2263
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.531, 121.338, 57.145
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 129.581, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 AMSH-like protease sst2 / Suppressor of ste12 deletion protein 2


分子量: 21951.707 Da / 分子数: 2 / 変異: T316A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: sst2, SPAC19B12.10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P371, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium phosphate dibasic (pH 8.0), 20% w/v polyethylene glycol 3,350 with 40% v/v Polypropylene glycol P400 as an additive

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 12793 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.109 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 49946
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.753.90.7216160.7860.4250.8381.00397.5
2.75-2.83.90.6466700.8320.3790.7490.981100
2.8-2.853.90.6066050.8880.3530.7010.93796.2
2.85-2.913.90.576500.8790.3330.6611.00599.4
2.91-2.973.90.4636220.9110.2690.5360.98899.5
2.97-3.043.90.3456270.960.2010.41.1296.9
3.04-3.123.90.2616490.9780.1520.3021.072100
3.12-3.23.90.216250.9840.1230.2441.17196.7
3.2-3.340.166440.9850.0930.1851.067100
3.3-3.43.90.1386300.9880.080.1591.19997.7
3.4-3.523.90.1096360.9910.0640.1261.262100
3.52-3.663.90.0876300.9950.050.11.15198
3.66-3.833.90.0686520.9970.040.0781.11698.5
3.83-4.033.90.0596360.9980.0340.0681.042100
4.03-4.293.90.056450.9980.0290.0580.96898.8
4.29-4.623.80.0376570.9980.0220.0430.91799.2
4.62-5.083.90.046380.9980.0240.0470.99499.2
5.08-5.813.90.0436610.9980.0250.051.29199.2
5.81-7.323.90.0426320.9980.0240.0481.43699.4
7.32-503.80.0286680.9990.0170.0331.45699.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX19.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JXE

4jxe


解像度: 2.7→44.04 Å / SU ML: 0.5618 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 32.4016
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2529 624 4.88 %
Rwork0.2006 12161 -
obs0.2033 12785 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 66.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→44.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2812 0 14 0 2826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00972888
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13923936
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0579465
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094499
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.9164385
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.970.42341520.3472999X-RAY DIFFRACTION98.04
2.97-3.40.30621480.28063025X-RAY DIFFRACTION98.27
3.4-4.280.28141570.1933050X-RAY DIFFRACTION99.07
4.28-44.040.19791670.15653087X-RAY DIFFRACTION99.12
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -29.3808393257 Å / Origin y: 19.8688518798 Å / Origin z: 12.6805998767 Å
111213212223313233
T0.53286141467 Å20.00483986899071 Å2-0.0186628162998 Å2-0.614750384001 Å2-0.00240953282505 Å2--0.568489512228 Å2
L0.0873106998806 °20.240386729053 °2-0.103156123205 °2-2.06415581877 °2-0.156362297622 °2--0.111598393973 °2
S0.0196054589299 Å °0.00155602167757 Å °-0.0185859350088 Å °-0.117555004189 Å °-0.0463896830924 Å °0.217322997639 Å °-0.0297291110274 Å °-0.00228425548995 Å °0.0209739265025 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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