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- PDB-7lio: X-ray structure of SPOP MATH domain (S119D) in complex with a 53B... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lio | ||||||||||||
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Title | X-ray structure of SPOP MATH domain (S119D) in complex with a 53BP1 peptide | ||||||||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN BINDING / SPOP / 53BP1 / DNA damage response / Homologous recombination / Ubiquitin ligase | ||||||||||||
Function / homology | ![]() ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / regulation of proteolysis / DNA repair complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / molecular function inhibitor activity / telomeric DNA binding ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / regulation of proteolysis / DNA repair complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / molecular function inhibitor activity / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / localization / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription coregulator activity / Hedgehog 'on' state / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / kinetochore / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein polyubiquitination / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / nuclear speck / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Botuyan, M.V. / Cui, G. / Mer, G. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: ATM-phosphorylated SPOP contributes to 53BP1 exclusion from chromatin during DNA replication. Authors: Wang, D. / Ma, J. / Botuyan, M.V. / Cui, G. / Yan, Y. / Ding, D. / Zhou, Y. / Krueger, E.W. / Pei, J. / Wu, X. / Wang, L. / Pei, H. / McNiven, M.A. / Ye, D. / Mer, G. / Huang, H. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 99.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 436 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 11.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 15 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7linSC ![]() 7lipC ![]() 7liqC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 16520.996 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: MATH domain / Mutation: S119D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 1392.423 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.89 Å3/Da / Density % sol: 74.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: SPOP MATH (S119D) was at a concentration of 20 mg/ml with a 1:5 protein:53BP1 peptide molar ratio. Crystals were grown by the hanging drop method, mixing 2 ul of the protein sample in 20 mM ...Details: SPOP MATH (S119D) was at a concentration of 20 mg/ml with a 1:5 protein:53BP1 peptide molar ratio. Crystals were grown by the hanging drop method, mixing 2 ul of the protein sample in 20 mM Tris-HCl, pH 7.6, 150 mM NaCl, 5 mM DTT and 2 ul of the reservoir solution for the drop. The reservoir solution was 0.5 ml of 2 M (NH4)2SO4. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Feb 15, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.01→48.65 Å / Num. obs: 14508 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 31.5 % / Biso Wilson estimate: 100.44 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.145 / Net I/σ(I): 33.55 |
Reflection shell | Resolution: 3.01→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 2.095 / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / Num. unique obs: 1368 / CC1/2: 0.74 / Rpim(I) all: 0.372 / Rrim(I) all: 2.13 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7LIN Resolution: 3.01→48.65 Å / SU ML: 0.4497 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.9552 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 114.96 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.01→48.65 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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