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万見
- PDB-7lfr: Crystal structure of the epidermal growth factor receptor extrace... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lfr
タイトルCrystal structure of the epidermal growth factor receptor extracellular region with R84K mutation in complex with epiregulin crystallized with spermine
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • Proepiregulin
キーワードSIGNALING PROTEIN / receptor / epiregulin / glioblastoma / cancer / mutation / extracellular / asymmetric / dimer / ErbB1 / EGFR
機能・相同性
機能・相同性情報


luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / female meiotic nuclear division / PI3K events in ERBB4 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity ...luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / female meiotic nuclear division / PI3K events in ERBB4 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of innate immune response / mRNA transcription / oocyte maturation / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / epidermal growth factor receptor binding / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / positive regulation of protein kinase activity / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / positive regulation of cell division / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / keratinocyte proliferation / positive regulation of phosphorylation / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / Nuclear signaling by ERBB4 / keratinocyte differentiation / Signaling by ERBB2 / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / EGFR Transactivation by Gastrin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of mitotic nuclear division / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / positive regulation of DNA repair / basal plasma membrane / cellular response to epidermal growth factor stimulus / EGFR downregulation / positive regulation of cytokine production / positive regulation of DNA replication / animal organ morphogenesis / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / growth factor activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / wound healing / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / cell-cell adhesion / response to peptide hormone / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of interleukin-6 production / kinase binding / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-mannopyranose / alpha-D-mannopyranose / Proepiregulin / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hu, C. / Leche II, C.A. / Stayrook, S.E. / Ferguson, K.M. / Lemmon, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA198164 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Glioblastoma mutations alter EGFR dimer structure to prevent ligand bias.
著者: Hu, C. / Leche 2nd, C.A. / Kiyatkin, A. / Yu, Z. / Stayrook, S.E. / Ferguson, K.M. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2021年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor
C: Proepiregulin
D: Proepiregulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,59713
ポリマ－122,5684
非ポリマー2,0309
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Epidermal growth factor receptor
C: Proepiregulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,0685
ポリマ－61,2842
非ポリマー7853
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area25050 Å2
手法PISA
3
B: Epidermal growth factor receptor
D: Proepiregulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5298
ポリマ－61,2842
非ポリマー1,2456
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4440 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area25240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.593, 87.206, 198.013
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 55803.461 Da / 分子数: 2 / 変異: R84K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Proepiregulin


分子量: 5480.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EREG
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: O14944

-
糖 , 4種, 9分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-BMA / beta-D-mannopyranose / beta-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8 mg/ml protein, 100 mM HEPES (pH 7.5), 12% PEG3350, 10 mM spermine tetrahydrochloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月14日 / 詳細: Undulator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→99.006 Å / Num. obs: 22984 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.4 % / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.215 / Rsym value: 0.202 / Net I/av σ(I): 3.1 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 193914
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.2-3.378.61.4190.52818532710.5111.5111.4191.798.7
3.37-3.578.80.9060.82719131010.3250.9630.9062.8100
3.57-3.828.30.6031.22454729630.2230.6440.6034.3100
3.82-4.138.60.3621.82364727460.1310.3860.3627.1100
4.13-4.528.90.2252.72262325470.0790.2380.22510.4100
4.52-5.058.50.1693.41966123040.0610.180.16912.9100
5.05-5.847.90.154.11646020710.0560.160.1512100
5.84-7.158.50.1135.51490317630.0410.120.11314.4100
7.15-10.117.80.0669.71087413890.0250.0710.06620.5100
10.11-43.60570.0371658238290.0150.040.03730.298.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDS20200417データ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WB7

5wb7


解像度: 3.2→43.6 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3026 1114 4.86 %0
Rwork0.2498 21790 --
obs0.2523 22904 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 170.45 Å2 / Biso mean: 92.041 Å2 / Biso min: 40.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→43.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8290 0 128 0 8418
Biso mean--104.67 --
残基数----1093
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2-3.340.37451280.31872653278198
3.34-3.520.35371370.30926792816100
3.52-3.740.3581420.286726802822100
3.74-4.030.32321470.262626872834100
4.03-4.430.30041480.23326982846100
4.43-5.070.28821440.218527152859100
5.07-6.390.23021370.254527712908100
6.39-43.60.31031310.235829073038100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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