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- PDB-5wb7: Crystal structure of the epidermal growth factor receptor extrace... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wb7 | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of the epidermal growth factor receptor extracellular region in complex with epiregulin | ||||||||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / Receptor tyrosine kinase / growth factor / signaling / membrane protein | ||||||||||||
Function / homology | ![]() luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / female meiotic nuclear division / PI3K events in ERBB4 signaling / positive regulation of innate immune response ...luteinizing hormone signaling pathway / ovarian cumulus expansion / ovulation / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / negative regulation of smooth muscle cell differentiation / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / primary follicle stage / female meiotic nuclear division / PI3K events in ERBB4 signaling / positive regulation of innate immune response / response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / mRNA transcription / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / oocyte maturation / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / response to UV-A / epidermal growth factor binding / PLCG1 events in ERBB2 signaling / tongue development / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / epidermal growth factor receptor binding / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / response to cobalamin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB4 / eyelid development in camera-type eye / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / positive regulation of cell division / : / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / keratinocyte proliferation / negative regulation of mitotic cell cycle / hair follicle development / SHC1 events in ERBB4 signaling / MAP kinase kinase kinase activity / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / embryonic placenta development / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of bone resorption / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / anatomical structure morphogenesis / GAB1 signalosome / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Nuclear signaling by ERBB4 / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / keratinocyte differentiation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to cadmium ion / positive regulation of DNA repair / GRB2 events in ERBB2 signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / basal plasma membrane / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of cytokine production / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Freed, D.M. / Bessman, N.J. / Ferguson, K.M. / Lemmon, M.A. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: EGFR Ligands Differentially Stabilize Receptor Dimers to Specify Signaling Kinetics. Authors: Freed, D.M. / Bessman, N.J. / Kiyatkin, A. / Salazar-Cavazos, E. / Byrne, P.O. / Moore, J.O. / Valley, C.C. / Ferguson, K.M. / Leahy, D.J. / Lidke, D.S. / Lemmon, M.A. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 78.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 103.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5wb8C ![]() 3njpS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ABCDEFGH
#1: Protein | Mass: 56522.199 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase #2: Protein | Mass: 7042.026 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Sugars , 5 types, 14 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 1 types, 41 molecules ![](data/chem/img/HOH.gif)
#8: Water | ChemComp-HOH / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 Details: 0.03 M citric acid, 0.07 M Bis-Tris propane, 16% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 17, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.94→50 Å / Num. obs: 53585 / % possible obs: 97.2 % / Redundancy: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 71.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.16 / Χ2: 1.081 / Net I/σ(I): 5.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: EGFR domains I and III from PDB entry 3NJP Resolution: 2.941→47.684 Å / SU ML: 0.49 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 32.1
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 277.25 Å2 / Biso mean: 92.8633 Å2 / Biso min: 27.95 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.941→47.684 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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