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- PDB-3thc: Crystal structure of human beta-galactosidase in complex with gal... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3thc | ||||||
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Title | Crystal structure of human beta-galactosidase in complex with galactose | ||||||
![]() | Beta-galactosidase | ||||||
![]() | HYDROLASE / BETA-GALACTOSIDASE / TIM-BARREL DOMAIN / GLYCOSYL HYDROLASE / Glycosylation | ||||||
Function / homology | ![]() MPS IV - Morquio syndrome B / response to cortisone / keratan sulfate catabolic process / response to Thyroglobulin triiodothyronine / Defective NEU1 causes sialidosis / Keratan sulfate degradation / galactose catabolic process / Sialic acid metabolism / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / glycosphingolipid catabolic process ...MPS IV - Morquio syndrome B / response to cortisone / keratan sulfate catabolic process / response to Thyroglobulin triiodothyronine / Defective NEU1 causes sialidosis / Keratan sulfate degradation / galactose catabolic process / Sialic acid metabolism / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / glycosphingolipid catabolic process / HS-GAG degradation / galactoside binding / Glycosphingolipid catabolism / beta-galactosidase / vacuole / beta-galactosidase activity / lysosomal lumen / azurophil granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / carbohydrate metabolic process / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ohto, U. / Shimizu, T. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of human beta-galactosidase: structural basis of Gm1 gangliosidosis and morquio B diseases Authors: Ohto, U. / Usui, K. / Ochi, T. / Yuki, K. / Satow, Y. / Shimizu, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 820 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 544.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 580.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 110.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 163 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3thdC ![]() 3d3aS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 73665.336 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 2 types, 20 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/GAL.gif)
![](data/chem/img/GAL.gif)
#2: Sugar | ChemComp-NAG / #4: Sugar | ChemComp-GAL / |
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-Non-polymers , 4 types, 2262 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-CL / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.03 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 20% (w/v) PEG3350 0.2M ammonium sulfate, 100mM Tris HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Oct 24, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→28.88 Å / Num. obs: 250825 / % possible obs: 78 % / Redundancy: 3.3 % |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3D3A Resolution: 1.8→28.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 4.985 / SU ML: 0.086 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.126 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 19.407 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→28.88 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.799→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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